Apostila de bioquimica, Resumos de Bioquímica

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APOSTILA DE

BIOQUIMICA

SÃO PAULO, 2019

REVISÃO de LIGAÇÕES QUÍMICAS

Na natureza, todos os sistemas tendem a adquirir a maior estabilidade

possível. Os átomos ligam-se uns aos outros para aumentar a sua

estabilidade. Os gases nobres são as únicas substâncias formadas por

átomos isolados.

LIGAÇÕES IÔNICAS E COVALENTES

Ligação iônica ou eletrovalente é a atração eletrostática entre íons de cargas opostas num retículo cristalino. Esses íons formam-se pela transferência de elétrons dos átomos de um elemento para os átomos de outro elemento. Para se formar uma ligação iônica, é necessário que os átomos de um dos elementos tenham tendência a ceder elétrons e os átomos do outro elemento tenham tendência a receber elétrons. Ligação covalente é um par de elétrons compartilhado por dois átomos, sendo um elétron de cada átomo participante da ligação. Ligação covalente polar é aquela que constitui um dipolo elétrico. Forma-se quando as eletronegatividades dos elementos ligados são diferentes. Ligação covalente apolar é aquela que não constitui dipolo elétrico. Neste caso, as eletronegatividades dos átomos ligados são iguais.

LIGAÇÕES INTERMOLECULARES

As forças intermoleculares são aquelas responsáveis por manter moléculas unidas na formação dos diferentes compostos. Pontes de Hidrogênio Esta interação intermolecular pode ser chamada também de Ligações de Hidrogênio. É realizada sempre entre o hidrogênio e um átomo mais eletronegativo, como flúor, oxigênio e nitrogênio. É a ligação mais forte de todas, devida à alta eletropositividade do hidrogênio e à alta eletronegatividade do flúor, oxigênio e nitrogênio. De um lado, um átomo muito positivo e do outro, um átomo muito negativo. Isto faz com que a atração entre estes átomos seja muito forte. Pontes dissulfeto Pontes dissulfeto correspondem a ligações fracas que ocorrem entre átomos de enxofre presentes em uma molécula. Esse tipo de interação é muito importante nas proteínas, por exemplo, pois por meio de ligações desse tipo é possível à molécula de proteína adquirir uma forma específica. Os átomos de enxofre presentes em diferentes aminoácidos ao longo da cadeia se atraem, obrigando a molécula a se dobrar e garantindo assim uma estrutura espacial característica. Interações dipolo-dipolo São forças atrativas que ocorrem entre moléculas polares.

Base: Toda espécie química, molécula ou íon, capaz de receber prótons (H+).

2 - A química da água

A molécula de água, H 2 O, apresenta um ângulo de 104,5 graus entre as duas ligações O-H, dando-lhe um caráter altamente polar. Além disso, o átomo de O possui dois pares de elétrons livres, permitindo a formação de ligações (ou pontes) de H entre moléculas vizinhas. Esta estrutura dá à água propriedades físicas e químicas de enorme importância biológica. ua se ioniza através de uma reação ácido-base: H 2 O + H 2 O  H 3 O++ OH- A reação ácido-base se caracteriza pela troca de prótons entre pares conjugados de ácidos e bases. A água pode se comportar como ácido e como base:

AH + H 2  H 3 O + A-

B + H 2 O  BH + OH-

Estas são reações de equilíbrio, às quais correspondem constantes de equilíbrio definidas. Por exemplo:K = [H 3 O+] [A-] [AH] [H 2 O] a) K mede a afinidade relativa das bases, de cada par ácido-base conjugados (AH/ A-^ e H 3 O+/ H 2 O), por prótons. Fala-se comumente em constante de dissociação de um ácido (Ka), significando: Ka = K [H 2 O] = [H+] [A-] [AH] b) [H+] é a concentração hidrogeniônica e os valores de [H+] para a maioria das soluções são muito baixos e difíceis de serem comparados. Um valor mais prático é conhecido como pH: pH = - log [H+]. e pH = pK + log [A-]/[AH] Conclui-se que pK é numericamente igual a pH da solução na qual as concentrações molares do ácido e sua base conjugada são iguais

3 - Escala de pH

4 - SISTEMAS TAMPÃO

Tampões são sistemas aquosos que tendem a resistir a variações no seu pH quando pequenas quantidades de ácido (H+) ou base (OH-) são adicionadas.

