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REB Volume 8 ( 2 ): 190- 207 , 2015 ISSN 1983- 7682 BENEFÍCIOS DA INGESTÃO DE COLÁGENO PARA O ORGANISMO HUMANO
BENEFITS OF COLLAGEN INGESTION FOR HUMAN BODY
Gleidiana Rodrigues Gonçalves 1 Maria Auxiliadora Silva Oliveira 2 Raulzito Fernandes Moreira 3 Daniel de Brito 4
- Bióloga, especialista em Bioquímica e Biologia Molecular Aplicadas, com ênfase em Saúde, Meio Ambiente e Agropecuária pela Universidade Estadual Vale do Acaraú – UVA
- Mestre em Agronomia/Fitotecnia pela Universidade Federal do Ceará - UFC, servidora da UFC-Sobral/CE, professora do Instituto Superior de Teologia Aplicada – INTA
- Mestre em Biotecnologia pela UFC, Doutorando em Biotecnologia pela UFC
- Mestre em Biotecnologia pela UFC, Doutorando em Bioquímica Vegetal pela UFC. Contato: myresearchbio@hotmail.com
RESUMO O colágeno é abundante em animais, podendo representar de 25% a 30% do seu conteúdo protéico corporal. Desempenha diversas funções nos organismos vivos, a saber, manter as células dos tecidos unidas e fortalecê-las, participa no processo de cicatrização e/ou regeneração, etc. Além disso, está relacionado ao aparecimento de enfermidades que coletivamente são conhecidas como colagenoses. Devido à importância do colágeno para manutenção da homeostase nos organismo, o interesse da indústria farmacêutica por essa proteína vem crescendo. De modo geral os estudos têm focado no uso dessa
proteína para o retardamento do envelhecimento, sendo um dos alvos a ingestão do colágeno. O presente trabalho objetivou analisar a literatura vigente a respeito do tema “Colágeno” com o intuito de verificar como a extração dessa proteína obtida de animais e sua utilização pode beneficiar aos interesses humanos, especialmente no que se refere ao envelhecimento. Palavras-chave: colágeno; envelhecimento; ingestão.
ABSTRACT Collagen is abundant in animals, which may represent 25% to 30% of the body protein content. It performs many functions in living organisms, namely keeping the tissue cells together and strengthening them. It also participates in the process of healing and/or regeneration. Furthermore, it is related to the onset of diseases that are collectively known as collagenosis. Because of the importance of collagen to maintain homeostasis in the body, the interest of the pharmaceutical industry for this protein has been increasing. Generally studies have focused on the use of this protein for the retardation of aging, and one target intake collagen. This study aimed to analyze the current literature on the subject "Collagen" in order to see how the extraction of this protein obtained from animals and their use can benefit human interests, especially with regard to aging. Keywords: collagen; aging; ingestion.
