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Tipologia: Exercícios
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1 – O que são substâncias anfóteras? R: São substancias formada por moléculas que podem atuar como ácido ou como base, ou seja, dependendo do meio em que estiverem inseridas podem liberar H+^ ou reagir com H+. 2 – Conceitue solução tampão e explique por que os aminoácidos podem funcionar como solução tampão. R: Solução tampão é uma solução que resiste a variações de pH, ou seja, ao adicionar ácido ou base a variação de pH é nula ou mínima, devido ser constituída de moléculas anfotéricas diluídas em agua. Os aminoácidos são substâncias anfotéricas e podem atuar como ácidos e bases fracos, por isso podem funcionar como tampões. A estrutura dos aminoácidos é caracterizada por um carbono quiral no qual estão ligados um hidrogênio não reativo, um radical cujas características variam de acordo com o tipo de aminoácido (não- polares, polares, carregados e aromáticos), um grupos carboxílico e um grupo amino. Tanto o radical, exceto os não- polares e os aromáticos, quanto os grupamentos carboxílico e amino são eletrólitos fracos e se dissociam a agua. Essa dissociação não ocorre em 100% das moléculas, deste modo na solução de aminoácidos encontram-se moléculas em sua forma protonada (com H+) e desprotonada (libera H+), a força desta dissociação é dada pelo pK. Sendo pK 1 do grupo carboxílico, pK 2 do grupo amino e pK 3 do radical, esse valor vai indicar o pH em que a concentração de moléculas protonadas e desprotonadas é exatamente igual, correspondendo ao pH em que essa solução possui tamponamento 100% eficiente. Como os aminoácidos podem possuir até 3 valores de pK, eles podem ter também até 3 regiões de tamponamento. 3 – Defina bioquimicamente ponto isoelétrico (pI) de um aminoácido. R: O ponto isoelétrico correspondem ao ponto de pH em que a carga liquida da solução é igual a zero, esse valor corresponde a uma região em que a solução não funciona como tampão. Para encontrar o ponto isoelétrico precisa-se fazer uma análise das cargas liquidas em todos os valores de pK e nos valores extremos de pH, depois fazer a média aritmética entre os valores que tiveram carga liquida igual a +0,5 e –0,5. 4 – Conceitue pK e explique por que o valor de pK do grupo carboxílico é menor que o valor de pK do grupo amino. R: O valor de pK corresponde a força de dissociação em ácidos ou bases, e está ligado ao valor de K que é a constante de dissociação do H+^ ou do OH-^ de determinada substancia. Para encontrar K deve se dividir o produto das concentrações dos produtos pela concentração do reagente. Ácidos e bases fortes são aqueles que conseguem se dissociar completamente, então quanto mais forte a substância, maior o K, porque teremos uma maior concentração de ions que são os produtos de uma dissociação. Como pK= -logK, matematicamente podemos concluir que ácidos ou bases fortes possuem baixo valor de pK enquanto ácidos e bases fracos possuem alto valor de pK. Em aminoácidos pode-se encontrar pK 1 do grupo carboxílico, pK 2 do grupo amino e pK 3 do radical, como o grupo carboxílico tem mais facilidade em se dissociar H+^ que o grupo amino, é
portanto um ácido mais forte que o grupo amino e possui por consequência um valor de pK menor. Questões 5 a 8 - Respostas Anexo 9 – Dê um exemplo de peptídeo com função biológica discutido em sala de aula. Explique sua função biológica. R: A hemoglobina é uma proteína complexa, ou polipeptídio, constituído por uma sequência linear de aminoácidos organizados numa estrutura tridimensional, cuja função no organismo é participar do processo de respiração transportando o oxigênio absorvido nos pulmões através do sistema circulatório para todas as células do organismo. Outro exemplo é a ocitocina um peptídeo pequeno com função hormonal que participa dos processos biológicos ligados a gravidez, gestação, parto (contrações uterinas) e amamentação. 10 – Comente a seguinte afirmativa: As proteínas são as biomoléculas mais abundantes de uma célula e são as responsáveis por uma grande variedade de funções. R: As proteínas são constituídas por sequencias de aminoácidos, conectados entre si por ligações peptídicas, que se dispõem numa estrutura tridimensional intimamente ligada a sua função. Todas as funções celulares estão ligadas a uma ou várias proteínas que muitas vezes encontram-se associadas a outros constituintes biológicos como carboidratos e lipídeos, além também de elementos inorgânicos. Podemos destacar por exemplo as enzimas que são elementos proteicos catalizadores do metabolismo celular, todos as reações metabólicas são facilitadas por enzimas. Outras funções que as proteínas podem desempenhar são aquelas ligadas a estrutura do organismo, formação das membranas, pigmentação, constituição de vários hormônios, transporte de gases e outras substancias, contrações e movimentos celulares, defesa, regulação de processos biológicos ou nutrição e armazenamento energético. 