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PROTEÍNAS
1. Concepto e importancia biológica. Son los constituyentes químicos fundamentales de la materia viva no sólo por su abundancia, (constituyen casi la mitad del peso seco de la célula), sino también por la enorme variedad de funciones que desempeñan en la célula y fuera de ella. Presentan en su molécula, además de C, H y O, el N como elemento químico diferenciador. También son frecuentes en ellas P, S, e incluso Fe y Cu. Son moléculas de enorme tamaño (macromoléculas), de elevado peso molecular. Son polímeros, denominados polipéptidos, constituidos por la unión de unas moléculas denominadas aminoácidos, de los que existen en la naturaleza 20 unidades moleculares o monómeros diferentes. Algunos aminoácidos pueden ser sintetizados por las células humanas a partir de otros u otras moléculas diferentes, pero hay nueve (diez en el niño en crecimiento –también la arginina-) que deben ser ingeridos en la dieta, son los aminoácidos esenciales. Las dietas vegetarianas suelen tener déficit en estos aminoácidos por lo que es habitual incluir derivados lácteos para prevenir la malnutrición en estos casos. 2. Aminoácidos. Enlace peptídico.
2.1. Composición química de los aminoácidos. Los aminoácidos se caracterizan por presentar una función amina y una función ácido. Resultan de sustituir en un ácido orgánico un hidrógeno del carbono α, β, γ, etc., por una función amina. Los 20 aminoácidos que constituyen las proteínas son α-aminoácidos y poseen una estructura muy parecida: constan de una parte común y un radical variable:
NH 2 -NH 2 CH 3 - CH 2 - COOH H - Cα - COOH
propiónico CH 3
alanina
NH 2 -NH 2 CH 3 - COOH H - Cα - COOH
acético H
glicocola
En general:
NH 2
H - C - COOH
R
2.2. Propiedades de los aminoácidos. Derivan de su estructura química. Destacan dos propiedades:
- Carácter anfótero. Se puede comportar como ácido o como una base dependiendo del pH del medio donde se encuentren. Al tener un grupo carboxilo pueden desprender H+, por lo que tienen carácter ácido. Por otra parte, al poseer un grupo amino, son capaces de aceptar H+^ y, por tanto, tienen carácter básico. Al pH existente en los sistemas biológicos, ambos grupos (amino y carboxilo) suelen estar ionizados y los aminoácidos aparecen como iones dobles. A pH ácido, los aminoácidos tendrán carga positiva (captan H+^ del medio); y a pH básico, tendrán carga negativa porque el grupo amino cederá un H+^ al medio. La cadena lateral R puede tener grupos ionizables y, por tanto, participará de la carga neta del aminoácido.
- Estereoisomería. Como el carbono α es asimétrico, existen dos estereoisómeros con distinta actividad óptica. Se escribe con el grupo amino hacia la derecha cuando es de la serie D, y hacia la izquierda cuando es de la serie L. Todos los aminoácidos proteicos son isómeros L, aunque es posible encontrar D-aminoácidos en determinados compuestos biológicos, como en la pared bacteriana o en ciertos antibióticos.
2.3. Clasificación de los aminoácidos. Además de los grupos amino y carboxilo unidos al carbono-α, algunos aminoácidos poseen en sus cadenas laterales (R) otros grupos amino o carboxilo que también se ionizan y generan cargas positivas o negativas, respectivamente, que contribuyen a la carga neta del aminoácido y de la proteína que lo contiene. Según esto, se clasifican según las características del radical (R):
- Aminoácidos ácidos (cargados negativamente). R aporta grupos carboxilo.
- Aminoácidos básicos (cargados positivamente). R aporta grupos amino.
- Aminoácidos neutros polares (sin carga). R contiene grupos polares capaces de formar puentes de hidrógeno con otros grupos polares.
- Aminoácidos neutros apolares. R posee grupos hidrófobos que interaccionan con otros grupos hidrófobos mediante fuerzas de Van der Vaals.
