RuBisCO: La enzima clave en la fijación de carbono y su doble papel | Apuntes de Fisiología

RUBISCO

RuBisCOes la forma abreviada con que normalmente se designa a laenzimacuyo nombre completo

esribulosa-1,5-difosfato carboxilasa oxigenasa. Esta enzima tiene un doble comportamiento que

justifica su nombre, catalizando dos procesos opuestos. Primero la fijación delCO2a una forma orgánica,

lo que justifica su clasificación como carboxilasa. Segundo, lafotorrespiración, en la que actúa

comooxigenasadel mismo sustrato. La RuBisCO es laproteínamás abundante en la biosfera

RuBisCO

RuBisCOes la forma abreviada con que normalmente se designa a laenzimacuyo nombre completo

esribulosa-1,5-difosfato carboxilasa oxigenasa. Esta enzima tiene un doble comportamiento que

justifica su nombre, catalizando dos procesos opuestos. Primero la fijación delCO2a una forma orgánica,

lo que justifica su clasificación como carboxilasa. Segundo, lafotorrespiración, en la que actúa

comooxigenasadel mismo sustrato. La RuBisCO es laproteínamás abundante en la biosfera.

Fijación del carbono

La RuBisCO cataliza el primer paso y más significativo delCiclo de Calvin, en concreto de la fijación del

dióxido de carbono a una forma orgánica. En la reacción se une una molécula de CO2a la cadena

hidrocarbonada de la ribulosa-1,5-difosfato, unapentosaactivada energéticamente por lafosforilaciónde

los dos carbonos situados en los extremos de la cadena. A través de un estado de transición de seis

carbonos, se forman dos moléculas de 3-fosfoglicerato.

El ciclo de Calvin y la fijación del CO2por la RuBisCO son propios de todos los organismosautótrofos. No

se dan sólo enfotosintetizadorestípicos —comocianobacterias,algaseucarióticas y plantas, que realizan

lafotosíntesis oxigénica, sino también en arqueas ybacteriasdotadas de

metabolismosfotosintetizadoresoquimiosintetizadoresdiversos. La RuBisCO es responsable de la

producción primaria de la que parte la circulación de energía en la biosfera. La reacción de fijación del

carbono es en sí extremadamente ineficiente; y lo es más aún por la competencia con la función de

oxigenasa.

Actividad oxigenasa e ineficiencia

En uno de los ejemplos más notables de la que la “perfección en la Naturaleza” es un mito, la RuBisCO

cataliza también la fijación deO2sobre la ribulosa-1,5-difosfato, en un proceso llamadofotorrespiración,

que termina liberando CO2y disipando (despilfarrando) energía. La concentración de O2es en la

atmósfera es 6.000 veces mayor que la de CO2, lo que favorece a la fotorrespiración. La ineficiencia de la

RuBisCo la convierte, en condiciones normales, en el factor limitante de la fotosíntesis. Actualmente se

investiga como modificar genéticamente la enzima para favorecer la productividad agrícola.

Estructura

 La RuBisCO que se observa en losplastoses una proteínaoligómeraformada por 16polipéptidos, que

son de dos tipos, uno grande (subunidad L) y otro pequeño (subunidad S). Esta estructura se observa

también encianobacterias, lo que no sorprende, ya que al fin y al cabo losplastoseucarióticos derivan

evolutivamente de ellas porendosimbiosis. Enprocariontesdistintos de las cianobacterias la RuBisCO

forma agregados más sencillos, típicamente de dos subunidades grandes y dos pequeñas.

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RuBisCO es la forma abreviada con que normalmente se designa a la enzima cuyo nombre completo es ribulosa-1,5-difosfato carboxilasa oxigenasa. Esta enzima tiene un doble comportamiento que justifica su nombre, catalizando dos procesos opuestos. Primero la fijación del CO 2 a una forma orgánica, lo que justifica su clasificación como carboxilasa. Segundo, la fotorrespiración, en la que actúa como oxigenasa del mismo sustrato. La RuBisCO es la proteína más abundante en la biosfera

RuBisCO

Fijación del carbono

La RuBisCO cataliza el primer paso y más significativo del Ciclo de Calvin, en concreto de la fijación del dióxido de carbono a una forma orgánica. En la reacción se une una molécula de CO 2 a la cadena hidrocarbonada de la ribulosa-1,5-difosfato, una pentosa activada energéticamente por la fosforilación de los dos carbonos situados en los extremos de la cadena. A través de un estado de transición de seis carbonos, se forman dos moléculas de 3-fosfoglicerato. El ciclo de Calvin y la fijación del CO 2 por la RuBisCO son propios de todos los organismos autótrofos. No se dan sólo en fotosintetizadores típicos —como cianobacterias, algas eucarióticas y plantas, que realizan la fotosíntesis oxigénica, sino también en arqueas y bacterias dotadas de metabolismos fotosintetizadores o quimiosintetizadores diversos. La RuBisCO es responsable de la producción primaria de la que parte la circulación de energía en la biosfera. La reacción de fijación del carbono es en sí extremadamente ineficiente; y lo es más aún por la competencia con la función de oxigenasa.

Actividad oxigenasa e ineficiencia

En uno de los ejemplos más notables de la que la “perfección en la Naturaleza” es un mito, la RuBisCO cataliza también la fijación de O 2 sobre la ribulosa-1,5-difosfato, en un proceso llamado fotorrespiración, que termina liberando CO 2 y disipando (despilfarrando) energía. La concentración de O 2 es en la atmósfera es 6.000 veces mayor que la de CO 2 , lo que favorece a la fotorrespiración. La ineficiencia de la RuBisCo la convierte, en condiciones normales, en el factor limitante de la fotosíntesis. Actualmente se investiga como modificar genéticamente la enzima para favorecer la productividad agrícola.

Estructura

La RuBisCO que se observa en los plastos es una proteína oligómera formada por 16 polipéptidos, que son de dos tipos, uno grande (subunidad L) y otro pequeño (subunidad S). Esta estructura se observa también en cianobacterias, lo que no sorprende, ya que al fin y al cabo los plastos eucarióticos derivan evolutivamente de ellas por endosimbiosis. En procariontes distintos de las cianobacterias la RuBisCO forma agregados más sencillos, típicamente de dos subunidades grandes y dos pequeñas.

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Fijación del carbono

Actividad oxigenasa e ineficiencia

Estructura