Agroindústria - Introdução a Química dos Alimentos, Manuais, Projetos, Pesquisas de Química

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Escola Estadual de

Educação Profissional - EEEP

Ensino Médio Integrado à Educação Profissional

Curso Técnico em Agroindústria

Introdução à Química

dos Alimentos

Água

Propriedades físicas e químicas

Propriedades físicas Propriedades Momento dipolar - 1, Constante dielétrica - 80,4 (20oC) Calor latente de liquefação - (cal/mol) 80 Calor latente de vaporização - (cal/mol) 9. Ponto de fusão - 0oC Ponto de ebulição - 100 oC Viscosidade - 1, Densidade - 1, Peso molecular – 18 O pequeno volume da molécula de água permite a penetração nas estruturas cristalinas e entre as moléculas de grandes dimensões como hidrocalóides, solvatando os íons ou as moléculas. As características elétricas e momento dipolar da água permitem a sua participação em ligações covalentes, dipolo-dipolo e íon-dipolo e sua alta constante dielétrica é fator importante na solvatação e separação de íons.

Propriedades da molécula da água

O conjunto formado pelo reduzido volume, alto momento dipolar e elevada constante dielétrica é o principal responsável pelas propriedades especiais da molécula de água como solvente.

estado líquido.

A água nos alimentos (água livre e água ligada)

ÁGUA LIVRE - A água fracamente ligada ao substrato, e que funciona como solvente, permitindo o crescimento dos microorganismos e reações químicas e que é eliminada com relativa facilidade. ÁGUA COMBINADA - A água está fortemente ligada ao substrato, mais difícil de ser eliminada e que não é utilizada como solvente e não permite o desenvolvimento de microorganismos e retarda as reações químicas.

Atividade de água (conceito, importância)

A quantidade de água presente em um alimento pode se encontrar na forma de água ligada e não- ligada. A relação entre o teor de água não-ligada ou disponível é denominada de atividade de água. A atividade de água de um alimento ou solução pode ser definida como a razão entre a pressão de vapor de água do alimento (p) e a pressão de vapor da água pura sob uma mesma temperatura (po). Varia numericamente de 0 a 1 e é proporcional à umidade relativa de equilíbrio. Aw = p/ po

Proteínas

Definição As proteínas são as principais substâncias construtoras do nosso organismo, mais importantes para construção e reparo dos tecidos do que as gorduras e os hidratos de carbono. São os elementos formativos essenciais de células, hormônios, enzimas. Composição São compostos de carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e, freqüentemente, enxofre. Muitas proteínas contêm ainda fósforo, ferro, cobre, manganês, iodo. As proteínas são constituídas de substâncias mais simples: os aminoácidos ou ácidos aminados, que possuem pelo menos um grupo NH2 (grupo amina) e um grupo COOH (grupo ácido – carboxila). Os aminoácidos – que representam, portanto, as unidades básicas da estrutura dos proteínas – são em número de 22 e podem ser divididos em: Aminoácidos essenciais: são aqueles que o organismo não pode sintetizar, devendo ser recebidos através da alimentação. São eles: fenilanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano e valina. A arginina e a histidina são considerados como semi-essenciais, por serem necessários ao crescimento, mas não, na idade adulta. Aminoácidos não essenciais: são aqueles que o organismo pode elaborar e não são necessários ao crescimento e desenvolvimento normais. São eles: ácido aspártico, ácido glutâmico, ácido hidroxiglutâmico, alanina, cistina, citrulina, glicina, hidroxiprolina, norleucina, prolina, serina e tirosina.

Uma proteína é considerada de alto valor biológico, quando possui, em sua composição, aminoácidos essenciais, em proporções adequadas. De acordo com a sua composição, os proteínas podem ser: Simples: contêm somente aminoácidos. Ex.: albuminas (lactalbumina do leite, ovalbumina da

