Carbohidratos, Lipidos, Ácidos Nucleicos: Funciones, Estructuras y Diferencias, Esquemas y mapas conceptuales de Bioquímica Médica

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Bioquímica

Roció Pérez vera

PREGUNTAS Y EJERCICIOS DE REPASO

1. ¿Qué es una biomolécula y como se clasifican? Es un compuesto químico que se encuentra en los organismos vivos. Las biomoléculas se clasifican en glúcidos o carbohidratos, en lípidos, en proteínas y en Ácidos nucleicos
2. ¿Qué es un bioelemento y cómo se clasifican? son los elementos químicos que conforman a los seres vivos y pueden encontrarse tanto en solitario como en conjunción con otros formando biomoléculas. Existen alrededor de 70 bioelementos, aunque no todos están presentes en todos los seres vivos ni se encuentran en las mismas proporciones. se clasifican en primarios: Carbono, Hidrógeno, Oxígeno, Nitrógeno, Fósforo, Azufre los secundarios son: Calcio, Sodio, Potasio, Magnesio, Cloro Oligoelementos esenciales: Hierro, Manganeso, Cobre, Zinc, Flúor, Yodo, Boro, Silicio, Cromo, Vanadio, Cobalto, Selenio, Molibdeno, Estaño
3. Diga, cuáles son las principales funciones de las siguientes biomoléculas: Proteínas: las funciones más relevantes de las proteínas es constituir la parte fundamental de las enzimas, los principales catalizadores de las células. Así como las proteínas forman parte de todas las estructuras celulares participan también como agentes activos en todas las funciones de la célula y del organismo. Carbohidratos: Los carbohidratos tienen diversas funciones en el organismo pero se destacan: su papel como combustible metabólico; como precursores en la biosíntesis de ácidos grasos y algunos aminoácidos y; como constituyentes de moléculas complejas importantes: glucolípidos, glucoproteínas, nucleótidos y ácidos nucleicos. Lípidos: es la de constituir la reserva más grande de energía en el organismo humano y la única que permite la sobrevida durante el ayuno prolongado y la función nutricional pues las grasas figuran en la dieta diaria aportando alrededor del 30% de las kilocalorías necesarias para el mantenimiento del organismo; cada gramo de grasa aporta 9 Kcal ácidos nucleicos: los nucleótidos desempeñan una gran variedad de funciones como componentes estructurales de cofactores enzimáticos e intermediarios metabólicos especializados en la transferencia de energía. 4 ) Diga cuáles son los tipos de ácidos nucleicos que existen Ácido desoxirribonucleico (ADN) Ácido ribonucleico (ARN)
4. Describa la estructura de los ácidos nucleicos

• Una pentosa (azúcar). Es decir, un monosacárido de cinco carbonos, que puede ser desoxirribosa o ribosa.
• Una base nitrogenada. Derivada de ciertos compuestos heterocíclicos aromáticos (purina y pirimidina), y que pueden ser adenina (A), guanina (G), timina (T), citosina (C) y uracilo (U).
• Un grupo fosfato. Derivado del ácido fosfórico

6. Diga cuáles son las diferencias en la estructura de los nucleótidos de DNA y RNA

microtúbuloss y algunas proteínas del cito esqueleto. Las subunidades de una proteína multimerica pueden parecer idénticas

14. ¿Cómo se clasifican los aminoácidos según sus cadenas laterales? Y ¿a qué se refieren los términos esenciales y no esenciales? Los aminoácidos se diferencian unos de otros por su cadena lateral R. Según los componentes de esta cadena, podemos clasificar los aminoácidos de la siguiente manera: Aminoácidos alifáticos. La cadena lateral de estos aminoácidos es hidrofóbica, por eso tienden a ubicarse en el interior de las proteínas globulares
15. Describa los niveles estructurales de las proteínas La estructura primaria hace referencia a la forma de organización más básica de las proteínas. Este tipo de estructura de las proteínas está determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteica, es decir, por el número de aminoácidos presentes y por el orden en que están enlazados por medio de enlaces peptídicos. La estructura secundaria corresponde al arreglo común de los aminoácidos, o sea la estructura tridimensional de una o más cadenas de aminoácidos. La estructura secundaria es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta en tres planos gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. La estructura terciaria hace referencia a los pliegues de dominios, y el arreglo final de dominios en el polipéptido. Corresponde a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas. La estructura cuaternaria consiste en el arreglo de varias subunidades en una proteína de tal manera que si son dos subunidades es dímera, si son tres es trímera, si son cuatro es tetrámera, y así sucesivamente hasta llegar a estructuras cuaternarias poliméricas o polímeros.
16. Defina proteína globular Las proteínas globulares o esferoproteínas están constituidas por cadenas polipeptídicas plegadas estructuralmente adoptando formas esféricas o globulares compactas, por lo que presentan estructuras terciaria y cuaternaria. Son solubles en agua, de modo que los aminoácidos con cadenas polares están en contacto con el exterior y aquellos con cadenas apolares hidrófobas se orientan hacia el interior.
17. Defina proteína fibrosa

Las proteínas fibrosas, conocidas también como escleroproteínas, son una clase de proteínas que forman parte importante de los componentes estructurales de cualquier célula viva. Colágeno, elastina, queratina o fibroína son ejemplos de este tipo de proteínas. Su función principal es la de proporcionar soporte mecánico a las células y los organismos, suelen ser insolubles, y están formadas por una unidad repetitiva simple que se ensambla para formar fibras.

