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Reporte de la digestión de proteínas
Tipo: Guías, Proyectos, Investigaciones
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Las proteínas constituyen uno de los componentes fundamentales de las fórmulas de nutrición enteral (NE), que suelen clasi- ficarse según criterios como su densidad calórica y proteica o la forma molecular que tiene la proteína. El nombre de proteína deriva de la palabra griega protos o primero, pues se consideraba que era el nutriente más importante en la alimentación humana. Las proteínas se digieren en el aparato digestivo para liberar sus aminoácidos constituyentes. Muchos alimentos contienen proteínas, pero las mejores fuentes de proteínas son la ternera, las aves, el pescado, los huevos, los productos lácteos, los frutos secos, los cereales y las legumbres, como las alubias rojas. Las proteínas conforman la estructura de los tejidos del cuerpo y permiten mantenerlos, reponerlos y hacerlos crecer. Los músculos, los órganos y el sistema inmunitario están hechos mayoritariamente de proteínas. El cuerpo utiliza las proteínas para fabricar multitud de moléculas proteicas especializadas que desempeñan funciones específicas. Por ejemplo, el cuerpo utiliza proteínas para fabricar hemoglobina, el componente de los glóbulos rojos que transporta oxígeno a todos los tejidos del cuerpo. Cuando se ingieren alimentos con proteínas, los jugos gástricos del estómago e intestino se ponen a trabajar. Descomponen las proteínas de los alimentos en sus componentes básicos, denominados aminoácidos. Posteriormente, los aminoácidos se reutilizan para fabricar las proteínas que necesita el cuerpo para conformar y mantener los músculos, los huesos, la sangre y los distintos órganos del cuerpo. Los aminoácidos se unen entre sí, formando cadenas, para dar lugar a miles de proteínas diferentes. Los científicos han identificado muchos aminoácidos diferentes en las proteínas, pero hay 22 que son muy importantes para la salud de los seres humanos. De esos 22 aminoácidos, el cuerpo puede fabricar 13; sin embargo, el cuerpo no puede fabricar ninguno de los otros nueve aminoácidos, pero se pueden obtener a partir de la dieta, ingiriendo alimentos ricos en proteínas. Se denominan aminoácidos esenciales porque es esencial obtenerlos mediante la dieta.
La digestión de las proteínas comienza en el estómago con la acción de pepsina y continúa en el intestino delgado con enzimas pancreáticas como tripsina, quimio- tripsina, aminopeptidasas y carboxipeptidasas. Estas enzimas se secretan en la forma «pro» y son activadas por la escisión de una pequeña secuencia peptídica. Esta división la realizan enterocinasas secretadas en el líquido intestinal. Las proteínas de la dieta estimulan la secreción de las proenzimas pancreáticas. El tripsinógeno se divide para formar tripsina y ésta se une a las proteínas de la dieta para comenzar la hidrólisis. Cuando ésta termina, aumenta el contenido de tripsina libre en el intestino, lo que constituye una señal para cesar la secreción de tripsinógeno. Posteriormente, las oligopeptidasas y aminopeptidasas del borde epitelial del enterocito completan la digestión; cada una de estas enzimas tiene una acción específica. Seguido de la formación de los polipéptidos de cadena corta, viajan al duodeno y al yeyuno, aquí entraran dos tipos de enzimas, las endopeptidasas y las exopeptidasas. Las endopeptidasas son peptidasas proteolíticas que rompen enlaces peptídicos de aminoácidos no terminales (es decir, dentro de la molécula), en contraste con las exopeptidasas, que rompen enlaces peptídicos de piezas terminales de aminoácidos terminales. Por esta razón, las endopeptidasas no pueden descomponer los péptidos en monómeros, mientras que las exopeptidasas pueden descomponer las proteínas en monómeros La mayoría de los péptidos de más de tres aminoácidos son hidrolizados extracelularmente por las enzimas del borde en cepillo de los enterocitos, mientras que los dipéptidos y los tripéptidos pueden ser absorbidos intactos. La absorción de péptidos y aminoácidos ocurre, principalmente, en el intestino delgado proximal, generalmente por transporte activo mediante transportadores específicos para los diferentes tipos de aminoácidos. Los dipéptidos, tripéptidos y oligopéptidos tienen también sistemas transportadores específicos. Se calcula que un 25 % de las proteínas de la dieta se absorben como dipéptidos y tripéptidos. Los aminoácidos se absorben en presencia de sodio y tanto éstos como los dipéptidos y tripéptidos se absorben rápidamente. Las dipeptidasas y tripeptidasas pueden hidrolizar posteriormente estos péptidos a aminoácidos, pero algunos alcanzan intactos la circulación sanguínea.
