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BIOQUÍMICA
AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
Proteínas controlam praticamente todos os processos que ocorrem em uma célula, exibindo uma quase infinita diversidade de funções.
- Até 50 aminoácidos: peptídeo
- Mais de 50 aminoácidos: proteína Monômeros associam- se formando os peptídeos e as proteínas
FUNÇÕES DOS
AMINOÁCIDOS
ESTRUTURA DOS
AMINOÁCIDOS
“Um aminoácido é uma molécula orgânica formada por átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio e enxofre (Metionina e Cisteína)”
Grupos funcionais: Amino e carboxila Elementos-chave de um aminoácido: C, H, N, O (mas pode haver enxofre) Cadeia lateral: 20 tipos
NUMERAÇÃO DOS
AMINOÁCIDOS
Os carbonos adicionais em um grupo R são designadas por letras do alfabeto grego em sequência C-1 – carbono com substituinte contendo o átomo de maior número atômico
NOMENCLATURA
DOS AMINOÁCIDOS
A nomenclatura dos aminoácidos é baseada na configuração absoluta do Le D- gliceraldeido Direita- destrógeno Esquerda- levógeno
CLASSIFICAÇÃO DOS
AMINOÁCIDOS
Os aminoácidos podem ser classificados pelos seus grupos R
GRUPO R APOLARES
ALIFÁTICOS
Aminoácidos apolares e hidrofóbicos Analina, Valina, Leucina e Isoleucina – Interações hidrofóbicas Glicina – amonoácido de estrutura mais simples Prolina – cadeia cíclica - menor flexibilidade estrutural
Histidina – grupo Imidazol aromático.
GRUPOS R
CARREGADOS
NEGATIVAMENTE
Grupos R tem carga negativa (ácidos) Possuem um segundo grupo carboxílico Originários da asparagina e glutamina.
CLASSIFICAÇÃO DOS
AMINOÁCIDOS
21o: N-formilmetionina Aminoácido inicial na síntese de proteínas em bactérias. 22o: Selenocisteína Tem estrutura da cisteína com o selênio no lugar do enxofre e é incorporado em umas poucas proteínas, em quase todas espécies. 23o: Pirrolisina Forma modificada da lisina, encontrada em algumas espécies de arqueobactérias.
FATORES QUE
INCLUENCIAM NO
ENVELOPAMENTO DE
UMA PROTEINA • -
Pontes de hidrogênio;
- Interações hidrofóbicas;
- Pontes de dissufeto;
- Interações altroestáticas. As cadeias laterais dos aminoácidos determina o envelopamento das proteínas.
PRODUÇÕES DE
AMINOÁCIDOS NO
ORGANISMO SÃO
CLASSIFICADAS EM:
**- Não essenciais ou naturais: são os aminoácidos produzidos pelo organismo
- Essenciais: são os aminoácidos que não são produzidos pelo organismo. Eles são obtidos unicamente pela dieta (alimentação) Obs.: Precisamos de todos os aminoácidos para os processos de produção de proteínas.**
CENTRO QUIRAL DOS
AMINOÁCIOS
Carbono quiral ou carbono assimétrico: o átomo de carbono que se liga à quatro ligantes diferentes.
AMINOÁCIDOS:
ESTEREOISÔMEROS
Estereoisômeros ou enantiômeros: São isômeros (mesma fórmula molecular) diferem apenas no rearranjo de seus átomos no espaço – propriedades ópticas diferentes Par de estereoisômeros: Duas moléculas idênticas na sua composição molecular mas espacialmente os grupos apresentam posições diferentes O carbono apresenta duas configurações diferentes. Todas as proteínas dos seres vivos são formadas por L- aminoácidos
Alimentares (adoçante aspartame); toxinas peptídicas- amanitina (encontrado nos venenos de serpentes e cogumelos venenosos); muitos antibióticos são peptídeos.
POLIPEPTÍDEO VS
PROTEÍNA
- Polímeros de aminoácidos
- 2 resíduos: dipeptídeo
- 3 resíduos: tripeptídeo
- Oligopeptídeo
- Polipeptídeo (PM<l0000)
- Proteína
- Tamanho vs Função
PROTEÍNAS
CONJUGADAS
Proteínas simples: contêm apenas resíduos de aminoácidos e nenhum outro constituinte químico. Proteínas conjugadas: contêm componentes químicos permanentemente associados além dos aminoácidos. OBS: Quando tem febre a proteína que está envelopada começa a se abrir e perde sua função (desnaturada começa a ficar reta). Se a proteína tiver uma má formação ela é obstruída pelo organismo.
PROTEÍNAS
- Proteínas estruturais
- Proteínas transportadoras
- Proteínas de defesa
- Proteínas reguladoras
- Enzimas As cadeias polipeptídicas não são
simplesmente lineares, mas dobradas em formas compactas contendo espirais, ziguezagues, voltas e alças. Conformação nativa: Conformação funcional
Cada proteína
apresenta
composição de
aminoácidos
característica
Mais abundantes: Leu, Ala, Gly, Ser, Vai e Glu Mais raros: Trp, Cys, M e t e His
ESTRUTURA
TRIDIMENSIONAL
DAS PROTEÍNAS
A estrutura das proteínas podem ser descritas por 4 níveis de complexidade Estrutura primária - sequência linear dos aminoácidos unidos por ligações peptídicas e inclui todas as pontes dissulfeto. Estrutura secundária - Arranjo espacial das cadeias polipeptídicas Exemplos: α-hélice, conformação β e estruturas não regulares. Alças e voltas: conectam α-hélice e fitas β e permitem que as cadeias polipeptídicas se dobrem sobre si mesmas
de seus própriosresíduos de aminoácidos. Outras necessitam de um componente químico adicional denominado cofator. Cofator: Componente químico adicional necessário ao funcionamento da enzimas. Sitio ativo: é a pequena região de uma enzima onde ocorrerá uma reação química. Dependem dos aminoácidos ali presentes O contorno da superficie do sitio ativo é delimitado por residuos de aminoácidos com grupos nas cadeias laterais que ligam o substrato e que catalisam sua transformação química.
IMPORTÂNCIA DAS
ENZIMAS
Diagnóstico/prognóstico
Holoenzima e
Apoenzima
Apoenzima ou apoproteína: parte proteíca da enzima. Holoenzima: uma enzima completa, catalicamente ativa junto com a sua coenzima e/ou íons metálicos.
