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Banco preguntas bioquímica
PRIMER EXAMEN PARCIAL
1. Las moléculas no superponibles con su imagen especular se conocen como: a) isómeros b) enantiómeros c) anómeros d) diastereómeros e) epímeros 2. Contienen residuos de carbohidratos, además de la cadena de polipéptido, un ejemplo importante son los anticuerpos: a) glucosaminoglicanos b) polisacáridos c) glucoproteínas d) glucósidos e) furanósidos 3. Los azúcares que tienen 5 o 6 carbonos pueden llevar a cabo la ciclización entre grupos funcionales de carbonos distantes y pueden asumir dos formas distintas ( α, β ) se conocen como: a) epímeros b) diásteromeros c) enantiómeros d) anómeros e) isómeros 4. Es componente de la pared celular en las bacterias: a) glucosaminoglicanos b) lignina c) quitina d) piranósidos e) peptidoglucano 5. La quiralidad esta dada por la presencia de un: a) carbono unido a 2 grupos hidróxilos b) carbono unido a 2 grupos funcionales diferentes c) carbono unido a un grupo de atomos iguales d) carbono unido a 4 grupos funcionales diferentes e) carbono unido a una molécula de fosfato 6. Los leucotrienos son derivados de:
a. Acido araquidico
b. Acido araquidonico
c. prostaglandinas
d. tromboxanos
e. ninguna es correcta
7. Los gangliósidos son considerados:
a. glicerofosfolipidos
b. esfingolipidos
c. glicoesfingolipidos
d. derivados del colesterol
e. lipoproteinas
8. Los lípidos cuyo papel fisiológico es el almacenamiento energético pertenecen a la categoría de: a) lípidos neutros b) glicerofosfolípidos c) esgingofosfolípidos d) glucolípidos
e) lipoproteínas
9. El cerumen del conducto auditivo externo pertence a la categoría de: a) lípidos neutros b) glicerofosfolípidos c) esgingofosfolípidos d) glucolípidos e) ésteres de colesterol 10. Características del aminoácido G:
a. Aminoácido esencial
b. Tiene Centro quiral
c. Posee actividad óptica
d. Aminoácido polar
e. Todas son falsas
11. Aminoácido neutro polar con cadena aromática a) Thr b) Tyr c) Phe d) Ser e) Pro 12. Son aminoácidos ácidos:
a. Alanina y prolina
b. Lisina y arginina
c. Glutamina y serina
d. Aspartato y glutamato
e. Cysteína e histidina
13. El grupo alfa-amino de este aminoácido forma un anillo con su cadena lateral
a. Pro
b. Trp
c. Fen
d. His
e. Leu
14. Condición en la que un aminoácido no tiene carga neta y es eléctricamente neutro:
a. pI
b. pKa
c. pN
d. pH
e. pKb
15. El enlace que se forma entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el α-amino del siguiente aminoácido es un caso especial de enlace tipo:
a. Anhídrido
b. Amida
c. Iónico
d. Ester
e. N-glucosídico
16. Las propiedades de los aminoácidos están determinadas por:
a. El grupo H
b. La cadena lateral
c.
d. El grupo carboxilo
e. El grupo amino
f. El carbono alfa
17. Aminoácido al que se le adiciona un grupo OH, después de que ha sido incorporado a una cadena polipeptídica:
a. Glicina
d) Un grupo amino y un grupo polar e) Un grupo amino y un grupo carboxilo
26. Es una estructura complementaria que actúa fijando átomos de metal necesarios para la acción catalítica de algunas enzimas :
a. Vitamina
b. Sitio alostérico
c) Sitio activo d) grupo prostético. e) Coenzima
27. ¿Cuál de los siguientes forma parte de una coenzima? a) Tiamina b) Grupo hemo c) Zinc d) Serina e) glicina 28. El piridoxal que participa en la transferencia de grupos amino es una molécula que interviene en la actividad enzimática como: a) Apoenzima b) Holoenzima c) Coenzima d) Sustrato e) Cofactor iónico 29. Las enzimas aceleran las reacciones por un factor de, al menos: a) 10 6 b) 10 23 c) 1 d) 10 - e) 10 36 30. Las enzimas muestran una capacidad catalítica muy elevada: a) y alta especificidad de substrato b) y alta durabilidad c) pero mínima tendencia a participar en la reacción que catalizan d) e independiente de las condiciones físicas de su entorno e) ninguna de las anteriores 31. La proelastasa constituye un ejemplo de: a) zimógeno b) isoenzima c) enzima con capacidad catalítica aumentada d) enzima e) ribozima 32. La sensibilidad de una enzima a un aumento de 5°C en la temperatura ambiente se debe a: a) la estabilidad de los enlaces peptídicos disminuye b) la estabilidad de los enlaces disulfuro aumenta c) la estabilidad de los enlaces de hidrógeno entre cadenas laterales de espirales alfa contiguas disminuye d) la estabiilidad de los enlaces iónicos COO-^ - NH 3 +^ aumenta e) ninguna de las anteriores
**33. ¿En cuál de las regiones marcadas en la siguiente gráfica es la actividad enzimática independiente de la concentración de su substrato? v
- Característica que determina que el ácido oleico sea líquido a la temperatura ambiente:**
a) enlace sigma C-C b) ramificaciones de la cadena hidrocarbonada c) epimería d) estereoisomería D-L e) isomería cis-trans
35. Identifique la letra correspondiente al átomo que le confiere la estereoisomería al siguiente aminoácido:
a b
c
d e
Reactivos 36 a 44: Seleccione para cada reactivo la opción que describe el máximo nivel estructural que presentan las proteínas.
