Bioquímica: Enzimas y Coenzimas - Clase #1, Summaries of Law

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Lic. Liliana Torres.

Lic. Olga Ornelas

Valencia, Febrero 2009

Universidad de Carabobo

Escuela de Ciencias Biomédicas y Tecnológicas

Bioquímica

ENZIMAS Y ENZIMAS Y

COENZIMAS COENZIMAS

Clase #1 Clase

07/03/25 (^) OD. TIBISAY PELAYO J. ENZIMAS Son catalizadores biológicos de naturaleza proteica, altamente específicos que aceleran la velocidad de las reacciones químicas.

IMPORTANCIA BIOLÓGICA

Permiten la transformación de diferentes clases de energía

Energía Lumínica

Energía Química

FOTOSINTESIS

Energía Libre de Nutrientes Energía Química OXIDACIONES MITOCONDRIALES Energía Mecánica Transporte contra gradiente

07/03/25 (^) OD. TIBISAY PELAYO J. PROPIEDADES GENERALES DE LAS ENZIMAS

• Naturaleza Proteica.
• (^) Extraordinario poder catalítico.
• No modifican la constante de equilibrio de las reacciones químicas.
• (^) Alto Grado de especificidad.
• Su actividad puede ser regulada.
• Las enzimas mantienen su configuración inicial, una vez han catalizado su reacción

GRANULOS DE GLUCÓGENO CENTRIOLOS RIBOSOMAS LISOSOMAS APARATO DE GOLGI MEMBRANA PLASMÁTICA RETÍCULO ENDOPLÁSMICO LIS RETÍCULO ENDOPLÁSMICO RU MITOCONDRIAS NÚCLEO LOCALIZACIÓN DE LAS ENZIMAS EXTRACELULARES  Enzimas digestivas.  Enzimas que participan en la coagulación (plasma).  Otras enzimas presentes en diferentes fluidos y secreciones. INTRACELULARES CITOPLASMA

07/03/25 OD. TIBISAY PELAYO J. COFACTORES  (^) Estabilizan la estructura tridimensional de la proteína (enzima) catalíticamente activa.

FUNCIONES

 (^) Funcionan en el proceso catalítico.  (^) Alteran la unión activando la interacción E-S.  (^) Participa como segundo sustrato en la transferencia de grupos, isomerización, que forman enlaces covalentes.  (^) ORGÁNICO:  (^) Grupos prostéticos (Catalasa)  (^) Segundos sustratos (Alcohol deshidrogenasa)

CLASIFICACIÓN SEGÚN SU NATURALEZA

QUÍMICA

Zn

 INORGÁNICO:

 (^) Metaloenzimas (unión covalente)  (^) Metaloactivadores (unión no covalente) E-M-S (puente metálico) E-M (complejo cíclico) S E-M (lugar diferente) S E - S - M (puente sustrato)

O 2 H

2 O 2

CLASE 1: ÓXIDORREDUCTASAS

CLASE 2: TRANSFERASAS

AMINOTRANSFERASA

CLASE 3: HIDROLASAS + H 2 O UREASA

Catalizan la transferencia de grupos dentro de moléculas dando

formas isoméricas.

EPIMERASA MUTASA  Epimerasas o racemasas.  Mutasas. 2 -Fosfoglicerato 3 -Fosfoglicerato Catalizan cambios de localización de grupos alrededor de un carbono asimétrico. Catalizan transferencias intramoleculares de grupos. CLASE 5: ISOMERASAS

Catalizan la formación de enlaces C-C, C-S, C-O y C-N mediante reacciones de condensación asociadas a la hidrólisis de ATP. Piruvato Oxalacetato

• ATP + CO 2 + ADP + Pi CLASE 6: LIGASAS

CENTRO ACTIVO

CARACTERÍSTICAS  (^) Entidad tridimensional  (^) Porción relativamente pequeña del volumen total del enzima.  (^) Determina la especificidad del enzima.  (^) Aminoácidos Imprescindibles.  (^) Aminoácidos Prescindibles. ENZIMAS CONSTITUCIÓN