enzimas entéricas – aminopeptidase e dipeptidase – agem sobre os proteínas, transformando-os em cadeias de peptídios progressivamente menos complexos, até chegar a aminoácidos. Sob esta forma, os proteínas são absorvidos, passando à corrente sangüínea, de onde são retirados pelas células. Os aminoácidos são usados em múltiplas formas no organismo a saber: na manutenção da proteinemia normal, na renovação dos tecidos e no crescimento, na formação de anticorpos, na formação de hormônios e enzimas, como precursores de vitaminas, na oxidação da fração não nitrogenada a fim de produzir energia e na ressíntese de aminoácidos. O organismo não possui órgãos que mantenham uma reserva estática de proteínas. A perda de proteínas indispensáveis reflete-se por sinais ou sintomas de alterações estruturais. Estrutura de Proteínas Em animais superiores, as proteínas são os compostos orgânicos mais abundantes, representam cerca de 50 % do peso seco dos tecidos. Do ponto de vista funcional, seu papel é fundamental, não existindo processo biológico que não dependa da presença ou da atividade deste tipo de biomolécula. As proteínas desempenham inúmeras funções distintas, como por exemplo: enzimas, hormônios, proteínas transportadoras, anticorpos e receptores de muitas células. Todas as proteínas contêm carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio e muitas possuem enxofre. Há variações na composição de diferentes proteínas, porém a quantidade de nitrogênio, representa, em média, 16 % da massa total da molécula. Dessa forma pode-se calcular a quantidade aproximada de proteína em uma amostra medindo-se a quantidade de nitrogênio da mesma. As proteínas são moléculas poliméricas de grande tamanho, pertencendo à categoria das macromoléculas, constituídas por um grande número de unidades monoméricas estruturais – os aminoácidos – que formam grandes cadeias. Devido a esse grande tamanho, quando são dispersas em um solvente adequado, formam soluções coloidais, que possuem características especiais que as distinguem das soluções de moléculas pequenas. Por meio da hidrólise podemos clivá-las em seqüências menores de aminoácidos, pois centenas ou milhares de aminoácidos podem participar na formação de uma grande molécula polimérica de uma proteína. As proteínas são formadas através de ligações peptídicas entre os diversos tipos de aminoácidos e podemos classificá-las em duas grandes categorias: Proteínas globulares: são proteínas em que as cadeias de aminoácidos se voltam sobre elas mesmas, formando um conjunto compacto que tem forma esferóide ou elipsóide, em que os três eixos da molécula tendem a ser de tamanhos similares. Em geral, são proteínas de grande atividade funcional, como por exemplo, as enzimas, os anticorpos, os hormônios, a hemoglobina; são solúveis em meios aquosos.

• Proteínas fibrosas: são proteínas em que as cadeias de aminoácidos se ordenam de maneira paralela, formando fibras ou lâminas estendidas, nas quais o eixo longitudinal predomina sobre os

transversais. Em geral, são pouco solúveis em água e participam na formação de estruturas de sustentação, como as fibras do tecido conjuntivo e outras formações de tecidos de grande resistência mecânica. A estrutura molecular das proteínas é muito complexa, por essa razão é conveniente dividi-la em níveis distintos de organização:

Figura 3.1 Níveis de organização da estrutura molecular de uma proteína.

• Estrutura primária: refere-se ao número e identidade dos aminoácidos que compõem a molécula e ao ordenamento ou seqüência dessas unidades na cadeia polipeptídica. A união peptídica somente permite a formação de estruturas lineares e por isso, as cadeias não apresentam ramificações. Estrutura secundária: a medida que o comprimento das cadeias vai aumentando e em função das condições físico-químicas do meio, se cria a estrutura secundária, que é a disposição espacial regular, repetitiva, que a cadeia polipeptídica pode adotar, geralmente mantida por ligações de hidrogênio. Podemos ter:
• a) Hélice-alfa: as cadeias de aminoácidos têm vários centros polares e, devido a isto, a fibra enrola-se dando lugar a uma hélice que se estabiliza formando ligações intramoleculares com pontes de hidrogênio.