A manutenção do pH dos líquidos orgânicos dos tecidos, dentro da faixa compatível com o funcionamento celular ótimo, exige a regulação da quantidade de ácidos e das bases livres nos compartimentos intra e extracelular. Essa regulação depende da participação de um conjunto de pares de substâncias chamadas sistemas tampão, que existem nos líquido intracelular e extracelular, principalmente no sangue. Depende também dos pulmões, que eliminam o ácido carbônico produzido pelo metabolismo celular e dos rins que promovem a eliminação de íons hidrogênio e bicarbonato. O mecanismo de neutralização química no líquido extracelular é imediato; a neutralização através da eliminação respiratória é rápida, sendo eficaz em 1 a 15 minutos, enquanto o mecanismo de regulação renal, apesar de bastante eficiente, é mais lento, tardando horas ou dias, para ser completamente eficaz. 1 - Valores normais do pH no organismo O pH normal do sangue varia dentro da pequena faixa de 7,35 a 7,45. Em comparação com a água, portanto, o sangue normalmente tem o pH levemente alcalino. Essa alcalinidade do sangue representa a atividade iônica de numerosas substâncias incluindo-se os sistemas tampão. O sangue arterial é o padrão habitual para avaliação do pH; seu valor se situa na porção mais alcalina da faixa normal, entre 7,4 e 7,45. O sangue venoso tem maior concentração de hidrogênio livre, recebido do líquido intersticial pelos capilares venosos. Em consequência, o pH do sangue venoso se situa na faixa menos alcalina do pH normal, geralmente entre 7,35 e 7,40.

2 - Tampão bicarbonato É considerado o mais importante sistema tampão. É conhecido como sistema tampão bicarbonato/ácido carbônico. O dióxido de carbono reage com a água para formar o ácido carbônico O ácido carbônico por sua vez dissocia-se para formar os íons H+^ e HCO 3 - Dos três, apenas o bicarbonato tem a característica de ser continuamente produzido e retirado do sangue, o que tem conseqüências importantes. Assim, a variação da concentração de seus componentes confere ao sistema do bicarbonato uma influência mais dinâmica sobre o pH (e a capacidade de tamponamento) do que a das proteínas e do fosfato, sistemas cuja composição é mais estática. O sistema tampão constituído pelo bicarbonato e pelo ácido carbônico tem características especiais nos líquidos do organismo. O ácido carbônico é um ácido bastante fraco e a sua dissociação em íons hidrogênio e íons bicarbonato é mínima, em comparação com outros ácidos. Em cada 1.000 moléculas de ácido carbônico, cerca de 999 estão em equilíbrio sob a forma de dióxido de carbono (CO2) e água (H2O), do que resulta uma alta concentração de dióxido de carbono dissolvido e uma baixa concentração de ácido. O sistema tampão do bicarbonato/ácido carbônico é muito poderoso porque os seus componentes podem ser facilmente regulados. A concentração do dióxido de carbono é regulada pela eliminação respiratória e a concentração do bicarbonato é regulada pela eliminação renal.

