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Este tema aborda la dinámica de proteínas globulares, enfatizando su función de unirse a moléculas pequeñas llamadas ligandos para ser activas. Se explica el papel esencial y selectivo de los sitios de unión, con grupos funcionales que establecen debiles uniones con el ligando y la importancia de su accesibilidad. Se discuten consideraciones generales sobre la interacción proteína-ligando, incluyendo la función de saturación y la existencia de un solo sitio de unión por proteína.
Tipo: Apuntes
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Función dinámica.
Las proteínas globulares tienen en común el unirse a otra molécula más pequeña llamada ligando para ser funcionales. Hay un sitio de unión perfectamente definido donde se une el ligando de manera específica y selectiva. Es una parte pequeña de la proteína pero esencial. Este sitio tendrá grupos funcionales que establezcan uniones de tipo débil con el ligando y deberá ser accesible desde fuera. Normalmente el sitio de unión y el ligando son complementarios, sólo cabe ése y no otro. Se forma un complejo proteína − ligando que es reversible excepto en el caso de antígenos y anticuerpos. Si la proteína es un enzima catalizará la reacción en que el ligando es el sustrato, la proteína se une al ligando que se transforma en producto y luego se disocia y el enzima queda libre. La función se ejerce sobre el ligando.
Consideraciones generales sobre la interacción proteína − ligando.
Función de saturación.
1 sitio de unión por proteína.
P + L PL