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Cuestionario de repaso
Aminoácidos, Proteínas y Enzimas.
1. Definir los términos siguientes: Estructura supersecundaria Es una estructura formada por elementos simples de la estructura secundaria. Desnaturalización Es cuando la estructura tridimensional de la proteína se pierde cuando la proteína se rompe o despliega. Proteína fibrosa. Proteínas estáticas, cuya función principal es la de proporcionar soporte mecánico a las células y los organismos, suelen ser insoluble y están formadas por una unidad repetitiva simple que se ensambla para formar fibras Proteína globular. También llamadas esfero proteínas, están compuestas de una sola molécula proteica, o de unas pocas moléculas combinadas que se pliegan en forma esférica y compacta, forman una estructura más compleja. Motivo proteínico Son dobleces de enlaces de la cadena de aminoácidos de la proteína, el cual le permite anidarse en un espacio de forma complementaria. Enfermedad molecular Cualquier enfermedad provocada por una alteración, anormalidad o deficiencia en una proteína o enzima Carbono alfa Es el carbono que se encuentra al lado de un grupo aldehído o grupo carboxilo. Estructura primaria Es la secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Cofactor orgánico e inorgánico Elementos unidos a la apoenzima, se les conoce como grupo prostético. Isoenzima Son variantes genéticas de los enzimas que catalizan la misma reacción.
Zwitterion Forma iónica de un aminoácido, conformado por un grupo amino con carga positiva y un carboxilo con carga negativa. Es eléctricamente Netro. Holoproteína Son las proteínas que están formadas únicamente por aminoácidos. Estereoisómero Compuesto que es igual a otro químicamente excepto por la disposición espacial de los átomos Punto isoeléctrico Aquel pH en el cual, la molécula tiene carga neta 0. Proteína de choque de calor Proteína que protege a las proteínas del calor, el cual les ocasiona estrés
2. La arginina tiene los siguientes valores de pKa: pK1 = 2.17, pK2 = 9.04, pKR = 12.48 Indicar la estructura y carga neta de la arginina en los siguientes **valores de pH: 1, 4, 7, 10, 12.
- Enumere seis funciones de las proteínas en el cuerpo y describa cada una** brevemente. a) Función enzimática. - Ayudan al cuerpo a realizar sus procesos más rápidos, como la digestión. b) Transporte. - Mueven moléculas esenciales alrededor del cuerpo. c) Apoyan la contracción muscular y el movimiento. d) Defensa. - Se da una respuesta inmune por los anticuerpos, protegen al cuerpo. e) Estructura. - Dan estructura y sostén a los tejidos f) Hormonal. - Las hormonas ayudan a coordinar la función corporal. Regulan el metabolismo del cuerpo. **Cambien la explicación.
- Describir las fuerzas participantes en el plegamiento de proteínas.** Puentes de hidrógeno: Fuerza electrostática. Enlace peptídico: Enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (- COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH 2 ) del aminoácido. Interacciones hidrófobas: Fuerza que dirige el plegamiento de las proteínas. Fuerzas de Van der Waals: Son atracciones débiles que mantienen unidas a moléculas eléctricamente neutras.
Las proteínas beta-amiloide y proteína tau, son las vinculadas con el Alzheimer. Las neuronas se comunican constantemente entre sí a través de cargas eléctricas que viajan a lo largo de los axones, provocando la liberación de sustancias químicas que cruzan pequeños espacios a las neuronas vecinas. También, los astrocitos y las microglías eliminan los desechos y ayudan a mantener sanas a las neuronas.