2.4. El enlace peptídico. Péptidos. Los aminoácidos pueden reaccionar entre sí (con pérdida de una molécula de agua), uniéndose mediante el denominado enlace peptídico , para formar péptidos. Se trata de un enlace amida, entre un grupo ácido y un grupo amino y puede ser hidrolizado a su vez, separándose los dos aminoácidos. El nuevo compuesto tiene un NH 2 libre correspondiente al primer aminoácido (grupo N-terminal), y un COOH libre que pertenece al último aminoácido de la cadena, a los que se pueden unir nuevos aminoácidos por medio de enlaces peptídicos y formar un dipéptido (dos Aa), tripéptido (tres Aa), oligopéptido (de dos a diez Aa), un polipéptido (diez a cien Aa o 5.000 de peso molecular) o una proteína (más de cien Aa). El enlace peptídico se estabiliza porque los átomos de carbono, oxígeno y nitrógeno comparten electrones, lo que hace que aparezcan dos formas resonantes, lo que le confiere dos características importantes:
- El enlace peptídico tiene un carácter parcial de doble enlace. Este hecho impide que se efectúen torsiones alrededor del enlace peptídico, lo que determina que los átomos de carbono, oxígeno y nitrógeno se sitúen en el mismo plano, son coplanares, lo que supone que los tres átomos participen del enlace.
- El oxígeno queda en posición contraria al H. Se puede observar que en los enlaces peptídicos no participan los radicales de los aminoácidos sino que quedan alternándose a un lado y a otro y hacia el exterior de la cadena.
3.3. Estructura terciaria. Aparece cuando la estructura secundaria de una proteína sufre dobleces y plegamientos tridimensionales, constituyendo formas de tipo globular. Precisamente de la estructura terciaria depende la función de la proteína, por lo que cualquier cambio en la disposición de esta estructura puede provocar la pérdida de de su actividad biológica. Los enlaces que mantienen la estructura terciaria se establecen entre las cadenas laterales de los aminoácidos, y son de varios tipos: covalente, como puentes disulfuro (-S-S-) entre dos cisteínas; y enlaces no covalentes como puentes de hidrógeno, fuerzas de Van del Waals, fuerzas de interacción hidrofóbica por atracción de grupos apolares, y enlaces de tipo iónico (o de atracción electrostática). Como ejemplo tenemos la mioglobina cuya función es la de almacenar oxígeno; emparentada con la hemoglobina, se halla en el músculo esquelético, especialmente abundante en mamíferos buceadores como focas, ballenas, cachalotes, etc. Otros ejemplos son las proteínas enzimáticas.
3.4. Estructura cuaternaria Sólo la presentan algunas proteínas y se caracteriza por la formación de oligómeros, es decir, agrupación de varias cadenas polipeptídicas iguales o muy parecidas, que interaccionan entre sí por enlaces débiles, no covalentes, por ejemplo la hemoglobina, que posee cuatro cadenas polipeptídicas globulares iguales dos a dos (dos α y dos β), las proteínas musculares, los complejos multienzimáticos, inmunoglobulinas, etc.
4. Propiedades de las proteínas.
4.1. Solubilidad. Las proteínas fibrilares son insolubles en agua. Las globulares, en cambio, si lo hacen pero, debido a su elevado peso molecular, al disolverse dan lugar a dispersiones coloidales. La solubilidad se debe a los radicales polares que establecen enlaces de hidrógeno con las moléculas de agua, formando una capa de solvatación; si ésta se pierde, se producirá una interacción entre las moléculas de proteína y precipitarán. La mayoría de radicales hidrófobos permanecen alejados de las moléculas de agua al quedar situados en el interior de la proteína.
