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TEMA 1: Introducción Definición: Química de la vida. Ciencia que trata de la naturaleza de los constituyentes de los seres vivos, de las funciones y transformaciones de estas entidades químicas en los sistemas biológicos y de los cambios químicos y energéticos asociados a esas transformaciones en el cursi de la actividad de la materia viva. Objetivos: 1.‐Análisis químico de los componentes de los seres vivos (bioquímica estática) 2.‐estudio de las interacciones dinámicas espacio‐tiempo de los componentes que dan lugar a la vida (bioquímica dinámica) Desarrollo: Arranca en el XIX y deriva de la fisiología y de la química orgánica y un poco de la física. El científico alemán Hoppe‐Seyler fue el primero en pronunciar la palabra bioquímica. Aparecen las primeras revistas especializadas y las sociedades científicas: Biochemical Society (1911) y Societé de Chimie Biologique (1927). El primer Congreso Internacional de Bioquímica se realiazo en 1949. Y en 1955 se funda la I.U.B. Logros:
- Estructura y función de las moléculas biológicas.
- Principales rutas metabólicas
- Base molecular de la transmisión de los caracteres hereditarios
- Sistema de transmisión de señales intercelulares e intracelulares.
- Desarrollo de la tecnología del DNA recombinante.
Frentes abiertos:
- Ontogénesis
- Filogénesis
- Envejecimiento
- Cáncer
- Enfermedades mentales
- SIDA
Componentes de la vida: Los componentes de los seres vivos son los llamados bioelementos que son en total
- Entre ellos destacan el 02 , el C, el N 2 , el H 2 , el P y el S, hay iones como el Mg2+, el Cl‐, el K +^ y el Ca 2+, por último los trazas que son el Mn, el Fe, el B, el I, el Si, etc. Los seres vivos estamos formados en un 99,4% por H 2 , el O 2 , el C y el N 2 ya que forman enlaces covalentes sin ningún tipo de dificultad. Biomoléculas: Son las moléculas que forman los seres vivos. Orden jerárquico:
TEMA 2: Proteínas Concepto Las proteínas son moléculas orgánicas que más se encuentran en la célula, son aproximadamente el 50% del peso seco. El primero en darle el nombre fue Berzelius en 1838, proteína viene de “probeius” que significa importancia o de primer rango. Las proteínas son heteropolímeros no ramificados, formados por 20 subunidades que son los aminoácidos de longitud variable. Funciones FUNCIÓN EJEMPLOS EFECTOS QUE REALIZAN
Enzimática Hexoquinasa
Láctico deshidrogenasa
Citocromo oxidasa DNA polimerasa
Degradación de glucosa (obtención de energía) Fermentación de glucosa (obtención de energía) Transporte electrónico Replicación y reparación del DNA
Proteínas de reserva Ovoalbúmina Caseína Ferritina Cliadina
Proteína clara de huevo Proteína de la leche Reserva de hielo Proteína semilla de trigo Proteínas transportadoras Hemoglobina (vertebrados) Hemocianina (invertebrados) Mioglobina Seroalbúmina Lipoproteínas
Transporte de O 2 en sangre Transporte de O 2 en sangre
Almacén de O 2 en músculo Transporte de ácidos grasos Transporte de lípidos Proteínas contráctiles Miosina
Actina
Filamentos estacionarios (miofibrillas) Filamentos móviles (miofibrillas)
Proteínas protectoras (sangre de los vertebrados)
Anticuerpos
Fibrinógeno
Trombina
Formación de complejos con cuerpos extraños Precursor de fibrina en la coagulación sanguínea Componente coagulación Toxinas Venenos de serpiente Toxina diftérica Toxina cólera Toxina pertussis Toxina clostridium/botulinum Ricina
Fosfolipasas y 5’ nucleotidasa Toxina bacteriana Toxina bacteriana Toxina bacteriana Envenenamiento alimentos Toxina semilla de ricino Hormonas y sus receptores (control del metabolismo, crecimiento y diferenciación)
Insulina/glucagón
ACTH GH
Homeostasis glucosas (diabetes tipo I) Síntesis de cortisol, aldosterona Crecimiento huesos (enanismo hipofisario) Proteínas estructurales Colágeno
α y β queratinas
Elastina Glicoproteínas Tubulinas
Tejido conectivo fibroso (huesos, tendones y cartílago) Tejido protector (piel, pelo, uñas, pezuñas) Tejido conectivo elástico (ligamentos) Membrana celular Citoesqueleto
Aminoácidos COO‐^ H 3 N+^ = Grupo amino COO‐^ = Grupo carboxilo H 3 N+^ C H R = cadena lateral, grupo R ó residuo
R Clasificación En base a la polaridad de la cadena lateral en el pH fisiológico (pH=7,0), los aminoácidos pueden ser:
- Apolares o hidrófilos
- Polares sin carga
- Polares con carga o Positiva – Básicos o Negativa – Ácidos
Apolares
- Cadenas alifáticas: son cadenas hidrocarbonadas (CH 2 , CH 3 ). Son dominios hidrofóbicos (zonas en las que hay muchos restos hidrofóbicos en el interior y los que se quedan entre las capas bilipídicas).