36. Mioglobina 37. Puente de Hidrógeno entre cadena laterales a) estructura Primaria 38. Secuencia beta-alfa-beta b) estrctura Secundaria 39. Secuencia de aminoácidos c) estructura Terciarioa 40. Anticuerpos d) estructura cuaternaria 41. Hemoglobina e) estructura supersecundaria 42. Lamina plegada 43. Unión de subunidades 44. Contacto entre aminoácidos distantes
Relación de columnas II. Seleccione para cada uno de los reactivos 45 a 50 la opción correspondiente al tipo de enzima. D 45. La glucosa recibe un grupo fosfato
a b [S] c d e HOCHCCHHNACHO 2 - C (^22)
( ) Puente de Hidrógeno entre cadena laterales ( ) Seda de gusano a) Nivel Primario ( ) Secuencia beta-alfa-beta b) Nivel Secundario ( ) Secuencia de AA c) Nivel Terciario ( ) Anticuerpos d) Nivel cuaternario ( ) HbA (^2) ( ) Queratina e) Nivel supersecundario ( ) Lamina plegada ( ) Insulina ( ) Unión de subunidades ( ) Fibroina ( ) Contacto entre AA distantes ( ) Secuencia “meandro beta” En forma estructural son complementarios con las moléculas de un sustrato específico, e indispensables para la actividad enzimática
a. Vitaminas
b. Sitio alostérico
c) Sitio activo d) Cofactores iónicos e) Coenzimas Esta estructura es la más importante pues, al alcanzarla la mayoría de las proteínas adquieren su actividad biológica o función a) α hélice b) terciaria c) motifs d) lámina β-plegada e) dominios Los hemiacetales generan un nuevo carbono quiral de modo que son posibles dos formas isoméricas : a) D y L b) y
f. cis y trans
g. R y S
h. ninguna de las anteriores
¿Cuál de los siguientes lípidos no se encuentra en membranas animales?
a. Fosfolípidos
b. Colesterol
c. Triacilgliceroles
d. Glicolípidos
e. Esfingolípidos
+En la estructura terciaria de una enzima se incluyen estructuras extracatenarias, generalmente de naturaleza no peptídica, que se integran fuertemente a la misma, los cuales son denominados:
e.a. Cofactores
e.b. Coenzimas
e.c. Grupos prostéticos
e.d. Cationes monovalentes
e.e. Ninguno de los anteriores
Esta alteración es provocada por la oxidación del grupo Hemo hasta el estado Fe3+,^ lo cual conlleva a la falta de fijación de Oxigeno: a) Hemoglobinemia C b) Anemia drepanotica
c) Enf. de células falciformes d) Metahemoglinemia e) Talasemia ¿Que efector alostérico tiene afinidad elevada por la Hb, no permitiendo descargar el O 2 hacia los tejidos? a) H+ b) 1,3-DFG c) 2,3-DFG d) CO e) CO (^2) Se considera una proteína que posee función hormonal:
a. Vasopresina
b. Encefalina
c. Glucagón
d. Insulina
e. Gastrina
Es un ejemplo de proteína fibrosa constituida por 3 estructuras tipo -hélice.
a. Elastina
b. Queratina
c. Fibroína
d. Actina
e. Colágeno
Es un tipo de interacción que no participa en la estabilidd de las estructuras terciarias de las proteínas:
a. Enlaces hidrógeno
b. Enlaces disulfuros
c. Interacciones hidrófobas
d. Interacciones de Van de Waals
e. Interacciones iónicas
La síntesis defectuosa de colágeno provoca hiperelasticidad cutánea, tendencia a luxaciones y fragilidad vascular ¿Cómo se denomina este padecimiento?