10. Describe los diferentes tipos hemoglobinas: Hb: Fetal, embrionaria, adulta Hb fetal y Hb embrionaria: Tiene 2 cadenas zeta, 2 cadenas épsilon y Hb-Gower Hb adulta: Tiene 2 cadenas peptídicas alfa y 2 cadenas beta. 11. Explique de manera breve cada una de las Hemoglobinopatías. Metahemoglobina : No puede unirse a O2 y no puede transportarlo. Hemoglobina M: La histidina F8 ha quedado reemplazada por la tirosina. Hemoglobina S: El aminoácido no polar valina reemplaza al residuo de superficie generando un “parche pegajoso” hidrofóbico sobre la superficie. 12. La histidina se utiliza a menudo como ácido general o como base general en la catálisis enzimática. Considérense los valores de pKa de sus grupos funcionales y sugiera una razón por la que esto es así. pK1(—COOH): 1.82, pK2(—NH+ 3):9.17, pKR:6. Los valores de Pk1, se comporta como un ácido y por su pk2 como una base. La histidina está presente en el sitio activo de varias enzimas asociadas a la transferencia de electrones 13. Describa el mecanismo de la quimotripsina. Muéstrese cómo participan en la reacción los residuos de aminoácidos del sitio activo. La quimotripsina es una enzima, su sitio activo tienen un conjunto de residuos de aminoácidos a los que se le llama triada de proteasa de serina o también llamados la triada catalítica conformada por: Aspartato 102, Histidina 7 y Serina 195 estos están unidos entre sí por enlaces de hidrógeno. La quimotripsina unida a una molécula de agua va a realizar un proceso llamado hidrólisis, va a romper al enlace peptídico ocasionando que la histidina y el aspartato se separen de la serina y se libera un grupo amino, después por introducción de una segunda molécula de agua se va a liberar al grupo carboxilo y dejar a la serina nuevamente unida a la histidina, quedando el sitio activo de la misma forma a la que estaba inicialmente. 14. Varios factores contribuyen a la catálisis enzimática. ¿Cuáles son? Explique brevemente el efecto de cada uno
Los cofactores más comunes son los iones metálicos. Las enzimas que requieren como cofactor un ion metálico se denominan enzimas activadas por metales. Estos hacen posible que se realice la catálisis. Catálisis por proximidad : Las moléculas reacciones deben aproximarse entre sí a la distancia de formación de enlace, se incrementa la velocidad de reacción.
- Catálisis ácido-base : Los grupos funcionales ionizables de las cadenas laterales de aminoácido y grupos proteicos contribuyen a la catálisis al actuar como ácido y bases. Esta catálisis puede ser específica o general. En la catálisis ácida especifica o base específica, la velocidad de reacción es sensible a cambios en la concentración de protones, pero independiente de la concentración de otros ácidos (donadores de protones) o bases (aceptoras de protones) presentes en la solución o en el sitio activo. Se dice que las reacciones cuyas velocidades responden a todos los ácidos o bases presentes están sujetas a catálisis ácida o básica general.
- Catálisis por deformación: Las enzimas que catalizan reacciones líticas en las que se requiere romper un enlace covalente generalmente unen sustratos en una conformación algo desfavorable para el enlace que experimentará la ruptura. La deformación resultante alarga o distorsiona el enlace elegido, debilitándolo y haciéndolo más vulnerable a la ruptura.
- Catálisis covalente : De un enlace entre la enzima y uno o más sustratos. La enzima modificada se convierte en un reactivo. La catálisis covalente introduce una nueva vía de reacción que es más favorable energéticamente y, por consiguiente, más rápida que la trayectoria de reacción en solución homogénea. Al complementarse la reacción, la enzima vuelve a su estado original no modificado. 15. Describe brevemente la función enzimática de las vitaminas. Estas actúan como biocatalizadores, combinándose con proteínas para crear enzimas metabólicamente activas, que a su vez intervienen en distintas reacciones químicas por todo el organismo. 16. Describa los dos modelos que explican la unión de las enzimas alostéricas. Utilice cualquier modelo para explicar la unión del oxígeno a la hemoglobina. Activa: la parte de la enzima donde se le une un sustrato. Aquí sucede la acción catalítica. Obtiene sus propiedades de los aminoácidos que lo conforman.
Explique la significancia de la intersección horizontal, la intersección vertical y la pendiente. La línea horizontal es la inversa de la velocidad máxima Vmax, la horizontal donde corta en los sustratos seria la inversa negativa Km, tienen diferentes velocidades, pero tiene los mismos Km. vmax no cambia. no cambia Km, la afinidad de enzima no cambia. c. Identifique el tipo de inhibición que se está determinando. Inhibidor no competitivo
20. Considere la siguiente reacción, junto con los datos sobre su velocidad. A + B → C ¿Grafique y diga cual es la expresión para la velocidad global de esta reacción? ¿Cuál es su orden de reacción? La velocidad de reacción es cero, es independiente al sustrato