11 – Conceitue e diferencie proteínas fibrosas de proteínas globulares. Cite exemplos de cada uma destas classes de proteínas. R: A classificação das proteínas em fibrosas e globulares diz respeito ao seu formato, ou seja, a sua conformação tridimensional. As proteínas fibrosas são insolúveis em solventes aquosos, possuem peso molecular muito elevados, são formadas por moléculas grandes, de aspecto retilíneo e paralelo ao eixo da fibra. Devido sua estrutura fibrosa altamente resistente são ligadas as funções estruturais, pode-se destacar o colágeno e a queratina. Já as proteínas globulares possuem uma estrutura espacial complexa, relativamente esféricas, são solúveis em solventes aquosos, possuem pesos moleculares variados, e estão ligadas ao desempenho da maioria das funções proteicas como a hemoglobina e os linfócitos. 12 – Diferencie proteínas simples de proteínas conjugadas. R: A classificação das proteínas em simples e conjugadas diz respeito a sua composição, proteínas simples são aquelas compostas exclusivamente por aminoácidos enquanto as conjugadas são compostas por aminoácidos ligados a outras moléculas ou elementos que são dito grupo prostético, podem ser lipídeos, carboidratos, fosfato, ferro porfirina, nucleotídeo ou metal. 13 – O que são grupos prostéticos e qual sua função para as proteínas? Forneça exemplos de classes de proteínas que possuem grupos prostéticos.
determinado processo metabólico, qualquer modificação na sua estrutura acarretaria numa disfuncionalidade da enzima. Quando fala-se na relação estrutura-função também é importante frisar o perigo do processo de desnaturação que as proteínas podem sofrer quando expostas a agentes desnaturantes como alta temperatura, variação de pH, agitação ou agentes oxidantes e redutores. Esses agentes podem ocasionar o rompimentos das interações intermoleculares entre os radicais dos aminoácidos ou mesmo nas cadeias principais que configuram a estrutura terciaria e secundaria respectivamente, tendo como consequência a perda total ou parcial da sua estrutura e também funcionalidade. 16 – Quais são as interações intermoleculares que estabilizam a estrutura secundária e terciária respectivamente? Explique cada uma das interações citadas. R: As estruturas secundarias são estabilizadas por interações de hidrogênio (pontes de hidrogênio) entre os hidrogênios e oxigênios das ligações peptídicas em aminoácidos próximos. Essas interações acontecem dentro do esqueleto da cadeia polipeptídica, e dependendo dos radicais dos aminoácidos envolvidos, irão configurar padrões locais de dobramento alfa-hélice ou folha-beta, apesar dos radicais não participarem dessa etapa estrutural. As estruturas terciárias são estabilizadas por interações intermoleculares não-covalentes entre os radicais dos aminoácidos que formam a cadeia polipeptídica, e pontes dissulfetos entre AA de cisteínas. Dependendo do radical podem se formar diferentes tipos de interações, radicais apolares formam interações de van der walls devido a presença de dipolo induzido, radicais polares formam interações dipolo-dipolo simples ou pontes de hidrogênio, quando apresenta hidrogênio ligado a elemento muito eletronegativo, e radicais carregados formam interações eletrostáticas. 17 – Defina bioquimicamente o termo “enzimas”. R: Enzimas são moléculas orgânicas catalisadoras de reações químicas, ou seja, são proteínas com atividade catalítica. São portanto formadas por uma sequência linear de aminoácidos enovelados em uma estrutura tridimensional altamente especifica diretamente ligada a sua função, sua forma nativa. Muitas vezes contem e/ou necessitam de um cofator enzimático, um grupo prostético que garante sua funcionalidade, especificidade e eficiência. Esse cofator pode ser de origem inorgânica, são os ativadores (íons inorgânicos), ou de origem orgânica, as coenzimas (moléculas orgânicas complexas como o NAD). 18 – Forneça as principais características das enzimas. R: Enzimas são moléculas orgânicas que catalisam reações químicas, ou seja, elas aceleram a velocidade das reações sem no entanto afetar o equilíbrio da reação. Todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas devido a necessidade de reações rápidas, praticamente instantâneas, para a manutenção da vida. É importante entender que catalizadores são moléculas que não participam como reagentes ou produtos, eles facilitam a reação e depois permanecem exatamente da mesma forma. Para aumentar a velocidade da reação, ela diminui a energia de ativação, ou seja, a energia necessária para a reação conseguir acontecer, devido sobretudo a sua alta especificidade e a presença do sitio ativo que leva uma maior eficiência no contato entre os reagentes.
