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Aminoacidos y proteinas en medicina veterinaria, Monografías, Ensayos de Bioquímica

Esencial para saber los inicios de cada molecula sintetizada por el organismo y sus proteinas. hay que saber de donde provienen.

Tipo: Monografías, Ensayos

2020/2021

Subido el 05/01/2021

Tiffanyrodriguez
Tiffanyrodriguez 🇻🇪

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CARACTERÍSTICAS DE LOS AMINOÁCIDOS
encontrados comúnmente en las proteínas
α
CH
H3N C
R
O
O
1.-
Son bifuncionales, es decir, contienen un grupo amino (básico) y un grupo
carboxilo (ácido).
2.-
Se les llama α-aminoácidos, porque tienen el grupo amino en el carbono
alfa al carbonilo.
3.-
El carbono alfa es quiral (excepto en la glicina, tiene 4 sustituyentes
diferentes).
4.-
La gran mayoría tiene configuración “S” y en su proyección de Fischer son
de la serie L (Por lo que también se les llama L-aminoácidos).
5.-
Forman un ión dipolar (zwitterion), con carga positiva en el nitrógeno y
carga negativa en el grupo carboxilo.
6.-
Por formar un ión dipolar, presentan propiedades de sales
(son sales internas):
a) Son solubles en agua.
b) Son insolubles en hidrocarburos.
c) Cuando están aislados y puros, son
sales cristalinas de alto punto de fusión.
C
C
N
H
OO
R
H
H
H
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..
..
7.-
Son anfóteros, es decir, pueden reaccionar como ácidos o como bases.
8.-
Presentan un punto isoeléctrico (Es el pH al cual el aminoácido está
equilibrado entre la forma aniónica y catiónica, y su carga neta es de cero).
9.-
Se pueden separar por electroforesis.
10.-
Pueden formar entre ellos enlaces peptídicos (amidas).
C
HC
O
NH
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H2N CH
R2
C
O
OH
pf2

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¡Descarga Aminoacidos y proteinas en medicina veterinaria y más Monografías, Ensayos en PDF de Bioquímica solo en Docsity!

CARACTERÍSTICAS DE LOS AMINOÁCIDOS

encontrados comúnmente en las proteínas

H 3 N (^) CH C R O O

1 .- Son bifuncionales, es decir, contienen un grupo amino (básico) y un grupo

carboxilo (ácido).

2 .- Se les llama α -aminoácidos, porque tienen el grupo amino en el carbono

alfa al carbonilo.

3 .- El carbono alfa es quiral (excepto en la glicina, tiene 4 sustituyentes

diferentes).

4 .- La gran mayoría tiene configuración “S” y en su proyección de Fischer son

de la serie L (Por lo que también se les llama L-aminoácidos).

5 .- Forman un ión dipolar (zwitterion), con carga positiva en el nitrógeno y

carga negativa en el grupo carboxilo.

6 .- Por formar un ión dipolar, presentan propiedades de sales

(son sales internas):

a) Son solubles en agua.

b) Son insolubles en hidrocarburos.

c) Cuando están aislados y puros, son

sales cristalinas de alto punto de fusión.

C C N H O O R H H H ..^ : ..

7 .- Son anfóteros, es decir, pueden reaccionar como ácidos o como bases.

8 .- Presentan un punto isoeléctrico (Es el pH al cual el aminoácido está

equilibrado entre la forma aniónica y catiónica, y su carga neta es de cero).

9 .- Se pueden separar por electroforesis.

10 .- Pueden formar entre ellos enlaces peptídicos (amidas).

HC C O NH R 1 H 2 N CH R 2 C O OH

PROT EÍNAS

CL AS IF IC AC IÓ N

Las proteínas se pueden clasificar por: a) Su composición Simples .- por hidrólisis dan sólo aminoácidos. Conjugadas .- por hidrólisis, dan otros compuestos además de los aminoácidos. Pueden ser:

  • Glucoproteínas
  • Lipoproteínas
  • Nucleoproteínas
  • Fosfoproteínas
  • Metaloproteínas b) Su forma tridimensional Fibrosas .- forman fibras largas, se utilizan en la naturaleza para formar materiales estructurales:
  • músculos
  • tendones
  • uñas
  • cuernos
  • pezuñas Globulares .- están enrolladas en formas compactas y casi esféricas. Son solubles en agua y se mueven dentro de las células:
  • enzimas
  • hormonas
  • de transporte c) Su función Proteínas estructurales (queratina, elastina. colágeno) de transporte (hemoglobina) protectoras (anticuerpos: inmunoglobina) hormonales (insulina) enzimáticas (quimotripsina: catalizadores biológicos) EST RUCT UR A NIVEL Estructura Descripc ión 1 Primaria Se le llama así a la secuencia de aminoácidos en una proteína. (^2) Secundaria Describe la orientación, en un patrón regular, de los diferentes segmentos de una proteína. 3 Terciaria Describe el enrollamiento total de la proteína en una forma general tridimensional. 4 Cuaternaria Se refiere a la reunión de varios péptidos o proteínas en grandes estructuras agregadas.