1. Introdução Uma das principais causas do envelhecimento é a perda do colágeno pelo organismo. Os músculos ficam flácidos, a densidade dos ossos diminui, as articulações e os ligamentos perdem elasticidade e força motora. A perda de colágeno ocorre a partir dos 30 anos, quando o corpo passa a perder 1% da proteína ao ano (OLIVEIRA et al. , 2010; RODRIGUES, 2009). Em um estudo realizado com 218 retalhos pré-auriculares de mulheres que se submeteram a cirurgia estética facial, Baroni e colaboradores (2012) relataram alterações significativas no tecido cutâneo atreladas a idade. Além disso, a diminuição gradativa na produção de colágeno é acompanhada por
reconstrução in vitro da estrutura microfibrilar encontrada em tecidos naturais (LEE, SINGLA, LEE, 2001). O colágeno forma fibras insolúveis com alta força elástica, com capacidade de hidratação e reabsorção e baixa antigenicidade. Estas fibras começam a aparecer durante o desenvolvimento embrionário no processo inicial de diferenciação dos tecidos (FRIESS, 1998). Em geral o colágeno contém cerca de 30% de glicina, 12% de prolina, 11% de alanina, 10% de hidroxiprolina, 1% de hidroxilisina e pequenas quantidades de aminoácidos polares e carregados. A glicina, prolina e a alanina são aminoácidos alifáticos e a lisina é um aminoácido com características básicas (PRESTES, 2013). É uma proteína fibrosa caracterizada por grande diversidade biológica e ampla força de tensão. Esta diversidade na sua estrutura e função pode ser observada nas diferentes formas de ocorrência do colágeno. Nos tendões as fibras encontram-se entrelaçadas formando camadas flexíveis na pele, na córnea formam películas transparentes de fibras finas, também pode funcionar como lubrificantes de cartilagem das articulações, nos ossos na forma de colágeno mineralizado, entre outros (DUARTE, 2011). É classificado em estriado (fibroso), não fibroso (formador de rede), microfibrilar (filamentoso) e associado às fibrilas. A unidade básica do colágeno é o tropocolágeno que é formado por três cadeias de polipeptídeos que se entrelaçam em formato helicoidal formando uma molécula linear com 180nm de comprimento, 1,4 a 1,5nm de largura (ver Figura 1) e massa molar de 360.000Da (PRESTES, 2013).
Figura 1: Estrutura do colágeno: (a) forma de triplete presente nas matrizes colagênicas; (b) tropocolágno; (c) hélice tripla (SIONKOWSKA, 2006).
Para a tripla hélice ser formada (Fig. 1) é necessária a ocorrência de resíduos de glicina (Gly) a cada terceira posição ao longo da cadeia e uma unidade repetitiva do triplete Gly-X-Y na sequência de aminoácidos, onde X e Y são frequentemente os aminoácidos prolina e hidroxiporlina (BRODSKY e RAMSHAW, 1997). O colágeno é sintetizado pelos fibroblastos. Nos adultos essas células são observadas em menor freqüência pois suas divisões de mitoses são reduzidas. Entram em mitose apenas por conta de uma solicitação aumentada, seja ela por sobrecarga funcional ou em resposta a lesões. Apesar dos fibroblastos serem capazes de sintetizar e secretar vários componentes da matriz extracelular, a síntese da molécula de colágeno tipo I é a mais bem estudada, principalmente devido a sua grande abundância e ampla distribuição em vários locais do organismo (RODRIGUES, 2009).
4. Tipos de colágenos O termo “colágeno” deriva das palavras gregas Kolla (cola) e Genno (produção) (OLIVO e SHIMOKOMAKI, 2001) e é atualmente utilizado para denominar uma família de pelo menos 27 isoformas de proteínas encontradas no tecido conjuntivo ao longo do corpo, como nos ossos, tendões, cartilagens, veias, pele, dentes e músculos. Dentre os diversos tipos de colágenos já identificados, pode se observar a presença dos tipos I, III, IV, V, VI, XII e XIV na musculatura esquelética dos animais, sendo que os Tipos I e III se encontram em maiores proporções (DEMAN, 1999; OLIVO e SHIMOKOMAKI, 2001; DUARTE, 2011; PRESTES, 2013). Os tipos de colágeno variam em diâmetro, composição de aminoácidos, comprimento, estrutura molecular, concentração e localização nos diversos tecidos (DUARTE, 2011). São eles:
5. Funções do colágeno O colágeno tem desempenho em diversas funções no corpo humano, como, manter as células dos tecidos unidas e fortalecê-las, responsável também pela cicatrização e/ou regeneração em caso de corte ou cirurgia, auxilia na hidratação do corpo e parece está ligada ao processo do envelhecimento humano. Possui uma alta elasticidade e é considerada a proteína funcional mais importante. Além disso, algumas doenças estão relacionadas a essa proteína. Tais enfermidades são denominadas coletivamente de colagenoses e correspondem a doenças com características
Colágeno Tipo X (^) É encontrado nas cartilagens hipertróficas em mineralização. Colágeno Tipo XI Este colágeno interage com os Tipos II e XI. É encontrado nas cartilagens e nos discos intervertebrais. Colágeno Tipo XII (^) É encontrado em locais onde são submetidos a altas
tensões como nos tendões e nos ligamentos e se interage com os Tipos I e III. Colágeno Tipo XIII (^) Também se associa aos Tipos I e III e é encontrado abundantemente como proteínas associada a membrana celular e nas células endoteliais. Colágeno Tipo XIV (^) Este tipo de colágeno é encontrado na pele e nos tendões. Colágeno Tipo XV (^) Encontrado nas células do músculo liso e nas células chamadas fibroblastos. Colágeno Tipo XVI (^) Encontrado nas invaginações da derme para epiderme e nos fibroblastos. Colágeno Tipo XVII (^) Abundante na junção dermo-epidermal. Colágeno Tipo XVIII
Este tipo é encontrado facilmente em tecidos com alto índice de vascularização. Colágeno Tipo XIX Encontrado apenas em células tumorais. FONTE: Nogueira (2010); Duarte (2011); Deman (1999); Olivo e Shimokomaki (2001)
auto-imunes que acometem vários órgãos, incluindo o pulmão. Podem incluir artrite reumatóide, esclerose sistêmica progressiva, lúpus eritematoso sistêmico, dermatopolimiosite, doença mista do tecido conjuntivo e síndrome de Sjögren, hérnia inguinal direta e indireta e algumas formas raras de distrofia muscular (ALMEIDA e SANTANA, 2010; DUARTE, 2011; FREITAS et al. , 2005; WOLWACZ JUNIOR, 2003; SILVA e MULLER, 2008).
6. Formas de se obter o colágeno Há um crescente interesse pelo processo de extração do colágeno e seus derivados industriais. Tal fato se deve à tendência de utilização dessa proteína em substituição aos agentes sintéticos nos mais diversos processos industriais, permitindo uma maior valorização dos subprodutos do colágeno. A partir do colágeno nativo podem ser obtidos a fibra de colágeno, o colágeno parcialmente hidrolisado (gelatina) e o colágeno hidrolisado. Cada um destes derivados apresentam características próprias que são dependentes da matéria-prima, processo de extração (químico ou enzimático) e do tempo e temperatura de obtenção (PRESTES, 2013). 7. Gelatina É amplamente utilizada na indústria de alimentos, cosméticos e fármacos, sendo produzida em grande escala e a preços relativamente baixos, justificando assim o grande interesse em seu uso devido às suas propriedades multifuncionais: habilidade de formar géis estáveis e reversíveis. O colágeno pode ser obtido a partir dos tecidos conjuntivos dos animais, cuja maior concentração está nas cartilagens e nos ligamentos das juntas ósseas (ALMEIDA e SANTANA, 2010; BANDEIRA et al. , 2011; VELOSO, 2003). 8. Fibra de colágeno A fibra de colágeno é um novo ingrediente obtido do colágeno nativo através das camadas internas do couro bovino provenientes do fibroblasto. A fibra passa por processo químico (tratamento alcalino com hidróxido de cálcio),
que são refletidas no estrato córneo. As modificações do aparelho colágeno- elástico ao longo da vida estabelecem uma base morfológica substancial para compreender as adaptações bioquímicas e biomecânicas da pele com a idade. A espessura da pele e suas propriedades visco-elásticas não dependem apenas da quantidade de material presente na derme, mas também de sua organização estrutural (RODRIGUES, 2009). O envelhecimento cutâneo tem sido extensamente estudado com o objetivo de reduzirem-se seus efeitos, visto que a população em geral obteve um prolongamento em seu tempo de vida.^ Em busca de atenuar os sinais do envelhecimento, diversos tratamentos têm sido propostos (MACIEL e OLIVEIRA, 2011). O colágeno por apresentar deficiência em todos os aminoácidos essenciais e total ausência de triptofano é incapaz de promover o crescimento em animais e humanos, entretanto o mesmo mostrou-se eficiente para a síntese do colágeno nos tecidos conjuntivos e nas cartilagens exatamente em virtude de sua composição aminoácídica atípica. Várias pesquisas têm mostrado a importância do colágeno e seus derivados na manutenção e reconstituição da pele, dos ossos, dos tecidos cartilaginosos e da matriz extracelular (ZIEGLER e SGARBIERI, 2009). Fabbrocini e colaboradores (2009) testaram em humanos (12 mulheres e 08 homens com idades entre 50 e 65 anos) um tratamento denominado de TIC (terapia de indução de colágeno) onde são feitas múltiplas perfurações com pequenas agulhas para induzir o crescimento do colágeno. Os pacientes apresentavam rugas periorbitais (pregas cutâneas comuns que se desenvolvem na área periocular). Os aultores observaram que depois de duas sessões o grau de gravidade das rugas diminuiu consideravelmente na maioria dos pacientes. Ao se analisar os efeitos proliferativos e de biossíntese de colágeno, em fibroblastos humanos de derme normal tratados com colágeno bovino e derivados de diferentes perfis moleculares: colágeno super hidrolisado, colágeno hidrolisado e gelatina. Os resultados sugerem que os mesmos induzem as propriedades adesivas nos fibroblastos, não desencadeiam efeitos
citotóxicos e induzem a biossíntese de colágeno. Células tratadas com amostras de colágeno super hidrolisado e colágeno hidrolisado induziram aumentos significativos na produção dessa proteína após 48 horas de cultura e modificações na fase S do ciclo celular (RODRIGUES, 2009). O consumo regular da gelatina ajuda na formação do tecido humano, pois colabora na cicatrização e regeneração dos tecidos. No caso das unhas e cabelos, o colágeno forma uma matriz onde os minerais se fixam para deixá-los fortes, resistentes e brilhantes. Para a pele o nutriente oferece mais elasticidade, porém, isto terá pouca influência no aspecto e evolução da celulite. É uma excelente aliada para pessoas com dietas de baixas calorias, devido ao alto conteúdo de proteína e por não conter gordura e carboidratos, além dela possuir uma grande quantidade de água, o que ajuda a dar sensação de saciedade após a sua ingestão. Por esses motivos a gelatina está sempre presente em dietas hospitalares (ALMEIDA e SANTANA, 2010). A gelatina, além de seu emprego como alimento, também é muito usada na medicina popular para melhorar a circulação sanguínea, e melhorar problemas articulares. Muitos outros usos terapêuticos vêm sendo aplicados e estudados. Pesquisas mostram efeitos positivos da ingestão de gelatina hidrolisada no crescimento de cabelos e unhas (PEDROSO, 2009). Outros estudos têm identificado no sangue e no tecido cartilaginoso a presença de peptídeos de colágeno, após ingestão de gelatina hidrolisada, esclarecendo o processo de absorção desta proteína (RODRIGUES, 2009). O colágeno compreende cerca de 95% das proteínas dos ossos e é parcialmente responsável pelas propriedades biomecânicas do osso. Baseado nisso, hidrolisados enzimáticos de colágeno (HC) obtidos a partir da hidrólise da gelatina (que têm recebido atenção por suas propriedades no tratamento de doenças osteoarticulares) foi utilizado para avaliar seu efeito sobre características ósseas em ratas. Verificou-se que as vértebras do grupo que recebeu a maior dosagem de HC suportaram uma carga 4X maior, e tiveram percentuais de proteína óssea e valores de osteocalcina maiores, do que aquelas que não tiveram suplementação ou receberam gelatina (p<0,05). A análise histológica mostrou maior espessura das trabéculas ósseas nos
aumentando assim seu valor nutritivo (PRESTES, 2013; ZIEGLER e SGARBIERI, 2009). As informações na literatura sobre estudos, tanto in vitro como in vivo , permitem trabalhar com a hipótese de que uma mistura nutricionalmente adequada de soro de leite bovino e de colágeno hidrolisado deverá apresentar benefícios aos idosos e a outros grupos em que as propriedades imunoestimulatórias e antioxidantes das proteínas do soro de leite bovino e as propriedades protetoras e reparadoras das cartilagens e da matriz extracelular dos tecidos conjuntivos, atribuídas ao colágeno, possam agir sinergisticamente beneficiando os idosos. Assim como os idosos, outros grupos como atletas, pacientes no pós-operatório de cirurgias de grande porte ou que sofreram traumas com lesões graves ou queimaduras, também poderiam ser beneficiados (ZIEGLER e SGARBIERI, 2009). O uso de colágeno na superfície da pele também mostrou resultados positivos ao ser utilizado junto com Aloe vera no tratamento de ferida isquêmica sem causar nenhum tipo de complicação ou desconforto no paciente estudado (OLIVEIRA et al. , 2010). O interesse acerca das propriedades funcionais do colágeno não se resume apenas ao envelhecimento, mas se reflete nos numerosos e recentes estudos que abrangem todas as áreas do conhecimento, onde a análise destas moléculas permite uma maior compreensão da origem de várias doenças decorrentes da síntese defeituosa, excesso ou insuficiência da produção destas proteínas, associando-as a síndromes raras, má formações e fraturas ósseas, problemas de locomoção e de pele, escleroses múltiplas e até óbitos relacionados à ruptura de artérias e intestino (DUARTE, 2011). Na medicina e na área odontológica os biomateriais criados a partir do colágeno representam uma alternativa terapêutica com aplicação variada já que apresentam grande biocompatibilidade e capacidade de promover a cura de feridas. Na área biomédica, tem sido utilizado para a reparação da parede abdominal, tendão, ligamento, reparação de feridas, entre outros (OLIVEIRA et al. , 2010).
Além dos trabalhos que enfocam os benefícios do uso e dos efeitos do colágeno nas terapias de regeneração e reparação de lesões ósseas, problemas cardíacos, cirurgias estéticas e outras a discussão sobre as propriedades funcionais dessa proteína se estendem além da sua utilização na medicina, em produtos cosméticos e fármacos; abrange também a produção de alimentos e a indústria da carne, sendo muito utilizado como constituinte na emulsão de carne para fabricação de embutidos como salsichas e mortadelas, influenciando ainda na qualidade da carne, de acordo com seu tipo e concentração no tecido muscular (DUARTE, 2011). Pesquisas com utilização de colágeno para melhorar a capacidade de retenção de água, mostraram que, mesmo em baixos níveis, este ingrediente é um efetivo estabilizante, contribuindo para melhoria do sabor e da suculência de produtos cárneos. Embora alguns estudos não sejam concordantes, a adição de colágeno geralmente aumenta a dureza e a suculência de salsichas. Os estudos do colágeno iniciaram na década de 30, mas vêm se intensificando nos últimos trinta anos, especialmente no desenvolvimento de aplicações e na abordagem nutricional. Sua utilização se deve à capacidade de retenção de água, propriedades geleificantes e alto teor protéico. A utilização de colágeno pode aumentar o teor de umidade, gordura e proteínas de produtos cárneos (PRESTES, 2013).
11. Considerações finais O colágeno por ser a proteína mais abundante do nosso organismo é importantíssimo o que ficou evidente ao analisar suas diversas funções e variados tipos. A pesquisa revelou que com o tempo o corpo perde gradualmente a capacidade de sintetizar essa proteína e entre as conseqüências disso está o envelhecimento da pele. Para amenizar esse fato muitas pessoas recorrem à ingestão de colágeno hidrolisado ou parcialmente hidrolisado (gelatina), especialmente após os 30 anos. O curioso é que segundo as informações obtidas o colágeno é formado em sua maior parte por aminoácidos não essenciais como a glicina, prolina e hidroxilisina o que nos leva a pensar que a ingestão dessa proteína é
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