a. Síndrome de Alpont
b. Osteogenesis imperfecta
c. Escorbuto
d. Síndrome de Ehlers Danlos
e. Enfermedad de Tay-Sachs
La HbA tieen una secuencia de AA determinada, pero en su región --Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lis --, la Glu 6 cambia por otro AA para dar la HbS. ¿Qué AA es? a) Fen b) Val c) Ala d) Gli e) Lis De la diversidad de funciones que poseen las proteínas, esta NO participa en las funciones estructurales, que proporcionan protección y sostén:
a. Colágeno
b. Fibroína
c. Actina
d. Queratina
e. Elastina
La enzima que hidroliza los enlaces peptidicos entre Lys y Arg de una proteína es:
El veneno de los crotalos contiene
a. lipidos
b. carbohidratos
c. una lipasa
d. una fosfolipasa
e. ninguna es correcta
8.- Los grupos hidroxilo de los azúcares sufren a cabo una reacción que es importante para la descomposición de los carbohidratos para obtención de energía , y se conoce como: a) oxido-reducción b) glicolisis c) esterificación d) saponificación e) inhibición Los lipidos son clasificados asi porque
a. Son solubles en etanol
b. Son insolubles en agua
c. No forman cristales
d. A y b son correctas
e. A y c son correctas
El ciclopentano perhidrofenantreno es caracteristico de a) colesterol b) acido glicocolico c) testosterona d) estradiol e) Todas las anteriores son correctas 5.- Es componente de la pared celular en las bacterias: a) glucosaminoglicanos b) lignina c) quitina d) piranósidos e) peptidoglicano
Segundo y tercer parcial
1. ¿Cuál de los siguientes tipos de lípidos plasmáticos es la más activa metabólicamente? a) ácidos grasos libres b) ésteres de colesterilo c) triacilgliceroles d) colesterol e) fosfolípidos 2. Los ácidos grasos libres constituyen el ___ de los lípidos plasmáticos totales. a) 4% b) 15% c) 36% d) 50% e) 96% 3. Los ácidos grasos libres son transportados en el plasma asociados a: a) albúmina b) lipoproteínas de alta densidad c) lipoproteínas de baja densidad d) lipoproteínas de muy baja densidad e) quilomicrones
RELACIONE CADA TIPO DE APOLIPOPROTEÍNA CON SU FUNCIÓN.
4. apo B-48 (a) a) puramente estructural 5. apo C-II (b) b) cofactor enzimático 6. apo A-II (c) c) inhibidor enzimático 7. apo B-100 (d) d) ligando de receptores tisulares 8. apo C-I (c) e) desconocida 9. apo E (d) 10. La incidencia de ateroesclerosis coronaria es inversamente proporcional a las concentraciones plasmáticas de: a) LAD b) LBD c) LMBD d) quilomicrones e) albúmina 11. Lipoproteína involucrada en el transporte inverso de colesterol: a) LAD b) LBD c) LMBD d) quilomicrones e) albúmina 12. Constituyen el princpal vehículo de transporte de triacilgliceroles desde el hígado a los tejidos extraqhepáticos: a) LAD b) LBD c) LMBD d) quilomicrones e) albúmina 31. Función del flujo de protones del espacio transmembranal a la matriz mitocondrial: a) combinarse con los electrones que se descargan al oxígeno y formar el agua metabólica b) acercar al ADP y al Pi al provocar el giro de F (^1) c) neutralizar las cargas de los grupos fosfato para que ADP y Pi puedan acercarse
b) desviadores de la reacción en cadena c) inhibidores de la formación de superóxido d) agentes reductores e) inhibidores competitivos de la reducción del oxígeno en el citocromo aa 3
1. Sólo uno de los siguientes tipos celulares sintetiza el colesterol que necesita: a) células del epitelio intestinal b) adipocitos c) fibroblastos d) células de Schwann e) endotelio vascular 2. Es la fuente de colesterol de la mayoría de las células del organismo: a) biosíntesis propia en cada célula b) LAD c) tejido adiposo d) biosíntesis hepática e) dieta LBD 3. Tipo celular con enzimas capaces de romper el anillo ciclopentanofenantreno: a) epitelio intestinal b) epidermis c) corteza suprarrenal d) hepatocito e) ninguno de los anteriores 4. En la célula del epitelio intestinal, cerca del 90% del colesterol de la dieta: a) es translocado intacto a la circulación porta b) es reexcretado a la luz intestinal c) es esterificado con ácidos grasos d) es biotransformado a ácido cólico e) es digerido 5. Destino del glicerol producido