Condição Causas possíveis acidose respiratória apnéia ou capacidade pulmonar prejudicada, com acúmulo de CO 2 nos pulmões. acidose metabólica ingestão de ácido, produção de cetoácidos no diabetes descompensado ou disfunção renal. (Em todas elas, há um acúmulo de H+^ não decorrente de um excesso de CO 2 .) Condição Causas possíveis alcalose respiratória hiperventilação, produzindo diminuição do CO 2 no sangue. alcalose metabólica ingestão de álcali (base), vômitos prolongados (perda de HCl) ou desidratação extrema levando a retenção de bicarbonato pelos rins. (O aspecto comum é a perda de H+^ não decorrente de uma baixa do CO 2 sangüíneo)

8.1.2. Tratamento

Como os desequilíbrios de origem respiratória são causados por alterações no CO 2 , o melhor tratamento é o que envolve ventilação. Se fosse utilizada a administração de bicarbonato para aumentar o pH em casos acidose respiratória, o resultado poderia ser fatal, pois os mecanismos de compensação também estão trabalhando para aumentar a concentração de bicarbonato. Como os problemas de origem metabólica envolvem o HCO 3 - , o melhor tratamento é uma infusão de bicarbonato (na acidose) ou de NH 4 Cl (na alcalose). O NH 4 Cl se dissocia em NH 4 +^ e Cl-. O NH 4 +^ (íon amônio) está em equilíbrio com NH 3 (amônia) e H+. Por ser volátil, a amônia é expirada nos pulmões, deixando para trás H+^ e Cl-^ (ácido clorídrico), o que diminui o pH do sangue. A acidose metabólica está freqüentemente associada a uma alcalose respiratória compensatória. Essa situação é delicada, pois a capacidade de tamponamento do sangue fica sensivelmente diminuída.

9. Gasometria – interpretação dos dados

A avaliação do estado ácido-base do organismo, na prática clínica, é feita pela análise de quatro parâmetros principais, determinados em amostras de sangue arterial. Esses parâmetros são o pH, a PCO2, o bicarbonato e a diferença de bases (excesso ou déficit). Gasometria é o exame que fornece os valores que permitem analisar os gases sanguíneos e o equilíbrio ácido-base; os aparelhos utilizados para a determinação dos gases sanguíneos e do pH são os analisadores de gases, dos quais existem vários tipos e modelos, disponíveis no mercado

9.1- Análise do pH

Questionário

1 - Defina ácido e base 2 - Dê o conceito de pH. Como ele pode variar? 3 - Qual o pH sanguíneo? Quais são os limites considerados ideais e o que alterações podem ocasionar? 4 - O aumento da concentração de íons H+^ provoca um aumento da alcalinidade ou da acidez do meio? Justifique 5 - Defina sistema tampão. Quais são os principais tampões biológicos? 6 - Qual o principal sistema tampão no organismo? Como ele funciona? 7 - Quais os mecanismos de regulação do pH no organismo? Descreva as reações. 8 - Como ocorre a acidose metabólica? Quais as principais causas?Quais os principais procedimentos a serem tomados? 9 - Como ocorre a acidose respiratória? Quais as principais causas? Qual a conduta que deve ser prescrita? 10 - E as alcaloses respiratória e metabólica? Quais os procedimentos nestes casos? 11 - Para que é realizado o teste de gasometria arterial? Quais os principais parâmetros envolvidos? 12 - Estudos de casos: Caso1- Paciente de 30 anos chega ao Setor de Emergência em estado de coma, apenas respondendo aos estímulos dolorosos. Sua respiração é superficial e com frequência normal. Familiares encontraram próximo a ela diversas caixas de tranquilizantes vazias. Gasometria arterial: pH= 7,20; PaCO2= 80mmHg; BR= 23 mM/L; BE= - 1,2. Qual(is) o(s) distúrbio(s) ácido-básico(s) apresentado(s), seu(s) mecanismo(s), causa mais provável, outros exames a serem solicitados e tratamento? Caso 2- Após 24 horas de tratamento no CTI, a paciente do caso 1 ainda se encontra torporosa e submetida a ventilação artificial. Gasometria arterial: pH= 7,52; PaCO2= 26 mmHg; BR= 25, mM/L; BE= +1,2. Qual(is) o(s) distúrbio(s) ácido-básico(s) apresentado(s), seu mecanismo, a causa provável e o tratamento? Caso 3- Paciente de 50 anos chega ao Setor de Emergência torporoso, desidratado, com respiração profunda, pausa inspiratória e aumento da frequência respiratória. Ao exame clínico nota-se hálito cetônico. Gasometria arterial: pH= 7,10; PaCO2= 20 mmHg; BR= 5 mM/L; BE= - 18. Qual(is) o(s) distúrbio(s) ácido-básico(s) apresentado(s), seu mecanismo, sua causa, outros exames a serem solicitados e tratamento?