19 – Baseado em qual característica das enzimas, podemos afirmar que os catalisadores orgânicos são mais eficientes que os catalisadores inorgânicos? Explique. R: Os catalizadores orgânicos são mais eficientes devido a sua especificidade proporcionada pela existência do sitio ativo, local da enzima que possui uma forma especifica para se “encaixar” a um substrato especifico. Cada enzima é especifica para um tipo de substrato, desse modo o sitio ativo funciona como um ambiente específico e preciso onde uma certa reação ocorre. 20 – Resposta Anexo 21 – Defina bioquimicamente os seguintes termos: a) Sítio ativo: Espaço na estrutura tridimensional da enzima com forma especifica para se ligar a um tipo de substrato especifico, funcionando como ambiente específico e preciso onde uma certa reação ocorre. b) Ajuste induzido: A presença do substrato é capaz de induzir uma mudança na conformação de uma enzima, que apesar de especifica possui certa flexibilidade, para proporcionar um encaixe perfeito entre enzima e substrato. Essa modificação pode ser passada para as enzimas próximas, garantindo assim que estas desempenhem seu papel catalítico. c) Catálise enzimática: Processo de aceleração de determinada reação mediante a ação de uma enzima. Num primeiro momento tem-se a enzima e o substrato separados, num segundo momento o substrato se liga ao sitio ativo da enzima formando um único componente, num terceiro momento tem-se a reação catalisada formando um único componente a enzima e o produto e num quarto momento tem-se o produto separado da enzima. 22 - Resposta Anexo 23 - Defina bioquimicamente o termo KM. R: O termo Km corresponde a constante de Michaelis-Menten, ela é definida como a concentração para a qual a velocidade da reação enzimática é metade da Velocidade máxima de uma reação e indica a afinidade da enzima pelo substrato. Pode verificar-se ao substituir Km = [S] na equação de Michaelis-Menten (V 0 = Vmax x [S]/ Km + [S]), temos V=Vmax/2. Isso acontece por que a ação de uma enzima aumenta a velocidade de uma reação com o aumento da concentração do substrato até certo limite (Vmax) pois as reações enzimáticas são saturáveis, e a sua velocidade de catálise não indica uma resposta linear face ao aumento de substrato. 24 – A enzima hexoquinase utiliza a glicose e o ATP como substratos. A tabela abaixo mostra os valores de KM para os diferentes substratos da hexoquinase. Sabe-se que a KM sugere qual substrato apresenta maior afinidade pela enzima. Qual substrato a enzima em questão apresenta maior afinidade? Justifique sua resposta. Enzima --------------Substrato------- KM (mM) Hexoquinase ------ATP----------------- 0, ------------------------D-glicose--------- 0, R: D-glicose, porque o Km é equivalente a concentração do substrato necessária para atingir a metade da velocidade máxima da reação (Vmax) e indica a afinidade da enzima pelo substrato. Quanto maior o valor de Km menor a afinidade da enzima pelo substrato, isto é, mais substrato é necessário para atingir a metade da velocidade máxima.