Pepsina (pH 1,8- 2,0) Pepsinógeno Mucosa gástrica HCl, autoactivacion Trp, Tyr, Phe, Leu Tripsina (pH 8 – 9) Tripsinógeno Pancreas Enteropeptripsina Arg, Lis^ (basicos) Quimiotripsina (pH 8 – 9) Quimiotripsinogeno Pancreas Enteropeptidasa Tyr,^ Phe,^ Trp,^ Met, Leu, (sin carga) Elastasa (pH 8 – 9) Proelastasa Pancreas Tripsina Gly, Ala y Ser Carboxipeptidasa A (pH 7,2) Procarboxipeptidasa A Pancreas Tripsina Exopeptidasa:^ todos excepto los básicos Carboxipeptidasa B (pH 8,0) Procarboxipeptidasa B Pancreas Tripsina Exopeptidasa: Arg, Lis Aminopeptidasa (pH 7,4) ------ Mucosa intestinal -------- Exopeptidasa: (extremo Amino terminal) Hay dos tipos de degradación, la independiente de ATP, sucede exclusivamente para la degradación de glucoproteínas en la que el ácido siálico se pierde las proteínas y este se va a encontrar con la glucoproteína para formar asialoglucoproteina y estas viajan a las células hepáticas y por medio de proteasas lisosomales se van a degradar. Acerca de la degradación dependiente de ATP y ubiquitina, la ubiquitina es una pequeña proteína que se encuentra en todo el organismo y está formada por 76 aminoácidos. Cuando varias moléculas de ubiquitina en una conformación determinada se unen a la proteína que tiene que ser eliminada, el proteasoma gran complejo multiproteico responsable de la degradación, la identifica como “desechable” e inicia una cadena de reacciones que terminan con la destrucción de la misma. “Se descubrió que las proteínas que se unían a la ubiquitina, es decir que son ubiquitinadas, eran marcadas para ser degradadas. Esto fue de suma relevancia porque por primera vez se estableció un mecanismo bien definido de cómo se pueden reciclar proteínas viejas y generar nuevas. Como control de calidad fue un descubrimiento muy importante, que les valió el Premio Nobel de química en 2004 a los investigadores que realizaron estos descubrimientos”, explica Gastón Soria, investigador asistente del CONICET. La secuencia PEST va a llevar a la proteína a proceso de la ubiquitinación, se dirigen hacia el proceso donde las enzimas E1 (activadora), E2 (transferasa) y E3 (ligasa) serán las encargadas de pegar las ubiquitinas a la cadena de polipéptidos.
¬ Claras de huevo. ¬ Acido Clorhídrico 0.1 N. ¬ Reactivo de Biuret. ¬ Pepsina.
¬ Probeta de 100 ML. ¬ 1 gradilla. ¬ 4 tubos de ensayo 4 probetas de 10 ML. ¬ 1 vaso precipitado de 1000 ml. ¬ 1 embudo. ¬ Papel filtro. ¬ Gasas. ¬ Balanza. ¬ Parrilla con agitador mecánico.
Preparar en cuatro tubos de ensayo, las siguientes mezclas:
Se consiguio la albumina en el momento en que los tubos entraron en ebullición, en esta albumina se van a agregar otras sustancias, sustancias que seran diferentes en cada tubo de ensayo, las cuales son el agua, la pepsina y el HCl. Los tubos entraron a baño maría y al instante el tubo 4 tuvo una reacción singular debido a que la pepsina entro en reacción con su activador el HCl ocasionando así que las sustancias se volvieran transparentes. Siguiendo con el mismo tubo 4, se le incorporo el reactivo de Biuret porque se le conoce como un reactivo que, en presencia de proteínas, péptidos cortos y otros compuestos con dos o más enlaces peptídicos en sustancias, son capaces de llevar dos reacciones, una reacción positiva si hay presencia de proteínas o que ocasionaría que la muestra se tiña de color lila y una reacción negativa que sucede en ausencia de proteínas provocando así que la sustancia se tiña de color azul.
