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sintesis de proteoglucanos, Apuntes de Bioquímica Médica

trabajo sobre la sintesis de proteoglucanos

Tipo: Apuntes

2020/2021

Subido el 24/06/2021

Eldeco789
Eldeco789 🇵🇪

6 documentos

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Síntesis de Proteoglucanos
Para comprender el concepto de síntesis de los proteoglucanos debemos saber
que los proteoglicanos consisten en una clase especial de glicoproteínas que
son altamente glicosiladas. Están conformados por un centro proteico con una
o más cadenas de glicosaminoglicanos (GAG)s unidas covalentemente. Estas
cadenas de glicosaminoglicanos (GAG) son largos polímeros de carbohidratos
lineares que están cargados negativamente bajo condiciones fisiológicas,
debido a la presencia de grupos sulfato y de grupos de ácido urónico.
Su estructura consta de cadenas de polisacáridos muy rígidas e hidrofílicas,
por lo que tienden a ocupar grandes volúmenes en relación a su masa
formando geles: su elevada carga negativa hace que atraiga gran cantidad de
cationes, sobre todo el Na+, que debido a su capacidad osmótica, hace que se
retengan grandes cantidades de agua en la matriz extracelular, produciendo
una presión de turgencia que capacita a la matriz para oponerse a fuerzas de
compresión. Salvo el ácido hialurónico, los demás glicosaminoglicanos están
unidos covalentemente a una proteína formando proteoglicano.
La cadena de proteína (o núcleo proteico) es sintetizada en los ribosomas que
se encuentran unidos a la membrana, acumulándose en la luz del retículo
endoplásmico. La unión del glicosaminoglucano a la proteína tiene lugar en el
aparato de Golgi.En principio los proteoglicanos poseen una heterogeneidad
potencial casi ilimitada. Cada proteína central varía mucho en cuanto al número
y al tipo de cadenas de glicosaminoglucanos que se une a ellas. Además en
cada glicosaminoglucano el patrón repetitivo de los disacáridos puede ser
modificado por una compleja distribución de grupos sulfatos.
Es difícil clasificarlos por su gran variedad, es mejor considerarlos como un
grupo diverso de glicoproteínas muy
glicosiladas, cuyas funciones
dependen tanto de su proteína central
como de sus cadenas de
glicosaminoglucanos.
Al momento de su síntesis, el
componente proteico de los
proteoglicanos es sintetizado por los
ribosomas y translocado al interior del
retículo endoplasmático rugoso. La
glicosilación del proteoglicano ocurre
en el aparato de Golgi en muchos
pasos enzimáticos. El proteoglicano
completado es exportado en vesículas
secretoras a la matriz extracelular de
la célula.1
1 Molecular Biology of the Cell (3rd Edition). Alberts B, Bray D, Lewis J, Raff M, Roberts
K, Watson JD. Garland
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Síntesis de Proteoglucanos Para comprender el concepto de síntesis de los proteoglucanos debemos saber que los proteoglicanos consisten en una clase especial de glicoproteínas que son altamente glicosiladas. Están conformados por un centro proteico con una o más cadenas de glicosaminoglicanos (GAG)s unidas covalentemente. Estas cadenas de glicosaminoglicanos (GAG) son largos polímeros de carbohidratos lineares que están cargados negativamente bajo condiciones fisiológicas, debido a la presencia de grupos sulfato y de grupos de ácido urónico. Su estructura consta de cadenas de polisacáridos muy rígidas e hidrofílicas, por lo que tienden a ocupar grandes volúmenes en relación a su masa formando geles: su elevada carga negativa hace que atraiga gran cantidad de cationes, sobre todo el Na+, que debido a su capacidad osmótica, hace que se retengan grandes cantidades de agua en la matriz extracelular, produciendo una presión de turgencia que capacita a la matriz para oponerse a fuerzas de compresión. Salvo el ácido hialurónico, los demás glicosaminoglicanos están unidos covalentemente a una proteína formando proteoglicano. La cadena de proteína (o núcleo proteico) es sintetizada en los ribosomas que se encuentran unidos a la membrana, acumulándose en la luz del retículo endoplásmico. La unión del glicosaminoglucano a la proteína tiene lugar en el aparato de Golgi.En principio los proteoglicanos poseen una heterogeneidad potencial casi ilimitada. Cada proteína central varía mucho en cuanto al número y al tipo de cadenas de glicosaminoglucanos que se une a ellas. Además en cada glicosaminoglucano el patrón repetitivo de los disacáridos puede ser modificado por una compleja distribución de grupos sulfatos. Es difícil clasificarlos por su gran variedad, es mejor considerarlos como un grupo diverso de glicoproteínas muy glicosiladas, cuyas funciones dependen tanto de su proteína central como de sus cadenas de glicosaminoglucanos. Al momento de su síntesis, el componente proteico de los proteoglicanos es sintetizado por los ribosomas y translocado al interior del retículo endoplasmático rugoso. La glicosilación del proteoglicano ocurre en el aparato de Golgi en muchos pasos enzimáticos. El proteoglicano completado es exportado en vesículas secretoras a la matriz extracelular de la célula.^1 (^1) Molecular Biology of the Cell (3rd Edition). Alberts B, Bray D, Lewis J, Raff M, Roberts K, Watson JD. Garland

CONCLUSIÓN:  Se concluye que el componente proteico de los proteoglicanos es sintetizado por los ribosomas y translocado al interior del retículo endoplasmático rugoso también mencionar que el proteoglicano completado es exportado en vesículas secretoras a la matriz extracelular de la célula.