- Cadenas aromáticas: son cadenas con anillo. Son insolubles.
Polares sin carga Son más hidrosolubles. H +
‐ CH 2 – O‐^ – H +^ |||||| O‐ H +^ |||||| O=C
Polares con carga Grupos polares con carga que llevan a cabo interacciones electroestáticas. Se sitúan intracelularmente o extracelularmente pero no en la bicapa lipídica. Propiedades
Son sustancias anfóteras, es decir, se comportan como ácidos y como bases, porque tienen grupos ionizables (‐COOH; ‐OH; ‐NH 2 ; ‐SH). Según Brönsted‐Lowry los ácidos son sustancias que ceden H +^ y las bases son sustancias que captan H+. AH A‐^ + H +^ Ácido fuerte: elevada Ka, baja pKa Ácido débil: baja Ka, elevada pKa Ka AH A‐^ + H +
Ka = ([A‐][H +])/[AH] pKa= ‐logKa pH = pKa + log [A‐]/[AH] Ecuación de Henderson – hasselbach
Estudios de microscopía electrónica y estudios de difracción de rayos X descubrieron que el enlace media 1,32 Å (1 Å= 10) El enlace C‐N 1,49 Å El enlace C=N 1,27 Å Se deduce que tiene cierto carácter de doble enlace, luego es rígido. Hibrido de resonancia
Los átomos C, O, N y H son coplanarios (están en el mismo plano), por tanto, hay infinitas conformaciones. Niveles de organización proteica Es una conformación nativa y biológicamente activa. Estructura primaria: secuencia de aminoácidos (enlaces peptídicos); Estructura secundaria: ordenación espacial resultante de la interacción entre aminoácidos que se encuentran próximos entre sí. Suele ser a lo largo de una dirección. Se realiza a través de los átomos del enlace peptídico. Los enlaces que se forman son puentes de hidrógeno. –C=O||||||||||H–N– Los puentes de hidrógeno pueden ser intracatenarios, dando lugar a la estructura α‐ hélice (α‐queratina); o pueden ser intercatenarios que crean la estructura hoja‐β plegado (fibroina de la seda). Estructura terciaria: ordenación espacial resultante de la interacción entre aminoácidos distantes entre sí. Los enlaces que se forman son puentes disulfuro e interacciones débiles (enlaces iónicos, hidrofóbicos y fuerzas de Van der Waals). O=C NH | | | | | | CH – CH 2 – SH HS – CH 2 – OH ‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐|‐ CH 2 – S – S – CH 2 ‐| | | | | HN C=O | | Cys Cys Estructura cuaternaria: asociación de distintas cadenas polipeptídicas (siempre son pares), los enlaces no son covalentes sino interacciones débiles. La función de la proteína depende de esas interacciones entre las cadenas. Solo algunas llegan a la estructura cuaternaria, la hemoglobina es un ejemplo.
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Tejido conectivo está formado por el fibroblasto y la matriz extracelular (que rodea el fibroblasto) en ella se encuentra el colágeno (tejido rígido) o elastina (tejido elástico). Tanto el colágeno como la elastina son proteínas estructurales que cohesionan células. Colágeno Es la proteína más abundante en los vertebrados superiores (cerca de un tercio del total). Se encuentra en los huesos, los dientes, los tendones, la piel, los vasos sanguíneos, etc. En los huesos y en los dientes se forman mayas para que se deposítenlas sales y los fosfatos. Dos tipos de cadena:
α 1 (cinco tipos) diferentes secuencias de aminoácidos (alrededor de 1000 aminoácidos), pero realizan la misma función. α 2 (dos tipos)
En total hay 27 tipos de colágeno.
Estructura primaria Glicocola – 35% Prolina – 12% Hidroxiprolina – 9% Alanina – 11%
Gly – x – y – gly – x – y
X=prolina Y=hidroxiprolina o hidroxilisina Cada tres aminoácidos aparece un resto de glicocola. Es una molécula extremadamente hidrofóbica, por tanto, insoluble. Estructura secundaria La llamada hélice del colágeno Por cada vuelta hay 3–3’3 aminoácidos con puentes de hidrógeno intracatenarios. Es una hélice de tipo levógira. Estructura terciaria Tres hélices del tipo levógiras se enrollan entre sí para dar lugar a una superhélice dextrógira que recibe el nombre de tropocolágeno que es la unidad básica del colágeno. Enlaces de puentes de hidrógeno intercatenarios. Estructura cuaternaria (base molecular del envejecimiento del colágeno) Los tropocolágenos se disponen en paralelo y de forma escalonada. Hay un escalonado que es un cuarto del tropocolágeno anterior
La asociación de los tropocolágenos da lugar a las microfibrillas que se forman por:
Interacciones hidrofóbicas Puentes cruzados: asociación covalente que se establece ente cadenas laterales de lisina.
