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Enzimas y su función catalítica en reacciones bioquímicas - Prof. Smith, Quizzes of Enzymes and Metabolism

Este documento proporciona una descripción detallada sobre las enzimas, sus propiedades fisicoquímicas, su mecanismo de acción y su papel en las reacciones bioquímicas. Se explica cómo las enzimas actúan como catalizadores, reduciendo la energía de activación necesaria para que se lleven a cabo las reacciones químicas. También se discuten los diferentes tipos de enzimas, como las transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas y ligasas, y cómo se unen a sus sustratos específicos en el sitio activo. Además, se abordan los efectos del ph y la temperatura sobre la función enzimática, así como la importancia de los cofactores y coenzimas en la actividad catalítica. Este documento sería útil para estudiantes universitarios de bioquímica, biología molecular y áreas afines, ya que proporciona una sólida base teórica sobre el papel fundamental de las enzimas en los procesos biológicos.

Typology: Quizzes

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Danna Paola Ramirez Marquez 230509
UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE CIUDAD JUÁREZ
BIOQUÍMICA GENERAL
PROGRAMA DE MÉDICO CIRUJANO
1. Define el concepto de enzima y menciona cuál es su función
Se denomina enzimas a un conjunto de proteínas encargadas de catalizar (disparar, acelerar,
modificar, enlentecer e incluso detener) diversas reacciones químicas, siempre que sean
termodinámicamente posibles. Esto quiere decir que son sustancias reguladoras en el cuerpo
de los seres vivos, por lo general disminuyendo la energía inicial requerida para poner en
marcha la reacción.
2. Explica las propiedades de las enzimas a nivel fisicoquímico (donde explicas la energía de
activación)
Las reacciones sean catalizadas o no, dependen para su desarrollo de las leyes
termodinámicas. El principal parámetro que desde el punto de vista termodinámico, permite
deducir si una reacción se desarrolla o no de forma espontánea, es el cambio en la energía
libre de Gibbs. Para que se realice la transformación de una molécula, que denominamos
sustrato (S), en otra que denominamos producto (P), el cambio de energía libre de Gibbs ha
de ser negativo, lo que implica que la energía libre del producto ha de ser menor que la del
sustrato. En una reacción química la conversión de sustrato en producto requiere una
situación energética intermedia que se denomina estado de transición, donde el nivel de
energía es superior al del sustrato o del producto. La diferencia entre el nivel de energía basal
y la correspondiente al estado de transición se denomina energía de activación y cuanto más
alta sea menor será la velocidad de reacción. La presencia del catalizador provoca una
disminución en la energía de activación requerida, y de esta forma aumenta la velocidad con
que se desarrolla la misma. Un detalle importante a la hora de analizar la actividad
enzimática, es que en las reacciones catalizadas enzimáticamente, se incrementa la velocidad
de la reacción; pero lo que no se modifica es el equilibrio de la misma, que sigue las leyes
termodinámicas independientemente de la presencia o ausencia del catalizador. La molécula
o moléculas a modificar se sitúan en una región concreta de la enzima denominada centro o
sitio activo. Esta zona de la enzima es responsable de las dos propiedades básicas de la
molécula: la especificidad y la acción catalizadora de la proteína.
3. Menciona las características de cada clasificación de las enzimas.
Oxidorreductasas. cuales cambia el estado de oxidación de uno o más átomos en una
molécula. La oxidación-reducción en los sistemas biológicos implica reacciones de
transferencia de uno o dos electrones acompañadas del cambio compensatorio en la cantidad
de hidrógeno y de oxígeno en la molécula
Transferasas. Transfieren grupos moleculares de una molécula donadora a una aceptora.
Entre tales grupos están el amino, el carboxilo, el carbonilo, el metilo, el fosforilo y el acilo
(RC=O). Los nombres comunes de las transferasas a menudo incluyen el prefijo trans.
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UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE CIUDAD JUÁREZ