4.2. Alteración de la estructura espacial: desnaturalización. Cuando a las disoluciones de proteínas se les somete a cambios de pH, a alteraciones en la concentración de sales, presencia de ciertas sustancias orgánicas, o la intervención de agentes físicos como variaciones de temperatura o descargas eléctricas, la estructura tridimensional de las proteínas se pierde, con la consiguiente pérdida parcial o total de su funcionalidad. Ello se debe a que los enlaces que mantienen la conformación globular se rompen y la proteína adopta una estructura filamentosa; entonces, las moléculas proteicas se unen entre sí dando lugar a grandes partículas que precipitan. A esta variación en la estructura tridimensional se le denomina desnaturalización y no afecta a los enlaces peptídicos. A veces, la recuperación de la conformación primitiva puede ser reversible y se denomina renaturalización. No obstante, en la mayoría de los casos la desnaturalización es irreversible. Al modificar el pH se altera la carga de los radicales, por lo que allí donde había atracción entre diferentes cargas, se pierde la interacción entre ambos radicales. Al estar las moléculas de proteínas hidratadas, si introducimos alguna sustancia menos polar que el agua pero que se mezcle con ella muchas de las moléculas que hidrataban la proteína son separadas por estas moléculas. Al aumentar la temperatura se incrementa la energía cinética de estas moléculas provocando la desorganización de la envuelta acuosa de las proteínas y su precipitación.
Si añadimos sustancias salinas provoca la rotura de los puentes de hidrógeno y las interacciones eléctricas y genera la agregación de las moléculas y su insolubilización.
4.3. Especificidad. Los glúcidos y los lípidos que aparecen en los seres vivos son prácticamente siempre los mismos. Sin embargo, las proteínas suelen ser específicas para cada especie. Esta especificidad se debe a pequeñas diferencias entre moléculas proteicas, que desempeñan idéntica función en especies diferentes. Tales diferencias se basan en la distinta situación o cambio de uno o varios aminoácidos que componen estas moléculas. Esta variabilidad en la estructura primaria hace que en ocasiones aparezcan diferencias entre proteínas pertenecientes a individuos de la misma especie. Al ser recibidas tales moléculas por otro individuo (transfusiones de sangre, injertos de piel, trasplantes, etc.), su organismo las considera extrañas y responde con reacciones de rechazo (reacciones del tipo antígeno- anticuerpo).
5. Clasificación de las proteínas. Se clasifican en dos grandes grupos:
- Holoproteínas. Formadas exclusivamente por cadenas de polipéptidos. Se subdividen en proteínas globulares (con alto grado de plegamiento y generalmente solubles) y fibrilares (con estructura terciaria menos compleja e insolubles.
- Proteínas globulares: · Albúminas. Son proteínas grandes con función de transporte de otras sustancias o de reserva de aminoácidos: ovoalbúmina (presente en la clara de huevo), lactoalbúmina (en la leche), seroalbúmina (presente en el suero sanguíneo), etc. · Globulinas. Son las proteínas de mayor tamaño: seroglobulinas (presentes en el suero sanguíneo). · Histonas y protaminas. Son proteínas que interaccionan con el ADN para formar la cromatina y los cromosomas, respectivamente.
- Proteínas fibrilares. Generalmente tienen función estructural: · Miosina y actina. Mayoritarias en el músculo, intervienen en la contracción muscular. · Fibrinógeno. Interviene en la coagulación sanguínea. · Colágeno. Se encuentra en los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y óseo (da lugar a gelatina por cocción) · Queratina. En la epidermis de la piel, en uñas, pelo, pezuñas, astas. · Elastina. Posee una gran elasticidad y es abundante en órganos sometidos a deformaciones como los pulmones, arterias, dermis de la piel, etc.
- Heteroproteínas. Son aquellas que presentan en su constitución una parte proteica y una parte no proteica, a la que se le denomina grupo prostético. · Fosfoproteínas. El grupo prostético es ácido fosfórico (caseína de la leche). · Glucoproteínas. Tienen una parte proteica y un glúcido. Algunas de ellas se encuentran en las membranas celulares, con función antigénica; otras, las gammaglobulinas, forman los anticuerpos. · Lipoproteínas. Formados por parte proteica y parte lipídica. Aparecen en las paredes bacterianas y en el plasma sanguíneo, donde sirven como transportadores de grasas y colesterol. · Cromoproteínas. El grupo prostético es una molécula compleja que posee dobles enlaces conjugados, lo que les confiere color: mioglobina, hemoglobina, clorofila y la vitamina B o cianocobalamina, hemocianina, y la rodopsina que interviene en la visión. · Nucleoproteínas. Proteína + ácido nucleico. Las nucleoproteínas forman los cromosomas.
