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DEGRADACION DE PROTEINAS 1ER SEMESTRE, Apuntes de Bioquímica

Describe el proceso de degradación de proteínas de tal manera que sea comprensible y útil a la hora de estudiar y/o repasar el tema para los parciales relacionados a este. MÁS específicamente en UR el MRC2.

Tipo: Apuntes

2021/2022

Subido el 31/07/2022

santiago-bolivar-a
santiago-bolivar-a 🇨🇴

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DEGRADACIÓN DE PROTEÍNAS = Eliminación de las proteínas NO
útiles para el cuerpo a través de procesos específicos para
después, con el recambio proteico reutilizar los AA resultantes en
el proceso de síntesis de nuevas proteínas.
DATOS DEL RECAMBIO PROTEICO:
Solo el 75% de los AA son utilizados en el proceso mientras que el otro 25% es degradado
con rapidez debido a que el cuerpo no almacena AA.
FUNCIONES DE LA LISIS DE PROTEINAS:
Evita acumulación de proteinas anómalas
Evita en parte el vejecimiento celular
Colabora al aprote energético gracias al aporte aminoácidos en ayuno e inanición
(debilidad por ayuno)
Etc.
LISIS DE PROTEINAS:
Tiempo de vida media: Tiempo que se necesita para disminuir la concentración inicial de
la proteína. Hay diversas características en las proteinas que pueden aumentar o disminuir
el tiempo, sin embargo, una de las mas comunes y mas importantes en términos de
disminuirlo corresponde a la presencia de region PEST en la proteina.
Dependiendo de si la proteína es endógena o exógena, estas son degradadas por
proteosomas o por lisosomas:
-Vía lisosomica: Si es extracelular o de membrana y tiene un tiempo de vida media
alta
- Vía proteosoma: Si es citoplasmática y tiene un tiempo de vida media bajo
DATOS SOBRE EL PROCESO DE LISIS DE PROTEINAS Y MARCACIÓN:
- A través del proceso de la vía de ubiquitiacion las proteínas son escogidas para el
proceso de degradación en los proteosomas
-PROTEOSOMAS: Complejo de proteínas en forma de barril que consiste en 2
unidades que descomponen proteínas dañadas o que han sido marcadas en
péptidos a través de la hidrolisis del ATP de los enlaces peptídicos.
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¡Descarga DEGRADACION DE PROTEINAS 1ER SEMESTRE y más Apuntes en PDF de Bioquímica solo en Docsity!

DEGRADACIÓN DE PROTEÍNAS = Eliminación de las proteínas NO

útiles para el cuerpo a través de procesos específicos para

después, con el recambio proteico reutilizar los AA resultantes en

el proceso de síntesis de nuevas proteínas.

DATOS DEL RECAMBIO PROTEICO:

Solo el 75% de los AA son utilizados en el proceso mientras que el otro 25% es degradado con rapidez debido a que el cuerpo no almacena AA.

FUNCIONES DE LA LISIS DE PROTEINAS:

Evita acumulación de proteinas anómalas Evita en parte el vejecimiento celular Colabora al aprote energético gracias al aporte aminoácidos en ayuno e inanición (debilidad por ayuno) Etc.

LISIS DE PROTEINAS:

Tiempo de vida media: Tiempo que se necesita para disminuir la concentración inicial de la proteína. Hay diversas características en las proteinas que pueden aumentar o disminuir el tiempo, sin embargo, una de las mas comunes y mas importantes en términos de disminuirlo corresponde a la presencia de region PEST en la proteina. Dependiendo de si la proteína es endógena o exógena, estas son degradadas por proteosomas o por lisosomas:

- Vía lisosomica: Si es extracelular o de membrana y tiene un tiempo de vida media alta

  • Vía proteosoma: Si es citoplasmática y tiene un tiempo de vida media bajo

DATOS SOBRE EL PROCESO DE LISIS DE PROTEINAS Y MARCACIÓN:

  • A través del proceso de la vía de ubiquitiacion las proteínas son escogidas para el proceso de degradación en los proteosomas - PROTEOSOMAS: Complejo de proteínas en forma de barril que consiste en 2 unidades que descomponen proteínas dañadas o que han sido marcadas en péptidos a través de la hidrolisis del ATP de los enlaces peptídicos.

- No todas las proteínas que son marcadas por ubiquitinas son degradadas, pues esta no es su única función, y es que también se encarga de comunicar cambios en la ubicación, la actividad o las interacciones en las proteínas. - Puede unirse una cadena o una molécula de ubiquitina a la proteína, en cuyo caso, respectivamente se denominarían poliubiquitilacion o monoubiquitilacion

IMPORTANTE :

- Las proteínas cortas o endógenas presentan una región denomina región PREST la cual se compone de cuatro moléculas: prolina, acido glutámico, serina y treonina, y su función principal es la de facilitar el marcaje PSM que consiste en la unión con la ubiquitina. - Ademas, el marcaje se da en un residuo de alanina que se encuentra en el extremo amino terminal de la proteína - REGLA DEL AMINO TERMINAL: Los residuos que se encuentran en el extremo amino terminal determinan si se marca de forma fácil (rápida) o de forma lenta.

PROCESO: Existen dos vías:

Se determina según donde se de la lisis,

1. Vía lisosomica:

Proteínas de vida larga, extracelulares, de membrana y/o que carecen de región PEST. Esta vía no depende ATP.

desestabilizantes o estabilizantes respectivamente. Sin embargo en esta via solo es encuentran presentes los desestabilizantes. Residuos estabilizantes: Glicina, Alanina, Cisteína, Valina, Serina, Prolina Residuos desestabilizantes: Leucina, Isoleucina, Fenilalanina, Tirosina, Triptófano, Arginina, licina, istidina, residuos de aminoácidos que sufran modificaciones : Ácido glutámico, la glutamina, acido aspártico y asparagina. CARACTERISTICAS DE LA UBIQUITINA: Esta presente en todas las células del cuerpo y en todas las especies Se puede encontrar de dos formas: Libre en citoplasma o en núcleo y asociado a las histonas. MARCAJE CON UBIQUITINA: Requiere ATP

  1. Formación de enlace covalente
  2. Ubiquitina (extremo carboxilo terminal) se une con la lisina (extremo amino terminal de proteína diana) a través del grupo amino de la cadena lateral de lisina
  3. Ocurre un proceso de poliubiquitinación : Varias moléculas de ubiquitina se unen entre si a partir de la primera que se encuentra pegada a la lisina con el fin de generar una marcación completa de la proteína para su posterior eliminación.

MARCAJE Y LISIS:

Ubiquitina: Determina si las proteínas serán degradadas o no. Virus marcan las proteínas que defienden la célula, las degradan y permiten su proliferación. Degradar proteínas es algo necesario para realizar la transición de un proceso celular al siguiente Mutaciones : Generan un problema en la determinación de las proteínas que van a ser degradadas. Ejemplo: Parkinson juvenil, el cual se da por la etiquetación y posterior degradación de las proteínas liberadoras de dopamina. MAL PLEGAMIENTO DE PROTEÍNAS: Posibles causas:

  • Mutación: Es generada por un error o falla en los procesos de transcripción y traducción.
  • Splicing incorrecto: Se da a partir de la remoción de exones, lo que culmina en un cambio de la función de la proteína