BIOQUÍMICA GENERAL

PROGRAMA DE MÉDICO CIRUJANO

  1. Define el concepto de enzima y menciona cuál es su función Se denomina enzimas a un conjunto de proteínas encargadas de catalizar (disparar, acelerar, modificar, enlentecer e incluso detener) diversas reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles. Esto quiere decir que son sustancias reguladoras en el cuerpo de los seres vivos, por lo general disminuyendo la energía inicial requerida para poner en marcha la reacción.
  2. Explica las propiedades de las enzimas a nivel fisicoquímico (donde explicas la energía de activación) Las reacciones sean catalizadas o no, dependen para su desarrollo de las leyes termodinámicas. El principal parámetro que desde el punto de vista termodinámico, permite deducir si una reacción se desarrolla o no de forma espontánea, es el cambio en la energía libre de Gibbs. Para que se realice la transformación de una molécula, que denominamos sustrato (S), en otra que denominamos producto (P), el cambio de energía libre de Gibbs ha de ser negativo, lo que implica que la energía libre del producto ha de ser menor que la del sustrato. En una reacción química la conversión de sustrato en producto requiere una situación energética intermedia que se denomina estado de transición, donde el nivel de energía es superior al del sustrato o del producto. La diferencia entre el nivel de energía basal y la correspondiente al estado de transición se denomina energía de activación y cuanto más alta sea menor será la velocidad de reacción. La presencia del catalizador provoca una disminución en la energía de activación requerida, y de esta forma aumenta la velocidad con que se desarrolla la misma. Un detalle importante a la hora de analizar la actividad enzimática, es que en las reacciones catalizadas enzimáticamente, se incrementa la velocidad de la reacción; pero lo que no se modifica es el equilibrio de la misma, que sigue las leyes termodinámicas independientemente de la presencia o ausencia del catalizador. La molécula o moléculas a modificar se sitúan en una región concreta de la enzima denominada centro o sitio activo. Esta zona de la enzima es responsable de las dos propiedades básicas de la molécula: la especificidad y la acción catalizadora de la proteína.
  3. Menciona las características de cada clasificación de las enzimas. Oxidorreductasas. cuales cambia el estado de oxidación de uno o más átomos en una molécula. La oxidación-reducción en los sistemas biológicos implica reacciones de transferencia de uno o dos electrones acompañadas del cambio compensatorio en la cantidad de hidrógeno y de oxígeno en la molécula Transferasas. Transfieren grupos moleculares de una molécula donadora a una aceptora. Entre tales grupos están el amino, el carboxilo, el carbonilo, el metilo, el fosforilo y el acilo (RC=O). Los nombres comunes de las transferasas a menudo incluyen el prefijo trans.

Hidrolasas. catalizan reacciones en las que se logra la rotura de enlaces como C—O, C—N y O—P por la adición de agua. Liasas. catalizan reacciones en las que ciertos grupos (p. ej., H2O, CO2 y NH3) se eliminan para formar un doble enlace, o se añaden a un doble enlace. Isomerasas. grupo heterogéneo de enzimas, catalizan varios tipos de reordenamientos intramoleculares. Ligasa. catalizan la formación de enlaces entre dos moléculas de sustrato. Union de dos moléculas.