por la triacilglicerol lipasa en el adipocito: a) gluconeogénesis b) difusión a la circulación c) reesterificación a triacilgliceroles d) fosforilación e) glucólisis 6. Fuente del glicerol utilizado por la triacilglicerol sintetasa del adipocito: a) glicerol libre proveniente de la circulación b) glicerol liberado por la actividad de la triacilglicerol lipasa c) lipoproteínas de baja densidad d) glucosa proveniente de la circulación e) lactato proveniente de la circulación 7. El catabolismo de los ácidos grasos se inicia con su “activación”, consistente en: a) fosforilación b) esterificación para formar lecitina c) unión a coenzima A d) combinación con carnitina e) amidación de su grupo carboxilo 8. El catabolismo final de los ácidos grasos tiene lugar en: a) la matriz mitocondrial b) la membrana mitocondrial externa c) el citoplasma d) el retículo endoplásico liso e) los lisosomas 9. Los átomos de carbono de un ácido graso salen del organismo principalmente como: a) lactato b) CO 2
c) sales biliares d) urea e) ácido úrico
10. La vía de β-oxidación de los ácidos grasos: a) es incapaz de oxidar ácidos grasos poliinsaturados b) utiliza las mismas enzimas que la vía de biosíntesis de ácidos grasos c) es incapaz de oxidar ácidos grasos de número impar de carbonos d) puede generar propionil CoA como uno de sus productos finales e) sólo se muestra activa en el eritrocito 11. Son el combustible metabólico preferencial de varios tejidos. Se les considera versiones pequeñas e hidrosolubles de ácidos grasos: a) ésteres de colesterilo b) bilirrubinas c) alfa-cetoácidos d) pentosas e) cuerpos cetónicos 12. Los átomos de carbón que aparecerán como ácidos grasos salen de la mitocondria como: a) malato b) acetil-coenzima A c) citrato d) oxalacetato e) CO 2 13. Intermediario que conecta a los ciclos de la urea y de los tricarboxilatos: a) α-cetoglutarato b) succinato c) malato d) ornitina e) glutamato 14. El monóxido de carbono es un potente y peligroso inhibidor: a) de la unión del oxígeno al cmplejo IV de la cadena de transporte de electrones b) de la actividad de la ATP sintetasa c) de la actividad de bomba de protones del complejo II de la cadena de transporte de electrones d) de la enzima superóxido dismutasa e) de la unión de NADH al complejo I de la cadena de transporte de electrones 15. La teoría quimiosmótica implica el funcionamiento del complejo III de la cadena de transporte de electrones como: a) canal transmembranal de sodio b) sitio de producción de agua metabólica c) amortiguador de pH d) bomba de protones e) sitio de reoxidación de NADH 16. Casi toda la bilirrubina plasmática es producida por 3 tipos celulares, uno de los cuales es: a) bacterias de la flora intestinal b) células de los ganglios linfáticos c) células de los sinusoides del bazo d) músculo esquelético e) tjido adiposo 17. ¿Cuál de los siguientes intermediarios del ciclo de los tricarboxilatos puede ser derivado hacia la clucooneogénesis? a) citrato b) piruvato c) oxalacetato d) alfa-cetoglutarato e) acetil-CoA
- Un humano adulto de 70 Kg bien alimentado tiene una cantidad de proteínas de reserva de aproximadamente:
a) segmentación de la molécula b) multihidroxilación
- c) conjugación con ácido glucurónico d) conjugación con taurina e) acidificación - ionización
- El término bilirrubina “directa” corresponde a la concentración sanguínea de la forma: *a) conjugada con ácido glucurónico b) libre c) hidroxilada d) conjugada con taurina e) diácida
- Si la concentración sanguínea de bilirrubina rebasa 2.5 mg/dL se observa: a) anemia b) porfiria c) un aumento en la producción de radicales libres d) fotosensibilidad *e) ictericia
- La encefalopatía kernicterus es causada por una alta concentración sanguínea de: a) ácido úrico *b) bilirrubina libre c) bilirrubina conjugada d) creatinina e) δ- aminolevulínico