Caso 4 - Paciente de 70 anos em pós-operatório de cirurgia abdominal queixa-se de câimbras e prostração. Ao exame clínico minucioso observam-se abalos musculares e drenagem elevada pela sonda nasogástrica (2.000mL/24 h). Gasometria arterial: pH= 7,62; PaCO2= 40 mmHg; BR= 36 mM/L; BE= +8,0. Qual(is) o(s) distúrbio(s) ácido-básico(s) apresentado(s), mecanismo, outros exames importantes e conduta?

2 - AMINOÁCIDOS

1. Estrutura dos aminoácidos

Da análise de um número vasto de proteínas, chegou-se à conclusão de que todas as proteínas são compostos por 20 aminoácidos, ditos fundamentais. Os aminoácidos mais comuns são os conhecidos por a-aminoácidos, pois possuem um grupo amino (-NH2) e um grupo carboxílico (-COOH): NOTA: A exceção dos a-aminoácidos é a prolina, pois possui um segundo grupo amino (-NH-). Todos os aminoácidos diferem entre si no grupo R.

1.1- Ligações peptídicas

Os aminoácidos podem ser polimerizados para formar cadeias; este processo pode ser representado como uma reação de condensação (em que há a eliminação de uma molécula de água). A resultante ligação CO-NH é a chamada ligação peptídica.

A arginina é considerada como um aminoácido semi-essencial por alguns autores. (em Belitz, H. D; Grosch, W,; Schieberle, P John M. Food Chemistry (em inglês). 4ª ed. Berlin Heidelberg: Springer, 2009. Capítulo: 1. Amino Acids, Peptides, Proteins, 1070 p. p. 8-34. ISBN 978- 3 - 540 - 69933 - 0)A

2 - Classificação dos aminoácidos

2.1- Classificação dos aminoácidos quanto ao metabolismo  Glucogênicos: (Podem ser transformados em glicose). ◦ Alanina, arginina, metionina, cisteína, cistina, histidina, treonina e valina.  Glucocetogênicos: (Podem se transformar em glicose ou em corpos cetônicos). fenilalanina, tirosina e triptofano, isoleucina e lisina  Cetogênicos: (Podem se transformar em corpos cetônicos). Leucina 2.2- Classificação dos aminoácidos de acordo com as propriedades de suas cadeias laterais: Polares e Apolares. Polares : apresentam uma distribuição desigual de elétrons, como ácidos e bases. Apolares : apresentam uma distribuição homogênea de elétrons. Eletronegatividade e definida como “a tendência relativa de um átomo atrair para si o par de elétrons da ligação covalente”. Aminoácidos com cadeias laterais apolares : Essa cadeia lateral, a qual não apresenta a capacidade de receber ou doar prótons, ou de participar em

ligações iônicas ou formação de pontes de hidrogênio. Exemplos desses aminoácidos: Glicina Alanina Aminoácidos com cadeias laterais polares (aa ácidos e básicos): Esses podem participar da formação de pontes de hidrogênio e de ligações dissulfeto. Exemplos.: Serina e Cisteina. Possuem radical "R" geralmente formado exclusivamente por carbono e hidrogênio - grupamentos alquila São hidrofóbicos e em número de 8: (Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Prolina e Fenilalanina )