Albumina e Insulina Albumina sérica é uma das proteínas mais estudadas e é a mais abundante no plasma com uma concentração típica de 5g / 100ml. Muitos pesquisadores têm estudado a estrutura e as propriedades da albumina sérica e suas interações com outras proteínas com o intuito de compreender todas as suas funções no organismo (Friedli, 2005). A albumina sérica é a mais abundante proteína no sistema circulatório e contribui em 80% para a manutenção da pressão osmótica do sangue. É também um dos principais responsáveis pela manutenção do pH do sangue. Nos mamíferos, a albumina é sintetizada inicialmente como preproalbumina pelo fígado. Após a remoção do peptídeo sinal, tem-se a proalbumina que será modificada pela remoção de seis resíduos de propeptídeo do novo terminal N. A albumina enviada para a circulação sangüínea possui uma meia-vida de 19 dias. Como a albumina é sintetizada no fígado, a diminuição de sua quantidade no plasma pode ser produto de uma doença hepática, mas também pode ser o resultado de uma doença renal que permita que a albumina escape pela urina. Sua diminuição pode também estar relacionada a desnutrição ou uma dieta pobre em proteínas. Existem resultados contraditórios e muitas discussões sobre a determinação da estrutura da albumina, porém com base em experimentos de hidrodinâmica e espalhamento de raios-X, a albumina sérica aproxima-se de um elipsóide de 140 x 40 Angstrons com três domínios homólogos. Albuminas são caracterizadas por conterem um número pequeno de resíduos de triptofano e metionina e um alto número de cistina e aminoácidos carregados, ácidos aspártico e glutâmico, lisina e arginina. O conteúdo de glicina e isoleucina é menor que a média encontrada em proteínas. Tanto a albumina bovina (BSA) quanto a humana (HSA) possuem apenas um resíduo de cisteína livre, Cys34. Os outros formam 17 pontes dissulfeto ajudando a manter a estrutura terciária. A albumina bovina (BSA) possui 2 resíduos de triptofano, Trp134 e Trp212 e a humana (HSA) apenas um, Trp214. A Fig. 3.5 abaixo mostra a estrutura de cadeias de duas moléculas de HSA (PDB, 1BM0), onde os resíduos Cys34 e Trp214 aparecem como esferas.

Figura 3.5 Estrutura quaternária da HSA com os resíduos de cisteína e triptofano em destaque. (Construída a partir das coordenadas 1BM0, disponíveis no PDB, Protein Data Bank) Talvez, a mais interessante propriedade da albumina seja sua capacidade de ligar-se reversivelmente a uma grande variedade de ligantes. A albumina é a principal transportadora de ácidos graxos, que são insolúveis no plasma sangüíneo. Também possui muitas outras funções, como seqüestrar radicais livres de oxigênio e inativar vários metabólitos lipofílicos tóxicos como a bilirrubina. A albumina tem uma grande afinidade por ácidos graxos, hematina, bilirrubina e por pequenos compostos aromáticos negativamente carregados. Forma ligações covalentes com fosfato piridoxil, cisteína, glutationa e vários metais como cobre, níquel, mercúrio, prata e ouro. No plasma circulante, aproximadamente 30 % dos grupos –SH livres, Cys34, são oxidados por cisteína e glutationa. Como a albumina é uma proteína transportadora multifuncional, acredita-se que ela possa ser uma transportadora ou reservatório de óxido nítrico, e possa estar relacionada com importantes processos fisiológicos ainda não compreendidos envolvendo o NO. A insulina é uma proteína composta de duas cadeias polipeptídicas, chamadas de cadeia A e cadeia B. As cadeias A e B são mantidas unidas por duas pontes dissulfeto; há uma outra ponte dissulfeto no interior da cadeia A. Não há cisteína livre. Na maioria das espécies, a cadeia A consiste de 21 resíduos de aminoácidos e a cadeia B, de 30. Na molécula de insulina não há resíduos de triptofano. A Fig. 3.6 mostra a estrutura de cadeias de duas moléculas de insulina (PDB, 1GUJ), onde os resíduos de cisteína formam pontes dissulfeto, estão apresentados na estrutura esfera-bastão.

Figura 3.6 Duas moléculas de insulina com as pontes dissulfeto em destaque. (Construída a partir das coordenadas 1GUJ, disponíveis no PDB, Protein Data Bank) Apesar da seqüência de aminoácidos da insulina variar entre espécies, certos segmentos da molécula são altamente conservados, incluindo as posições das três pontes dissulfeto, os finais da cadeia A e os resíduos C-terminal da cadeia B. Estas similaridades na seqüência de aminoácidos da insulina levam a uma conformação tridimensional que é muito parecida entre as espécies. Dessa forma uma molécula de insulina de um