O 2
O=C NH 4 +
| O
CH 2 – (CH 2 ) 3 – CH 2 – NH 2 ‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐ ‐(CH 2 ) 3 – C + Lys | lisinoxidasa NH H Lisina Allisina
Condensación
‐CH 2 – CH 2 – CH 2 – C=N – CH 2 – CH 2 – CH 2 – CH 2 –
Allisina Lisina
Puente cruzado
CH 2
CH 2
CH 2
C
O H
CH 2 – CH 2 – CH 2 CH 2 – CH 2 – CH 2
C C 2
O H H O
NH 2
(CH 2 ) 4
C
C C
Nudo de desmosina
C C
N
Terci Glob Son e Solub Sus f
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a por:
CO 2 O 2
PULMONES
‐NH – COO‐^ 4x O (^2)
DESOXIHEMOGLOBINA OXIHEMOGLOBINA
‐NH – COO‐
DESOXIMIOGLOBINA OXIMIOGLOBINA
TEJIDOS (CÉLULAS)
En las unidades α existe la cadena carbamato (R‐NH 2 ‐CO 2 ‐‐‐‐‐‐‐ R‐NH‐COO‐).
Desnaturalización y renaturalización La desnaturalización es la pérdida de la estructura nativa y, por tanto, se pierde la estructura biológicamente activa. Sólo se desnaturalizan las estructuras por encima de la primaria. Se produce porque se rompen las uniones de las interacciones débiles. Se lleva a cabo por:
- Exposición a un pH extremo. Tanto ácido como básico, se produce la desnaturalización porque disminuye la solubilidad de la proteína.
- Aumento de la temperatura. También disminuye la solubilidad de la proteína. Si se baja poco a poco la temperatura y se deja tiempo para que la proteína se forme de nuevo, tiene lugar el proceso contrario, denominado renaturalización.
- Agentes desnaturalizantes. Como la urea o los detergentes, estos agentes son los que se utilizan en el laboratorio.
Cuaternaria Hemoglobina Es capaz de fijar O 2 reversiblemente. En los seres vivos aparece en gran medida, junto con la mioglobina. La hemoglobina, es exclusiva de los vertebrados; en los invertebrados se denomina hemocianina y en los vegetales, se llama Leg‐ hemoglobina. Como aparece tanto, surge la idea de que todas tengan un ancestro común, que aparecería en los organismos que habitaban el planeta antes de que apareciera la biodiversidad. La hemoglobina está formada por cuatro subunidades idénticas dos a dos, dos son α y otras dos son β. La composición de ambas es la siguiente:
- Las α están compuestas por 141 aminoácidos en 8 segmentos α‐hélice, y por un grupo hemo.
- Las β están compuestas por 146 aminoácidos igualmente repartidos, en 8 segmentos α‐hélice, y al igual que las anteriores también tiene un grupo hemo.
Otras nomenclaturas
- Oligómero: es la estructura final de cualquier proteína que llegue a la estructura cuaternaria. Son proteínas como: Glucógeno fosforilasa. LDH PKA
- Protomero o monómero: cada unidad del oligómero.
Cooperatividad o alosterismo
Tejidos Pulmones y y
La mioglobina tiene más afinidad por el O 2 que la hemoglobina. La cooperatividad puede ser de dos tipos:
- Negativa: cuando suelta O 2 , esto es cuando va desde los pulmones hacia los tejidos. El primer O 2 es el que más le cuesta soltar, una vez se suelta provoca un cambio conformacional en la subunidad que lo tenía, y luego se lo transmite a los demás. Los demás O 2 se sueltan con mucha facilidad.
Conformación R Conformación T Relajada Tensa Oxihemoglobina Desoxihemoglobina Alta y Baja y
O 2
O 2
O 2 O^2
O 2
O 2 O 2
O 2
Un ejemplo sencillo es el de separar cuatro sellos. Al separar el primero, necesitamos hacer dos cortes, al separar el segundo sólo un corte y para separar los dos últimos también se necesita un corte, pero al conseguir dos sellos la eficiencia es mayor.
- Cooperatividad positiva: le cuesta coger el primer O 2 , esto es cuando va desde los tejidos a los pulmones El primer O 2 es el que más le cuesta coger, una vez se agrega provoca un cambio conformacional en la subunidad que no lo tenía, y luego se lo transmite a los demás. Los demás O 2 se agregan con mucha facilidad.
Estado T
Fe 2+^ Fe 2+^ ‐ O (^2)
El O 2 al unirse al Fe 2+, estira de este hacia la derecha, produciendo que el Fe 2+^ también estire de la His y de la cadena polipeptídica. Por tanto, cambia la disposición de la molécula.
O 2
O 2
O 2
O (^2) O 2