18. Describa detalladamente la estructura de la mioglobina Su estructura es globular, formada por una sola cadena con 8 fragmentos y cada fragmento tiene una estructura alfa elize, los 8 fragmentos están conectados entre si de forma lineal, toda esta cadena está formada por aminoácidos la mayoría apolares que son los constituyentes básicos de todas las proteínas, se identifican con la letra del alfabeto con la letra A a la H se forman todos estos fragmentos dando origen a una sola cadena, esta compuesta por 153 aminoácidos.
19. Explique la función y localización de la mioglobina Se localiza en el musculo cardiaco y esquelético, su función es almacenar y transportar oxígeno, pero solo tiene movilidad en el musculo cardiaco y esquelético, conforme el musculo va necesitando el oxígeno para generar energía la mioglobina lo va liberando.
20. Describa detalladamente la estructura de la hemoglobina Su estructura es esférica, esta formado por 4 cadenas, 2 idénticas llamadas alfa y 2 idénticas llamas beta, la mayoría de sus aminoácidos que se encuentran en la parte externa son polares, los que se encuentran en la parte interna son apolares, cada cadena tiene un grupo hemo y permite capturar el átomo de oxígeno, tiene 4 cadenas y 4 grupos hemos en una sola molécula de

forma longitudinal, alargada, cadena polipeptídica estirada, solubilidades insolubles, función estructural y ejemplos Colágeno, Queratina.

27. Defina el término enzimas Catalizadores proteicos que aumentan la velocidad de las reacciones sin sufrir cambios durante el proceso de reacción.
28. Diga cómo se clasifican las enzimas Se clasifican en: Oxireductasas, Transferasas, Liosas, Hidrolasas, Isomerasas y Ligasas.
29. Defina los siguientes términos: Holoenzima: Enzima activa con su componente no proteico. Apoenzima: Enzima sin su componente no proteico. Cofactor: Nombre que recibe la parte no proteica cuando es un ion metálico. Coenzima: Nombre que recibe la parte no proteica si es una molécula pequeña. Cosustratos: Se asocian de manera solo transitoria con la enzima. Grupo prostético: Se asocia de manera permanente con la enzima.
30. Defina sitio activo Formado por el plegamiento de la proteína, contiene cadenas laterales de aminoácidos que participan en la unión del sustrato y en la catálisis.
31. Defina sitio activo Esta formulado por el plegamiento de la proteína, contiene cadenas laterales que participan en la unión del sustrato y en la catálisis.
32. Defina velocidad de reacción Es el número de moléculas del sustrato que se convierten al producto por unidad de tiempo.
33. Diga cómo afectan los siguientes factores a la velocidad de una reacción química:  Concentración del sustrato La velocidad aumenta con la concentración del sustrato hasta que se alcanza una velocidad máxima.  Temperatura La velocidad aumenta con la temperatura hasta que se alcanza una velocidad máxima.  Concentración de la enzima La velocidad es directamente proporcional a la concentración de la encima.

 pH Es diferente para distintas encimas.

33. Escriba la ecuación que permite obtener la velocidad inicial de una reacción química según Michaelis- Menten y explique a qué se refiere cada uno de los términos de la ecuación.

E + S

K 1

K − 1

ES

K 2

E + P

Vo =

Vmax [ S ]

Km +[ S ]

34. ¿Qué es Km?, ¿Qué indica un valor de km pequeño y un valor grande? Es el reflejo de afinidad de la encima por el sustrato. Km pequeño: refleja una alta afinidad de la encima por el sustrato. Km grande: refleja una baja afinidad de la encima por el sustrato.
35. ¿Qué es un inhibidor? Es cualquier sustancia que reduzca la velocidad de reacción catalizada por una encima.
36. ¿A qué se refieren los términos inhibidor reversible e irreversible? Inhibidor reversible: se une de forma no covalente a la encima, al complejo encima-sustrato. Inhibidor irreversible: se une a través de enlaces covalentes. S: sustrato E : encima ES : complejo encima-sustrato P : producto K1, K-1, K2 : constantes de velocidad Vo : velocidad de relación inicial Vmax : velocidad máxima Km : constante de michels [S]: concentración del sustrato

1- Defina el término enzimas 2- Diga cómo se clasifican las enzimas 3- Defina los siguientes términos: 4- Defina sitio activo: