Aluno(a): Jennifer khetylli (23102564)
1) Como a estrutura tridimensional das enzimas, incluindo a conformação do sítio
ativo e a presença de cofatores ou coenzimas, influencia a especificidade e a
eficiência catalítica das reações bioquímicas?
R: O sítio ativo da enzima tem uma forma e propriedades bem específicas, só
reconhecendo certos substratos, o que garante que ela seja bem seletiva. Cofatores e
coenzimas ajudam na reação, transportando elétrons, grupos químicos ou estabilizando o
estado de transição.A estrutura toda da enzima mantém o sítio ativo funcionando e pode se
ajustar pra deixar a reação mais eficiente. Se essa estrutura mudar, a enzima pode não
funcionar direito.Por exemplo, a anidrase carbônica usa o íon Zn²⁺ pra acelerar a
transformação do CO₂ em ácido carbônico, mostrando como a estrutura e os cofatores
trabalham juntos pra otimizar a reação.Ou seja, a estrutura 3D garante que o substrato
encaixe certinho e que a reação aconteça bem, e os cofatores ajudam a enzima a fazer
coisas que ela não conseguiria sozinha.
2) De que maneira as condições ambientais afetam a estrutura das enzimas e,
consequentemente, sua capacidade de catalisar reações biológicas de forma
eficiente?
R: As condições do ambiente, tipo temperatura, pH e concentração de íons, influenciam
direto a estrutura da enzima e como ela funciona. Se essas condições ficarem muito fora do
normal, a enzima pode perder a forma e parar de funcionar.
● Temperatura: Quando está numa temperatura boa, a enzima trabalha melhor, mas
se esquentar demais, ela “desmancha” e para de funcionar.
● pH: Cada enzima tem um pH ideal pra trabalhar. Se o ambiente ficar muito ácido ou
muito básico, a enzima não consegue segurar direito o substrato e perde eficiência.
● Íons e sais: Alguns íons ajudam a manter a enzima estável ou participam direto da
reação, então a falta ou excesso deles pode atrapalhar.
Por exemplo, a lactase, que ajuda a digerir lactose, funciona melhor em pH neutro e
temperatura do corpo. Se ela ficar no pH ácido do estômago, sua atividade cai, por isso os
suplementos de lactase são tomados junto com a comida, não de estômago vazio.
3) Como o mecanismo de ajuste induzido das enzimas contribui para a formação do
complexo enzima-substrato e como isso impacta a eficiência e a especificidade da
catálise enzimática?
R: Contribui para a formação do complexo enzima-substrato ao permitir que a enzima altere
levemente sua forma ao se ligar ao substrato. Essa flexibilidade melhora tanto a eficiência
quanto a especificidade da catálise.No ajuste induzido, a enzima molda seu sítio ativo em
resposta à presença do substrato, promovendo um encaixe mais preciso. Isso estabiliza o
substrato e o estado de transição, facilitando a reação química. A flexibilidade do sítio ativo
evita ligações com moléculas incorretas, o que aumenta a especificidade.O encaixe mais
eficiente reduz a energia de ativação, aumentando a velocidade da reação.O ajuste
induzido garante que a enzima seja altamente seletiva e rapidamente catalítica, mesmo
diante de pequenas variações no substrato.
