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Resumen-enzimas-bioquimica-UNLP
Tipo: Resúmenes
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Catalizador biológico de naturaleza principalmente proteica. Catalizador: sustancia que tiene la capacidad de acelerar o aumentar la velocidad de una reacción quimica sin consumirse en la reacción. Permiten que los tiempos de las reacciones quimicas o otros procesos biológicos sean compatibles con la vida
Digestion Puede ocurrir espontaneamente en ausencia de enzima pero a una velocidad extremadamente lenta Hidrolisis
Las enzimas son catalizadores altamente especificos que aumentan las velocidades de reacción por un factor de 10 ^ 5 a 10 ^17, lo pueden lograr por tener un sitio activo complementario al estado de transición. Las reacciones catalizadas por enzimas se caracterizan por la formación de un complejo ES (Enzima-sustrato), este se convierte en un complejo enzima producto que se disocia para generar el producto libre y regenerar la enzima en su estado original
La catalisis se realiza disminuyendo la energia de activación, el equilibrio de la reacción no se modifica por acción de la enzima. Cuando ΔG es negativa significa que la reacción libera energia libre, en este caso es exergónica y puede ocurrir espontaneamente. Cuanto mas negativo es, el equilibrio esta mas desplazado hacia los productos. La velocidad de la reacción depende de la energia de activación (Ea), es la diferencia de energia libre entre el estado de transición y el estado inicial
Energia de activacion Diferencia de energia libre entre productos y sustratos
(los reactivos). Es la barrera energetica que debe superarse para que los reactivos se conviertan los productos. Cuanto mas alta sea, mas lenta sera la reacción. En presencia de la enzima se crea un nuevo camino para la reacción, que ahora pasa por un estado de transición de menor energia libre (estabiliza el estado de transición) que en ausencia de la enzima por lo que disminuye el tiempo de reacción. La enzima no modifica la energia libre del estado inicial o sustratos ni la energia del estado final o productos de la reacción. Por lo que no modifica el ΔG de la reacción, por lo que no modifica el equilibrio. La mayor parte del poder catalitico de las enzimas proviene de la energia libre liberada al formarse multiples interacciones debiles entre el sustrato y la enzima. Esta energia de fijación contribuye tanto a la especificidad como a la cayalisis. Los sitios activos son complementarios al estado de transición y no a los sustratos en si. El sitio activo esta estructurado para que esas interacciones debiles ocurran preferentemente en el estado de transición.
Se une con mucha afinidad, la energia de activacion aumenta, es mas lenta la reaccion Estabiliza el estado de transición, aumenta la velocidad de la reaccion
Se construye una curva de producto o sustrato en función del tiempo. La velocidad de la reacción es relativamente alta a tiempos cortos, va disminuyendo con el tiempo hasta ser cero cuando alcanza el equilibrio ya que la concentración del sustrato va disminuyendo con el tiempo y tambien se da que en la reacción inversa la velocidad aumenta cuando se va formando producto. Velocidad inicial (V0): Velocidad a tiempo 0. Es el punto donde se conoce la cantidad de sustrato, que es la que agregamos inicialmente a la reacción y sabemos que la concentración de producto va a ser igual a cero por lo que no va a haber reacción inversa. Lo hacemos para distintas concentraciones de sustrato y en cada caso determinamos la V0, calculando la tangente de la curva a tiempo cero. Una vez determinada la V0 a diferentes concentraciones de sustrato, construimos una curva de velocidad inicial (V0) en función de la concentración de sustrato. Siempre se observara una saturación con el sustrato lo cual es una característica distintiva de la catalisis enzimatica.
Cinética de Michaels Menten Km: 1/2 Vmax A concentraciones muy altas de sustrato, toda la enzima estará formando el complejo enzima-sustrato, está saturada,alcanzando la velocidad máxima El Km es una constante que esta inversamente relacionada con la afinidad enzima-sustrato, a menor Km, mayor afinidad y la enzima saturara con menores concentraciones de sustrato. Velocidad maxima no es constante, varia proporcionalmente con la cantidad de enzima y estara relacionada con el numero de recambio de la enzima. Solo se alcanza con cantidad de sustrato infinito. Hay programas que calculan la velocidad maxima. Metodo grafico de la doble reciproca Si tomamos la inversa de la ecuación de michales menden tenemos la ecuación de una recta que tiene una pendiente igual a Km/Vmax y la ordenada de origen es 1 /Vmax. Asi se pueden obtener los valores de Vmax y Km con metodo grafico. Cinetica de Michaels Manten A concentraciones muy altas de sustrato, toda la enzima estara formando el complejo enzima-sustrato esta saturada, alcanzando la velocidad maxima.
Unidad de actividad enzimatica ( AEnz ) : Cantidad de producto formado de sustrato consumido por unidad de tiempo. Por ejemplo 1 UAE puede definirse como:
La concentración de cofactores, actua como las concentraciones de solutos La temperatura: Las reacciones quimicas no enzimaticas son favorecidas por un aumento de la temperatura ya que el aumento de esta facilitara la superación de la barrera energetica. En el caso de las reacciones enzimaticas, el aumento de actividad ocurre a temperaturas relativamente bajas, a temperaturas altas, las proteinas y ARN son desnaturalizadas, disminuyendo la actividad enzimatica por lo que estas tienen una temperatura óptima. Cuanto mas estable es la enzima va a presentar una mayor temperatura óptima. El pH: La mayoria de las enzimas presentan un pH óptimo, ya que los cambios de pH pueden afectar la ionización del sustrato o de residuos de aminoacidos en diferentes partes de la proteinas ocasionando cambios conformacionales o modificar el proceso de catalisis en el sitio activo cuando se modifican los grupos del sitio activo. Algunas enzimas pueden ser desnaturalizadas en pH extremos. La mayoria de las enzimas intracelulares tienen un pH óptimo cercano a 7 pero la pepsina que actua en el estómago tiene un pH óptimo de 2, la tripsina (intestinal), tiene un pH óptimo de 8.
Se une a la enzima libre y al complejo E-S con diferente afinididad, la presencia del sustrato afecta a la unión del inhibidor.
Se une a la enzima y al complejo E-S con la misma afinidad.
Son disseñados para inactivar selectivamente a una enzima. Son analogos del sustrato que son convertidos por la enzima en una especie reactiva que termina uniendose al sitio activo de manera covalente y termina inactivando a la enzima. Ej: acido clavulanico que es un inhibidor suicida para la β-lactamasa, la cual es una enzima que expresan aquellas bacterias resistentes a la penicilina y sus derivados como la amoxicilina. La β-lactamasa rompe el anillo de la penicilina dando un compuesto inactivo el acido penicilinoico. La penicilina y derivados, son usados para combatir infecciones bacterianos. Estos inhiben la sintesis del peptidoglicano de la pared celular de las bacterias impidiendo la formación de enlaces cruzados entre las cadenas de peptidos esto disminuye la rigidez de la pared celular bacteriana resultando en la muerte de las bacterias por tener poca resistencia a la presión osmótica. Para evitar a la resistencia a la penicilina, estos antibióticos se administran con acido clavulanico, el cual tiene una estructura similar a la penicilina lo que le permite unirse al sitio activo de la β lactamasa, tiene tambien un anillo β- lactamico que al ser clivado genera ahora un grupo muy reactivo que se une a una serina del sitio activo y así puede inactivar a la enzima. La actividad de una enzima se puede regular mediante la regulación de su sintesis es decir de su concentración (tambien regular degradación por ubiquitinización) o regular una enzima preexistente.
La enzima en su estado tenso cuando se produce un cambio conformacional a todas sus unidades a la vez por el modulador alosterico que favorezca la conformación R y asi aumente su afinidad por el sustrato. Pasan todas sus subunidades de estado tenso a estado relajado.