2.3- Classificação em aminoácidos ácidos e básicos

São AA básicos os aminoácidos diamino e monocarboxílicos, em número de 3: (Lisina , Arginina e Histidina ). E são AA ácidos os monoamino e dicarboxílicos, em número de 2: Ácido Aspártico e Ácido Glutâmico

3 - Propriedades químicas

Os aminoácidos são ANFÓTEROS pois, em solução aquosa, comportam- se como ácido E como base, formando ÍONS DIPOLARES, a saber: O

7. Qual a classificação dos aminoácidos com relação ao metabolismo?
8. Cite algumas funções especificas dos seguintes aminoácidos: fenilalanina, tirosina, triptofano.
9. Como se dá a fenilcetonúria? Nutricionalmente como se deve proceder?

3 - PROTEÍNAS

É a classe de substância mais abundante das células, representando mais de 50% do peso seco e é responsável pela imensa variedade de todas as funções celulares. São polímeros lineares de aminoácidos (aa). Formado pela união do grupo carboxila do primeiro aa com a amina do segundo aa seguida da liberação de uma molécula de água, (reação de condensação).

1 - Funções das proteínas

Toda atividade celular é dependente de uma ou mais proteínas. Quanto a função as proteínas são classificadas em : a. Regulatórias. Não realizam transformações químicas e sim regulam as atividades de outras proteínas. Como exemplo a insulina regula o metabolismo da glicose; existem aquelas que regulam a expressão gênica ligando-se ao DNA ou ativando ou inibindo a transcrição, ligando-se ao RNA (no caso do operon lac em E. coli a repressão da transcrição se dá pela proteína repressora e a sua ativação pela proteína CAP). b. Transportadoras. Transportam substâncias. Por exemplo, a hemoglobina que transporta O 2 , proteínas que transportam substâncias, como glicose e aa, de um lado para outro da membrana plasmática. c. Armazenamento. Muitas proteínas são usadas como reservatório de aa essenciais como a ovoalbumina, caseina, zeina e faseolina. d. Contráteis e móveis. Promovem movimentos na célula, como a tubulina que participam da divisão celular movimentando os cromossomos e a miosina, que é responsável por contração muscular. e. Estruturais. São as proteínas responsáveis pelas estruturas biológicas entre elas as proteínas fibrosas insolúveis como a queratina e o colágeno, e a fibroína da seda e teia de aranha. f. Protetoras. Como exemplo tem-se as imunoglobulinas ou anticorpos; as toxinas como a da difteria, da cólera e a ricinina em algumas plantas; e as líticas como o veneno de cobra e de abelhas.

g. Exóticas. As proteínas anti-congelamento que ocorrem no sangue de peixes árticos e antárticos são desse grupo. h. Enzimas. Corresponde à maior classe de proteínas sendo conhecidas mais de 2000. São substâncias que catalisam reações acelerando sua taxa em até 1016 vezes. São específicas em função e quanto a reação metabólica.

2 - Estrutura das proteínas

Cada proteína tem uma sequência única de aa que é determinada pela sequência de bases do DNA que lhe deu origem. A leitura da sequência de aa é feita a partir do aa N terminal para o aa C terminal , ( C). As estruturas proteicas são classificadas em primária, secundária, terciária e quaternária.

2 .1- Estrutura primária.

Corresponde à sequência de aa. Considerando que 20 aa diferentes podem participar das proteínas, é praticamente infinito o número potencial de proteínas diferentes. No entanto, devemos considerar que todas as proteínas são provenientes do DNA e, portanto, o número de arranjos de proteínas depende do DNA. Os aminoácidos são ligados entre si através da ligação peptídica que é uma reação de condensação. A mesma ocorre entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amino do outro aminoácido, ocorre a saída de água da molécula e a formação da ligação peptídica representada pelo grupamento AMIDA