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Una descripción detallada de las proteínas, sus componentes, clasificación, importancia biológica, estructura y funciones. Se explica cómo las proteínas se clasifican en dos clases principales atendiendo a su composición, y cómo se unen mediante enlaces peptídicos. Se describen las características del enlace peptídico y su importancia en la estructura de las proteínas. Además, se explica cómo las proteínas se clasifican en estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias, y se presentan ejemplos de cada una de ellas. Se menciona que las proteínas tienen dos funciones principales: estructurales y enzimáticas, y se explica cómo cada una de ellas es importante para el metabolismo celular.
Tipo: Esquemas y mapas conceptuales
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El término proteína deriva del griego "proteos" (lo primero, lo principal) y habla de su gran importancia para los seres vivos. Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían, por tanto, los monómeros unidad. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de aminoácidos que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el número es superior a 50 aminoácidos se habla ya de proteína. Por tanto, las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. Las proteínas están codificadas en el material genético de cada organismo, donde se especifica su secuencia de aminoácidos, y luego son sintetizadas por los ribosomas. Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales, enzimáticas, transportadora...
Las proteínas se clasifican en dos clases principales atendiendo a su
a) Simples u holoproteínas :Son las que están compuestas exclusivamente por aminoácidos. Globulares: Esféricas, solubles en agua. Filamentosas: Estructurales, insolubles en agua.
Los aminoácidos se unen para formar péptidos y proteínas mediante un enlace peptídico. Si el número de aminoácidos que constituyen el péptido es inferior a diez, se denomina oligopéptido, y si es superior a diez, el péptido recibe el nombre de polipéptido. El enlace peptídico es un enlace entre el grupo carboxilo (–COOH) de un aminoácido y el grupo amino (–NH2) de otro aminoácido. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace covalente tipo amida. ENLACE TIPO AMIDA Un enlace amida es un enlace en el que se une un grupo amino - NH2 y un grupo carboxilo – COOH. A su vez, este enlace puede ser hidrolizado separándose los dos aminoácidos.
El conjunto de dos aminoácidos unidos por un enlace peptídico recibe el nombre de dipéptido. Si se trata de tres aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, tripéptido, y así sucesivamente. Genéricamente se habla de oligopéptidos cuando consta de menos de diez aminoácidos y de polipéptidos cuando hay un número elevado de aminoácidos. Los dos extremos de un péptido no son equivalentes, ya que tiene un extremo N terminal y otro C terminal. Por convenio, el extremo amino se considera como el comienzo de la cadena peptídica. El enlace peptídico se estabiliza porque los átomos de Carbono, Oxígeno y Nitrógeno comparten electrones, lo que hace que aparezcan dos formas resonantes y que el enlace entre el Carbono y el Nitrógeno tenga un carácter parcial de doble enlace. Debido a este carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico, la disposición en el espacio de los cuatro átomos de la unidad peptídica y los dos átomos de carbono alfa es tal que se sitúan en un mismo plano (plano peptídico) con distancias y ángulos fijos; esta ordenación planar es rígida. Sólo hay libertad de rotación alrededor de los carbonos alfa. Los radicales de los aminoácidos no participan en los enlaces peptídicos, disponiéndose hacia arriba y hacia abajo, alternativamente, en el polipéptido, Las principales características del enlace peptídico son: Es un enlace tipo amida entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de otro con liberación de una molécula de agua, pero es más corto que otros enlaces. El enlace peptídico tiene carácter parcial de doble enlace, por lo que es rígido y no presenta giro, lo que provoca que los átomos implicados (el C y el N, así como el O y el H) se sitúen en el mismo plano. El enlace peptídico presenta polaridad con la aparición de densidades de carga en el O y el N. Esta propiedad es la responsable de la aparición de enlaces de H entre enlaces peptídicos, responsables de la estructura secundaria de las proteínas. IMPORTANCIA DEL ENLACE PEPTÍDICO El enlace peptídico sólo permite formar estructuras lineales, sin ramificaciones, que se denominan péptidos; estas estructuras son muy estables, pues los enlaces peptídicos son covalentes. Todos los péptidos tienen un grupo amino en un extremo y un grupo carboxilo en el otro. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en una cadena lineal de aminoácidos. Lo que hace distinta a una proteína de otra es la secuencia de aminoácidos de que está hecha, a tal secuencia se conoce como estructura primaria de la proteína. La estructura primaria de una proteína es determinante en la función que cumplirá después, así las proteínas estructurales (como aquellas que forman los tendones y cartílagos) poseen mayor cantidad de aminoácidos rígidos y que establezcan enlaces químicos fuertes unos con otros para dar dureza a la estructura que forman.
Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más frecuentes, en las que no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hélice a hoja b, acodamientos y estructuras supersecundarias. ESTRUCTURA CUARTERNARIA Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria debe considerar: 17 Estructura y Propiedades de las Proteínas ° El número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el oligómero y ° La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero. La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos
