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Enzimas
Las reacciones ocurren de una manera muy lenta, por lo cual, si no existiesen las enzimas que aceleran su reacción, no podríamos vivir. Un catalizador es un agente capaz de acelerar una reacción química sin formar parte de los productos finales ni desgastarse en el proceso. Actúan disminuyendo la energía de activación y muestran mayor especificidad que los catalizadores inorgánicos incluso sobre isómeros ópticos (ej la glucoquinasa cataliza una reacción de fosforilación de D-glucosa pero no actúa frente a la L-glucosa.) Las sustancias sobre las que actúan las enzimas se llaman sustratos. Clasificación de las enzimas: Agregando el sufijo asa al nombre del sustrato sobre el cual actúan : Ejemplo: ureasa. Según el tipo de reacción catalizada : Ejemplo: deshidrogenasa (sustracción de hidrógeno). Arbitrarias: conocidas hace mucho tiempo : Ejemplo: pepsina del jugo gástrico. Según el tipo de reacción catalizada:
- OXIDORREDUCTASAS ó DESHIDROGENASAS: Uno de los compuestos se va a oxidar (perder electrones) y el otro compuesto se va a reducir (ganar electrones) Cuando el sustrato es donante de hidrógeno, se coloca el nombre del sustrato antepuesto a deshidrogenasa.
2. TRANSFERASAS:
Catalizan la transferencia de un grupo funcional (amina, carboxilo, carbonilo) desde un sustrato considerado donante a otro compuesto aceptor. nota: niveles altos de estas podrían indicar una lesión en los hepatocitos: desde hígado graso, consumo de alcohol excesivo, hasta cirrosis y hepatitis.
- HIDROLASAS: Catalizan la ruptura de enlaces C-O, C-N, C-S y O-P añadiendo agua. El nombre se forma con el del sustrato y sufijo -asa. Un ejemplo es la lactosa (disacárido formado por glucosa y galactosa).
- LIASAS: Ruptura o soldadura de sustratos. Enlaces C-C, C-S, C-N. Convierte hexosa en dos triosas por ejemplo.
FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA:
- Concentración de la enzima: La velocidad es directamente proporcional a la concentración de la enzima.
- Concentración de sustrato: Si se mantienen constantes los otros factores y se altera la concentración de sustrato, el eje de coordenadas está representado como una curva hiperbólica. Al comienzo, la actividad aumenta rápidamente con el incremento de la concentración de sustrato pero a niveles más elevados, la velocidad crece más lentamente y tiende a alcanzar un máximo. A concentraciones bajas de sustrato, gran parte de moléculas enzimáticas están libres y la forma gráfica es lineal, casi directamente proporcional, hasta llegar a cierto punto donde se empieza a achatar convirtiéndose en curva, conocido como KM (mitad de la velocidad máxima). Es decir, cuando aumenta la cantidad S, las enzimas van siendo ocupadas, saturándose. Si el aumento de sustrato continúa y excede largamente la cantidad de enzima, se alcanza un estado estacionario ( VELOCIDAD MÁXIMA ) en el cual la velocidad de reacción no varía. Ecuación Michaelis-Menten para la gráfica hiperbólica: Resumiendo: A [S] menores de km, la velocidad es proporcional a la cantidad de sustrato. mayor afinidad de la enzima por el sustrato. A [S] mayores de km, la velocidad es la máxima. menor afinidad de la enzima por el sustrato.
Ecuación de Lineweaver-Burk A [Glucosa] grandes, interviene la glucoquinasa. baja afinidad (alto km) hígado. A [Glucosa] muy bajas, interviene la hexoquinasa. alta afinidad (bajo km) todas las células
- Temperatura: La velocidad de una reacción química aumenta cuando la temperatura asciende. La actividad enzimática aumenta con la temperatura, pero se llega a un valor máximo denominado como temperatura óptima , donde por encima de esta, la actividad cae rápidamente. Las enzimas proteicas son desnaturalizadas, perdiendo su función. La temperatura óptima es de 37°.
- pH: EJE Y: Inversa de la velocidad máxima. EJE X: inversa de la [S] Y(1/Vo)=a X(1/[S]) + b
No competitivos: Se unen en un lugar diferente al sitio activo, disminuyen la Vm sin modificar la Km ya que el sustrato reacciona con la enzima lo mismo que en ausencia del inhibidor, pero la cantidad de ES con posibilidad de liberar producto se reduce y el resultado final es parecido al que se obtendría con menos enzima en el medio. No es revertida por el aumento de la concentración de sustrato. La unión de la enzima con el sustrato no está alterada, una vez que se forma el complejo ESI, la enzima se inactiva. Pertenecen a esta categoría iones metálicos que generan un cambio conformacional en la proteína, y otros inhibidores se unen a metales componentes de la enzima, produciendo su inactividad. En situaciones más complejas el inhibidor modifica la Vmax y el Km, por lo cual se habla de inhibición mixta. Acompetitivos: Disminuye la Vmax y el Km. El inhibidor se une al complejo ES formando el nuevo ESI. Tampoco se revierte aumentando la cantidad de sustrato.
Regulación de la actividad enzimática: Enzimas alostéricas: Por lo general, son las que regulan las vías metabólicas y suelen tener varias subunidades entre las cuales existe un tipo de comunicación tal que cuando un modulador se une a una subunidad, se produce un cambio conformacional, que se transmite a las otras y modifica el sitio activo para recibir al sustrato. Inhibición por retroalimentación: Cantidad de producto final excede las necesidades, se inhibe la enzima reguladora. Activación: La enzima es estimulada por productos que se acumulan en el medio. Cuando existe exceso de sustrato, él mismo promueve su utilización activando la enzima. Ambas son reversibles, al disminuir la concentración, se normaliza la actividad de la enzima. Poseen uno o varios sitios alostéricos donde se puede unir un activador o un inhibidor (moduladores). ALTA AFINIDADCuando se une a la enzima un activador, el sustrato, se puede unir. BAJA AFINIDAD Cuando se une un inhibidor, el sustrato no puede unirse. En la cinética básica, cuando se va incrementando la cantidad de sustrato, se obtiene una curva hiperbólica, pero cuando se trata de enzimas alostéricas, se obtiene una curva sigmoide Modificación covalente: Enzimas reguladas por la adición o sustracción de grupos unidos covalentemente. Por ejemplo, la glucógeno fosforilasa quien inicia la degradación del glucógeno, se encuentra en estado de baja actividad llamado fosforilasa b y por adición de fosfato, se convierte en fosforilasa a, la cual es más activa.