La unión del modulador alosterico produce un cambio conformacional en una de sus subunidades favoreciendo la unión por el sustrato, este produce el cambio conformacional de otro de manera secuencial y se van cambiando sucesivamente. (Efecto cooperativo). En presencia del modulador positivo disminuye K0,5 pero se mantuvo Vmax. En presencia del modulador negativo aumenta K0,5 y disminuye el Vmax. El modulador positivo varia la Vmax y el K0,
Es un intermediario en las vias de traducción de señales de algunas hormonas. Fosforila sustratos y es dependiente de el AMPc Esta constituida por cuatro subunidades, dos subunidades cataliticas y dos subunidades regulatorias que cuando aumenta el AMPc en la celula, se une a los sitios regulatorios de la PKA separandolos de los sitios activos produciendo que la PKA se active y esta puede fosforilar proteinas. Consiste en la unión covalente de distintos compuestos que pueden activar o inactivar a la enzima. Son reversibles y estan dadas por otras enzimas. Ejemplo: fosforilación Hay proteinquinasas que fosforilan proteinas y siendo el ATP la molecula dadora del fosfato. Las enzimas fosforiladas pueden ser activas o inactivas. Los residuos que se fosforilan son las tirosinas, las serinas, treoninas o histidinas. Las fosfatasas son las encargadas de desfosforilar. Ejemplo: Adenilación Unión de una adenina a la enzima siendo también el ATP el dador y liberando pirofosfato. Los residuos adenilados son la tirosina.
Los zimógenos se encuentran en el pancreas que son volcados al intestino delgado cuando el bolo acido llega. En el pancreas se encuentran inactivadas (zimógenos) para activarse solo en el intestino. En el intestino delgado el tripsinógeno se activa por una enteropeptidasa que lo convierte en tripsina, escinde una porción de la cadena polipeptidica. La tripsina tiene un efecto autocatalitico y a la vez proteolisa al quimiotripsinógeno convirtiendolo en quimiotripsina, a la procarboxipeptidasa activandola a carboxipeptidasa y activando a la proelactasa a elastasa.
Activación de la trombina, se activa por proteólisis y participa en la formación de los trombos. Sacar a la enzima de su lugar de acción.
Ubicación hepatica, cataliza la fosforilación de la glucosa a glucosa- 6 - fosfato. Cuando los niveles de glucosa sanguineo son elevados, estos ingresan a traves del GLUT2 al hepatocito y es fosforilada por la hexoquinasa IV. La hexoquinasa IV tiene un km elevado para la glucosa (baja afinidad) solamente la fosforila en concentraciones altas. La hexoquinasa IV se le une una proteina reguladora que la recluta hacia el nucleo. Cuando los niveles de glucose en el citosol son elevados, la glucosa se une a la proteina reguladora compitiendo con la fructosa- 6 - fosfato y haciendo que la hexoquinasa recluida en el nucleo se trasloque al citosol donde es activa. Cuando la glucosa- 6 - fosfato se isomeriza a fructosa- 6 - fosfato y esta se comienza a acumular porque no se esta utilizando, se une a la proteina reguladora que favorece la traslocación de la hexoquinasa hacia el nucleo.
Hay enzimas plasmaticas funcionales y enzimas plasmaticas no funcionales es decir que al encontrar cierta actividad enzimatica en el plasma es indicativo de algun proceso patológico o cambios en la permeabilidad celular que indicatria un incremento en la muerte celular. Cuando hay un proceso de necrosis celular por alguna enfermedad o trauma, se rompen las celulas que contienen enzimas citoplasmaticas y van al plasma por lo que dosar esas enzimas en el plasma es indicativo de algun daño celular. Isoenzimas: Enzimas que catalizan la misma reacción pero que difieren en su estructura primaria (estan codificadas por los mismos genes). Generalmente tienen distintos parámetros cineticos (diferente afinidad por el sustrato), responden a distintas moleculas reguladoras y se encuentran en diferentes órganos.