- Casi toda la bilirrubina plasmática es producida por 3 tipos celulares, uno de los cuales es: a) bacterias de la flora intestinal b) células de los ganglios linfáticos *c) células del bazo d) músculo esquelético e) tjido adiposo 18. La mayor parte de la bilirrubina producida en los tejidos viaja en la sangre: a) libre b) unida en forma no covalente con albúmina c) como su forma conjugada d) como ácido δ- aminolevulínico e) como L-urobilinógeno 19. El hepatocito aumenta la solubilidad de la bilirrubina en agua mediante el proceso de: a) segmentación de la molécula b) multihidroxilación c) conjugación con ácido glucurónico d) conjugación con taurina e) acidificación - ionización 20. El término bilirrubina “directa” corresponde a la concentración sanguínea de la forma: a) conjugada con ácido glucurónico b) libre c) hidroxilada d) conjugada con taurina e) diácida 21. La vía de biosíntesis de ácidos grasos utiliza como metabolito inicial: a) acil carnitina
b) citrato c) β-bidroxi,β-metilglutaril-CoA d) glucosa e) acetil-CoA
22. Producto final de la actividad del complejo Acído Graso Sintetasa a) estearato b) ácido araquidónico c) ácido cerebrónico d) acetoacetato e) palmitato 23. La descarboxilación no enzimática de uno de los siguientes metabolitos produce acetona: a) acilCoA b) acetoacetato c) oxalacetato d) β-droxibutirato e) acetilCoA
1. Son aldosas importantes en el metabolismo de carbohidratos
2. Al oxidarse el carbono 6 de la glucosa, el resultado es un acido
3. Los anticuerpos presentan este tipo de estructura
4. Esta formado por dos azucares unidos por un enlace glucosidico a(1,4)
5. A este grupo pertenece el acido L-ascorbico o vitamina C
6. Se encuentra en el hígado y en los musculos y es la forma de almacenamiento de
carbohidratos
7. Principal heteropolisacarido en las bacterias; les da capacidad de retener el colorante
16. Azucares que se ciclan mediante la unión de su grupo funcional y un carbono distante, se
les conoce como
17. Via metabolica que reduce el piruvato en los eritrocitos
18. Una deficiencia del metabolismo de la glucosa que se presenta en el ayuno y en la diabetes
mellitus
19. Enzimas que catalizan reacciones irreversibles en la glucolisis y son puntos de regulación
20. Sitio donde se lleva a cabo la glucolisis
21. Enzima clave en la fosforilacion de la glucosa exclusivamente presente en el hepatocito
22. Enzima que cataliza la reacción limitante de la velocidad de la glucolisis
23. Inhibe a la glucogenolisis
1. Un humano adulto de 70 Kg bien alimentado tiene una cantidad de proteínas de reserva de aproximadamente: * a) 0 b) 100 gramos c) 1 500 gramos
d) 7 Kg e) 35 Kg
2. Uno de los siguientes aminoácidos es desaminado por una enzima no transaminasa: a) tirosina b) asparagina *c) treonina d) ornitina e) triptofano 3. El amoníaco procedente de la desaminación de los aminoácidos en los tejidos extrahepáticos viaja en la sangre: a) como alanina b) como urobilinógeno *c) como parte del grupo amida de la glutamina d) asociado a albúmina e) como parte del amino épsilon de la arginina
INSTRUCCIONES: Seleccione la opción de la columna de la derecha que corresponde al producto final de catabolismo de cada uno de los compuestos de la izquierda.
- Adenina (a) a) ácido úrico
- Uracilo (b) b) β-alanina
- Glutamato (d) c) creatinina
- Glicina (d) d) urea
- Hemo (e) e) bilirrubina
- Guanina (a)
- Histidina (d)
- Citosina (b) 12. Es el aceptor común del amoníaco de los aminoácidos desaminados por transaminación: *a) α-cetoglutarato b) aspartato c) creatinina d) piruvato e) acetoacetato 13. El amoníaco procedente de los aminoácidos es excretado por el hígado: a) como el grupo amida de residuos glutamil y asparagil de la albúmina b) como alanina c) como xantina d) conjugado con ácido glucurónico e) como urea 14. El amoníaco entra al ciclo de la urea en la forma de: a) ión NH 4 + b) arginina c) ornitina *d) carbamoilfosfato e) grupo amida de la glutamina 15. La mayor parte de la bilirrubina producida en los tejidos viaja en la sangre a) libre
- b) unida en forma no covalente con albúmina c) como su forma conjugada d) como ácido δ- aminolevulínico e) como L-urobilinógeno 16. El hepatocito aumenta la solubilidad de la bilirrubina en agua mediante el proceso de: a) segmentación de la molécula
