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Proteínas Hormonales: Insulina y Glucagón, Apuntes de Bioquímica

Una descripción general de las proteínas hormonales insulina y glucagón. Se explica su origen, función y estructura química. Además, se detalla el proceso de síntesis y secreción de ambas hormonas.

Qué aprenderás

  • ¿Cómo se diferencian la insulina humana y la de cerdo en términos de estructura química?
  • ¿Qué es la función de la insulina y el glucagón en el organismo?
  • ¿Cómo se sintetiza y secreta la insulina?

Tipo: Apuntes

2022/2023

Subido el 25/10/2022

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Proteínas hormonales
Las hormonas son sustancias producidas por una célula y que una vez secretadas ejercen su acción sobre
otras células dotadas de un receptor adecuado. Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la
insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la
hipófisis como la hormona del crecimiento, o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
Insulina
La insulina humana es una hormona de naturaleza proteica. Se sintetiza en las células beta de los islotes de
Langerhans del páncreas. La insulina es secretada en respuesta a la hiperglucemia y también ante algunas
hormonas peptídicas como glucagón, colecistoquinina-pancreozimina y secretina. Sus acciones principales
son estimular la captación de glucosa en varios tipos de células, y disminuir el nivel de glucosa sanguínea, al
estimular la conversión de glucosa en glucógeno en los hepatocitos y miocitos, siempre que aumente dicho
nivel.
Este polipéptido en su forma activa está compuesto por 51 aminoácidos. Las células de nuestro organismo,
sin embargo, tienen dificultades para hacer que proteínas tan pequeñas se plieguen correctamente en
estructuras estables. Esto se soluciona mediante la síntesis de una proteína más grande de la que
posteriormente se escindirá una parte.
Se traduce el mRNA de la insulina como un precursor de una única cadena polipeptídica llamado
preproinsulina de 110 aminoácidos. La eliminación de su péptido de señal durante la inserción en el retículo
endoplasmático da lugar a la proinsulina de 87 residuos. La proinsulina se modifica en el aparato de Golgi y
las vesículas secretoras que salen del complejo mencionado contienen la hormona activa: la insulina.
Estructura
La insulina es un ejemplo típico de proteína globular en la que encontramos los aminoácidos no polares en el
centro formando un núcleo hidrofóbico y los aminoácidos polares y cargados en torno a éste. Se trata de una
estructura muy conservada entre especies. Tal es el caso que la insulina humana solo se diferencia en un
aminoácido con la insulina de cerdo. En la siguiente imagen observamos los residuos hidrofóbicos en blanco,
los polares sin carga en verde y los cargados positiva o negativamente en rojo. Así mismo observamos la
Thr30 en azul que es el aminoácido que cambia con respecto al cerdo (este animal presenta una Alanina en
dicho lugar). Viendo su localización en la estructura podemos interpretar que no supone un cambio
significativo ya que está en un extremo, la única diferencia es en cuanto a la solubilidad que aumenta en el
caso de los humanos al tratarse de un aminoácido polar que puede formar puentes de hidrógeno con el agua.
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Proteínas hormonales Las hormonas son sustancias producidas por una célula y que una vez secretadas ejercen su acción sobre otras células dotadas de un receptor adecuado. Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la hormona del crecimiento, o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio). Insulina La insulina humana es una hormona de naturaleza proteica. Se sintetiza en las células beta de los islotes de Langerhans del páncreas. La insulina es secretada en respuesta a la hiperglucemia y también ante algunas hormonas peptídicas como glucagón, colecistoquinina-pancreozimina y secretina. Sus acciones principales son estimular la captación de glucosa en varios tipos de células, y disminuir el nivel de glucosa sanguínea, al estimular la conversión de glucosa en glucógeno en los hepatocitos y miocitos, siempre que aumente dicho nivel. Este polipéptido en su forma activa está compuesto por 51 aminoácidos. Las células de nuestro organismo, sin embargo, tienen dificultades para hacer que proteínas tan pequeñas se plieguen correctamente en estructuras estables. Esto se soluciona mediante la síntesis de una proteína más grande de la que posteriormente se escindirá una parte. Se traduce el mRNA de la insulina como un precursor de una única cadena polipeptídica llamado preproinsulina de 110 aminoácidos. La eliminación de su péptido de señal durante la inserción en el retículo endoplasmático da lugar a la proinsulina de 87 residuos. La proinsulina se modifica en el aparato de Golgi y las vesículas secretoras que salen del complejo mencionado contienen la hormona activa: la insulina. Estructura La insulina es un ejemplo típico de proteína globular en la que encontramos los aminoácidos no polares en el centro formando un núcleo hidrofóbico y los aminoácidos polares y cargados en torno a éste. Se trata de una estructura muy conservada entre especies. Tal es el caso que la insulina humana solo se diferencia en un aminoácido con la insulina de cerdo. En la siguiente imagen observamos los residuos hidrofóbicos en blanco, los polares sin carga en verde y los cargados positiva o negativamente en rojo. Así mismo observamos la Thr30 en azul que es el aminoácido que cambia con respecto al cerdo (este animal presenta una Alanina en dicho lugar). Viendo su localización en la estructura podemos interpretar que no supone un cambio significativo ya que está en un extremo, la única diferencia es en cuanto a la solubilidad que aumenta en el caso de los humanos al tratarse de un aminoácido polar que puede formar puentes de hidrógeno con el agua.

glucagon El glucagón es una hormona peptídica de 29 aminoácidos que actúa en el metabolismo de los hidratos de carbono. Tiene un peso molecular de 3.485 daltons y fue descubierto en 1923 por Kimball and Murlin. Esta hormona es sintetizada por las células α del Páncreas (en lugares denominados islotes de Langerhans). Es una hormona que eleva el nivel de glucosa en la sangre, lo contrario a la insulina que lo baja. Cuando el organismo requiere más azúcar en la sangre, las células alfa del páncreas elaboran glucagón. Este glucagón moviliza las reservas de glucosa presentes en el hígado en forma de glucógeno. Una de las consecuencias de la secreción de glucagón es la disminución de la fructosa-2,6-bisfosfato y el aumento de la gluconeogénesis. Aunque en los músculos hay reservas de glucógeno no son movilizadas por el glucagón. En caso de necesidad la hormona del estrés, adrenalina, si puede movilizar las reservas musculares.A veces se usa glucagón inyectable en los casos de choque insulínico. La inyección de glucagón ayuda a elevar el nivel de glucosa en la sangre. Las células reaccionan usando la insulina adicional para producir más energía de la cantidad de glucosa en la sangre. El glucagón también se analiza utiliza como antídoto para las intoxicaciones por beta-bloqueantes.