


Prepara tus exámenes y mejora tus resultados gracias a la gran cantidad de recursos disponibles en Docsity
Gana puntos ayudando a otros estudiantes o consíguelos activando un Plan Premium
Prepara tus exámenes
Prepara tus exámenes y mejora tus resultados gracias a la gran cantidad de recursos disponibles en Docsity
Prepara tus exámenes con los documentos que comparten otros estudiantes como tú en Docsity
Los mejores documentos en venta realizados por estudiantes que han terminado sus estudios
Estudia con lecciones y exámenes resueltos basados en los programas académicos de las mejores universidades
Responde a preguntas de exámenes reales y pon a prueba tu preparación
Consigue puntos base para descargar
Gana puntos ayudando a otros estudiantes o consíguelos activando un Plan Premium
Comunidad
Pide ayuda a la comunidad y resuelve tus dudas de estudio
Descubre las mejores universidades de tu país según los usuarios de Docsity
Ebooks gratuitos
Descarga nuestras guías gratuitas sobre técnicas de estudio, métodos para controlar la ansiedad y consejos para la tesis preparadas por los tutores de Docsity
Una introducción a las enzimas, biomoléculas especializadas en la catálisis de reacciones químicas en la célula. Aprenda sobre su papel en la teoría química, cómo funcionan y cómo se estudian. Además, descubra la importancia de los catalizadores biológicos a lo largo de la historia.
Qué aprenderás
Tipo: Apuntes
1 / 4
Esta página no es visible en la vista previa
¡No te pierdas las partes importantes!
Estas biomoléculas llamadas enzimas son especializadas en la catálisis de las reacciones químicas que tienen lugar en la célula siendo muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de aumentar la velocidad de las reacciones químicas mucho más que cualquier catalizador artificial siendo además altamente específicas ya que cada uno de ellas induce la transformación de un sólo tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el medio de reacción, pero antes se debe tener claro que la teoría cinética química establece que las reacciones químicas transcurren molécula a molécula de modo que una reacción: R (reactivos) → P (productos) va a tener lugar porque una determinada fracción de la población de moléculas R, en un momento dado posee energía suficiente como para alcanzar un estado activado denominado estado de transición, en el que es muy fácil que se rompan o se formen uno o más enlaces químicos para formar los productos. Aunque se debe entender que la velocidad de una reacción química es proporcional al número de moléculas por unidad de tiempo con energía suficiente para dicha reacción alcanzar el estado de transición, estado el cual va a poseer una energía superior a la de los reactivos y a la de los productos constituyendo entre ellos una barrera energética que debe superarse para que la reacción tenga lugar, esta explicación la podemos observar en la imagen siguiente: Así también existen 2 métodos generales para que se pueda alcanzar la velocidad de una reacción química, siendo que uno de ellos consiste en la elevación de la temperatura de modo que al incrementarse el movimiento térmico de las moléculas reaccionantes aumenta la fracción de moléculas que poseen energía suficiente para alcanzar el estado de transición, mientras que el otro método consiste en usar un catalizador, sustancia que se combina de un modo transitorio con los reaccionantes de manera que éstos alcanzan un estado de transición de menor energía de activación; cuando se forman los productos se regenera el
catalizador libre. Ahora bien para tener un poco más de conocimiento se dará una introducción al estudio de la enzimas ya que a lo largo de la historia los catalizadores biológicos han estado presentes por ejemplo su existencia descrita por primera vez a comienzos del siglo XIX en estudios acerca de la digestión de la carne por secreciones del estómago y la conversión del almidón en azúcar por la saliva, para 1835 la primera teoría general escrita por J.J. Berzelius incluía un ejemplo de lo que hoy conocemos como un enzima, en 1860 Louis Pasteur llega a proponer que la fermentación del azúcar para transformarse en alcohol era inducida por ciertos catalizadores biológicos, razón por la cual las enzimas recibieron primeramente el nombre de "fermentos", pero tan solo 17años más tarde se utiliza por primera vez la denominación "enzima" en la levadura. En 1897 E. Büchner consiguió extraer de las células de la levadura los enzimas que catalizan la fermentación alcohólica, demostrando que éstos pueden actuar independientemente de la estructura celular Permitiendo así el estudio In vitro, Sumner llega a aislar la enzima conocida como ureasa en forma cristalina pura demostrando que los cristales también están formados por proteínas esto en el año de 1926, entre 1930 y 1936 se aislaron en forma cristalina pura diversos enzimas. Y para el año de 1981 se descubrió que determinados tipos de RNA pueden catalizar su propia síntesis. Ahora bien y ya conociendo un poco de historia se hablará del centro activo que pertenece a su estructura de las enzimas. El cual es una cavidad existente en la superficie del enzima que está forrada interiormente por una serie de restos de aminoácidos, y para su identificación nos puede resultar útil, aunque no siempre posible, distinguir entre los aminoácidos que forman parte del centro activo dos categorías: a) Aminoácidos catalíticos: Son uno o más aminoácidos cuyas cadenas laterales R poseen unas 4 peculiaridades químicas tales que los facultan para desarrollar una función catalítica, los cuales constituyen el verdadero centro catalítico del enzima. b) Aminoácidos de unión: Son una serie de aminoácidos cuyas cadenas laterales R poseen grupos funcionales que pueden establecer interacciones débiles con grupos funcionales complementarios de la molécula de sustrato, consistiendo como función principal en fijar la molécula de sustrato al centro activo en la posición adecuada para que los aminoácidos catalíticos puedan actuar
alcanza una temperatura crítica, siendo este efecto un reflejo de la desnaturalización térmica del enzima cuando se alcanza dicha temperatura Ahora bien, para su clasificación cada enzima es designada de tres modos: 1) un nombre recomendado, generalmente corto y apropiado para su uso habitual, 2) un nombre sistemático que identifica la reacción que cataliza, y 3) un número de clasificación, que se emplea cuando se precisa una identificación inequívoca del enzima Estudiante: Adair Silva Rodríguez Matricula: LME