Junto con el acido clorhidrico, la pepsina es capaz de actuar sobre las proteinas de los alimentos rompiendo los enlaces peptidicos, para asi proporcionar aminoacidos.
TUBO CONTENIDO OBSERVACIONES 1 Huevo + agua El tubo no cambio de color al sometere al calor, esto debido a que no hay presencia de polipeptidos. 2 Huevo + pepsina No hubo reaccion con el calor, la albumina y la pepsina no reaccionan con la presencia del HCL. 3 Huevo + ácido clorhídrico No hubo reaccion visible ya que al HCL le falta la pepsina para poder realizr una accion. 4 Huevo + pepsina + ácido clorhídrico Este tubo fue el unico que cambio de color, debido a la combinacion del HCL con la albumina y la pepsina, simulando el sistema digestivo que se veria en el cuerpo humano.
Los cambios histológicos, se deben a la interacción del gluten (la principal proteína del trigo), con el epitelio. Estudios sugieren que la deficiencia está localizada en las células de la mucosa del intestino y permite que los polipéptidos, resultantes de la digestión por pepsina y tripsina del gluten, no solo ejerzan efectos dañinos locales en el interior del intestino, sino que también se absorben e induzcan una respuesta de anticuerpos. Con frecuencia existen anticuerpos circulantes para el gluten del trigo y sus reacciones en el caso de enfermedad celiaca.
El uso de pruebas de detección serológicas sensibles y específicas, como los anticuerpos antiendomisio de la subclase IgA, Ha demostrado que la enfermedad celiaca está infra diagnosticada, especialmente en pacientes con anemia de origen desconocido. Otros serían los anticuerpos anti-transglutaminasa tisular IgA.
Porque en la anemia normocítica - normocromica, las heces vienen acompañadas de sangre y en la enfermedad celiaca es debido por un daño de las microvellosidades.
Pepsina, tripsina, quimiotripsina. Porque hay perdida de liquidos, lo que contribuye a que haya perdida de acido estomacal, dañando a estas enzimas haciendo que no hagan bien su trabajo.
La pepsina inicia la digestión de las proteínas, es la principal del jugo gástrico. La tripsina hidroliza péptidos en sus componentes principales conocidos como aminoácidos. La quimiotripsina facilita la rotura de enlaces peptídicos por reacciones hidrolíticas.
Debido a la degradación de las microvellosidades, cuando la persona ingiera alimentos con gluten, se puede provocar perdidas de líquidos ocasionado por diarrea y vómitos, si enfocamos la perdida de estos líquidos, al momento que la persona vomite, habrá una pérdida del acido estomacal, ocasionando que el organismo empiece a generar una alcalosis metabólica, ocasionando que el HCO aumente y entren en acción los mecanismos compensatorios que en primer momento serían los buffers.
Recomendaria suministrarle dosis de hierro para elevar la hemoglobina, puede ser por un tratamiento con medicamento, así como comer alimentos ricos en hierro.
En esta practica se comprendio la importancia de las proteinas y de los aminoácidos esenciales, ademas de que se pudo observar durante la práctica algunas de las enzimas que están en nuestro sistema digestivo y como tienen que trabajar en conjunto para realizar diversas reacciones. En esta practica observamos como la pepsina junto con el ácido clorhídrico al elevar su temperatura realizan la degradación de las proteínas que estaban en la clara del huevo y volvió el contenido del tubo a transparente, además, al agregar el reactivo de biuret, cambio de color debido por la presencia de proteínas que aun se encontraban en la muestra. En los otros tubos de ensayo observamos que cada uno tuvo una respuesta diferente debido a que tuvo diversos componentes. Es así como se entiende la importancia de las peptidasas existentes en nuestro cuerpo y que se necesita de un ambiente acido para poder favorecer la degradación de las proteínas. Y de esta manera poder obtener los nutrimientos necesarios para el correcto funcionamiento del cuerpo humano