  1. Explica mediante fundamentos bioquímicos la manera en la que el sustrato se une al sitio activo de la enzima (considerando las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos, la fuerza iónica y el pH del medio) la teoría de la llave y la cerradura sugiere que el sitio activo de la enzima tiene una forma específica que coincide exactamente con la del sustrato, de manera que el sustrato encaja como una "llave" en el sitio activo, lo que permite una unión altamente específica. Las interacciones entre las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos en el sitio activo y el sustrato pueden implicar diversos tipos de enlaces, como enlaces de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, interacciones electrostáticas e incluso enlaces covalentes. Estas interacciones son cruciales para determinar la afinidad y la especificidad del sustrato hacia la enzima. Además, el pH del medio circundante puede influir en la unión sustrato-enzima al afectar la carga neta de los residuos de aminoácidos en el sitio activo y, por ende, en las interacciones electrostáticas entre la enzima y el sustrato. Los cambios en el pH pueden alterar la ionización de grupos ácidos o básicos en el sitio activo, lo que a su vez puede modificar la estructura tridimensional de la enzima y, por lo tanto, su capacidad para unir y catalizar el sustrato.
  2. ¿Cuál de los siguientes enunciados, acerca de las reacciones catalizadas por enzimas, NO es cierto (justifica la respuesta)? A. Las enzimas forman complejos con sus sustratos. B. Las enzimas rebajan la energía de activación de las reacciones químicas. C. Las enzimas cambian la K de equilibrio de las reacciones químicas. D. Muchas enzimas cambian de forma ligeramente cuando unen al sustrato. E. Las reacciones ocurren en el centro activo de las enzimas, donde una orientación espacial precisa de los aminoácidos es una cuestión muy importante para la catálisis.
  3. Considera la siguiente reacción
  1. Explica cada uno de los mecanismos de inhibición enzimática. Inhibición reversible. denominados así porque compiten con el sustrato por ocupar el centro activo. Estas moléculas presentan una semejanza estructural con el sustrato que les permite situarse en el centro activo y bloquear la catalización enzimática, lo que desde el punto de vista cinético supone un descenso en la velocidad de reacción. La reacción enzimática se desarrolla de la siguiente forma: parte de las moléculas enzimáticas están ocupadas por inhibidor (no funcionantes, o inhibidas) y otra parte están unidas al sustrato y formando producto (funcionantes). Sin embargo, si la concentración de inhibidor se mantiene fija, es posible revertir la inhibición incrementando la concentración de sustrato, de tal forma que aumente la probabilidad de que el centro activo esté ocupado por el sustrato y no por el inhibidor. En suma, los inhibidores competitivos aumentan la Km de la enzima pero no modifican su Vmáxima.
  • Los inhibidores no competitivos se unen a la enzima en puntos distintos al centro activo, su unión incapacita a la enzima para desarrollar su acción catalítica, y en este caso, el aumento en la concentración de sustrato no revierte la inhibición. Su capacidad de unirse a la enzima esté ésta en solitario o esté unida al sustrato, da lugar a que la Vmáxima. se encuentre disminuida, mientras que la Km no se modifica ya que la afinidad de la enzima por el sustrato y su capacidad de unirse a él no se ve disminuida
  • Los inhibidores acompetitivos o incompetitivos , no presentan afinidad por la molécula de enzima libre, sino que se unen a la enzima cuando ésta se encuentra formando el complejo enzima-sustrato (ES), inhabilitándole para continuar el proceso y formar producto. Inhibición irreversible. Los inhibidores irreversibles son los que se unen a la enzima mediante enlaces covalentes, bien en el centro activo o en cualquier otro lugar, causando una inactivación permanente
  1. ¿Cuáles son los cofactores más importantes en la catálisis enzimática? Menciona aquellos que sean metales (dónde actúan) y coenzimas (dónde actúan). Cofactores metalicos:
  • Hierro (Fe): Se encuentra en la hemoglobina y en varias enzimas que catalizan reacciones redox.
  • Zinc (Zn): Actúa como cofactor en muchas enzimas, facilitando la unión del sustrato y la estabilidad de la estructura proteica.
  • Magnesio (Mg): Presente en la molécula de ATP y enzimas que catalizan la hidrólisis del ATP.
  • Cobre (Cu): Se encuentra en enzimas como el citocromo c oxidasa, implicada en la cadena de transporte de electrones en la respiración celular.
  • Manganeso (Mn): Presente en la enzima manganeso superóxido dismutasa, que protege a las células del estrés oxidativo al descomponer los radicales libres.
  • Molibdeno (Mo): Actúa en la enzima nitrogenasa, que fija el nitrógeno atmosférico durante la fijación biológica del nitrógeno. Coenzimas:
  • NAD+ (Nicotinamida adenina dinucleótido): Actúa como un aceptor de electrones en reacciones de oxidación-reducción.
  • NADP+ (Fosfato de nicotinamida adenina dinucleótido): Similar al NAD+, pero se encuentra principalmente en reacciones anabólicas.
  • FAD (Flavín adenina dinucleótido): Actúa como un aceptor de electrones en reacciones de oxidación-reducción, a menudo en forma de FADH2.
  • Coenzima A (CoA): Participa en reacciones de transferencia de grupos acilo.
  • Tiamina pirofosfato (TPP): Se une a la tiamina, una vitamina B, y participa en la transferencia de grupos aldehído en reacciones de descarboxilación.
  • Ácido tetrahidrofólico (THF): Transporta unidades de un carbono en diversas reacciones de transferencia de grupos.