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1. Introdução
Existem duas condições fundamentais para a vida. Uma delas é que o organismo vivo deve ser capaz de se auto-replicar. A segunda é que o organismo deve ser capaz de catalisar reacções químicas eficiente e selectivamente. Sem a catálise as reacções químicas necessárias para sustentar a vida não ocorrem em uma escala de tempo útil (Nelson e Cox, 2002).
Numa célula, a manutenção da vida depende da ocorrência das reacções químicas variadas. Assim, o tempo todo novas moléculas são montadas; açúcares, como a glucose são oxidados, liberando energia: moléculas grandes, por sua vez podem ser desmontadas num processo chamado de digestão. A realização destas reacções químicas depende em grande parte da presença de proteínas especializadas chamadas de enzimas, que facilitam a ocorrência das reacções. Substâncias com essas propriedades são chamadas de enzimas (Silva Júnior e Sasson, 2003).
As enzimas são proteínas com a função específica de acelerar reacções químicas que ocorrem sob condições termodinâmicas não favoráveis. Elas aceleram consideravelmente a velocidade das reacções químicas em sistemas biológicos quando comparadas com as reacções correspondentes não catalisadas (Motta, 2005).
Com excepção de um pequeno grupo de moléculas de RNA, que apresentam propriedades catalíticas, todas as enzimas são proteínas. Se uma enzima é desnaturada, a actividade catalítica v geralmente destruída. Muitas enzimas têm sido nomeadas pela adição do sufixo “ase”. Assim, a urease catalisa a hidrólise da ureia. As enzimas podem ser classificadas em oxidoredutores, transferases, hidrolases, Liases, Isomerasese e logases (Nelson e Cox, 2002).
Saliva é um líquido incolor constituído por água, sais, muco e uma enzima denominada ptialina ou amilase salivar. A ptialina, enzima presente na saliva, exerce uma função química catalítica, isto é, ela permite uma transformação química do amido dos alimentos em moléculas menores, comummente denominadas de açúcares, como a glucose (Kinamicste, 2009)
O Amido é um polímero da glicose que constitui um importante material de reserva das plantas, sendo constituído por dois polímeros que diferem na estrutura da molécula: a amilose e a amilopectina (knoow, 2008).
A actividade enzimática pode ser influenciada pela Ph do meio, temperatura e concentração do substrato (Motta, 2005).
Apesar de muitas enzimas tolerarem grandes mudanças de pH, a maioria dela são activas somente em intervalos muito estreitos. Por essa razão, os organismos vivos empregam tampões que regulam o pH (Motta, 2005).
2.1. Objectivos
2.1. 1. Objectivos gerais
- Avaliar o efeito do Ph sob a actividade da amílase salivar.
2.1.2 Objectivos específicos
- Estimar a acção da amílase salivar sobre o amido a no meio ácido, básico e alcalino;
- Comparar o tempo que a amilase salivar leva para degradar o amido no meio ácido, básico e ácido.
2.2. Material
- Na 2 CO 3
- CH 3 COOH;
- Solução de amido à 1%;
- Pipetas;
- 6 Vidros de relógio;
- Solução de lugol ou iodo;
- Conta-gotas;
- 5 Tubos de ensaio;
- Medidor de pH;
- Água destilada
- Amilase salivar;
- 1 Marcador;
- Amilase salivar;
- Amido;
- Lugol;
- Na 2 CO3.
pH = 9, alcalino. Solução amarela, muito clara.
- Amilase salivar;
- Amido;
- Lugol;
- Na 2 CO3.
pH = 8, pouco alcalino. Solução com uma colaração acastanhada suave, quase transparente.
- Amilase salivar;
- Amido;
- Lugol.
pH = 6, meio neutro. Solução amarela, mais clara que nos vidros 1 e
- com tendência a incolor.
- Amilase salivar;
- Amido;
- Lugol;
- CH 3 COOH.
pH=4, pouco àcido Solução com uma coloração acastanhada.
- Amilase salivar;
- Amido;
- Lugol;
- CH 3 COOH.
pH=2, muito àcido. Solução com uma coloração castanhada, mais escura em relação a outras restantes.
2.6. Discussão
Ao observar os resultados podemos verificar, que:
Vidro 1 e 2
No vidro 1 e 2, Não obstante a solução ter o pH igual a 9, o amido foi degradado com maior velocidade em ralação aos restantes vidros. Este facto verificou-se, porque manteve-se um equilíbrio ácido-base, ocorrendo um tampão, onde enzima tolerou as mudanças do pH, porque o pH 9 não é suficientemente alcalino para fazer com que a actividade enzimática reduza. No vidro 2 verificou-se o semelhante que o observado no vidro 1, mas neste a velocidade foi mais lenta. Segundo Motta (2005), algumas enzimas podem tolerar grandes mudanças no pH, a maioria delas são activadas somente em intervalos muito estreitos. Por essa razão, os organismos vivos empregam tampões que regulam o pH.
No vidro 3, com o pH igual a 6, um ácido fraco, a reacção da quebra do amido foi rápida, mas não tanto quanto á reacção do vidro 1. Era previsto que o pH desta solução fosse neutro uma vez que não lhe foi adicionado uma base nem um ácido. Isto ocorreu porque deslocou-se
2.7. Conclusão
Ao observar os resultados pode-se verificar que a amilase salivar, quando submetida ambiente de pH neutro actua com mais eficiência considerado pH óptimo, onde atinge a velocidade máxima do seu funcionamento. Quando submetida a ambientes alcalinos, actua como menos eficiência na quebra do amido comparando com o ambiente neutro. E quando submetida a ambientes ácido diminui a sua eficiência, chegando a desnaturar-se caso o ambiente seja estrema acidez.
Contudo a amilase salivar tem o seu funcionamento óptimo em torno de pH neutro e quando estiver abaixo ou acima do pH neutro tem o seu funcionamento menos eficiente.
3. Anexo 1
Questionário
- Em que pH a acção enzimática da amilase foi mais rápido?
A acção enzimática foi mais rápida no ambiente neutro.
- O pH anterior é óptimo para a acção da amilase? Justifique.
Sim, é. Segundo Motta, o melhor pH para se dar a acção da amilase varia de 6.4 à 7.
- Explique os resultados obtidos.
A variação do pH nos vidros 1,2 e 3, deveu-se ao facto de ter havido uma variação do pH causado pelos Os efeitos electrostáticos de cargas positivas próximas.
- O suco do estômago tem um pH em torno de 2. Pode este órgão servir para a digestão do amido? Porquê?
Não. Porque esse valor encontra-se muito abaixo do pH óptimo de funcionamento da amilase salivar sobre o amido, correndo o risco de desnaturar a enzima.
4. Bibliografia
Motta V. T. (2005). Bioquímica Básica .pp: 387
Nelson, D. L. e M. M. Cox (2002): Lehninger Princípios da Bioquímica, 3ª Edição, SL. pp: 977
SILVA JÚNIOR, C. e S. Sasson (2003): Biologia, 3ª Edição reformada, Editora Saraiva, São Paulo. pp: 640
www.knoow.net/ciencterravida/biologia/amido
www.medicinapratica.com.br/tag/ptialina
NB: Páginas consultadas no dia 18 de Abril de 2013, as 10H20.
