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BIOQUÍMICA – PROF CHARBEL KURY
BIOQUÍMICA
PROTEÍNAS
As proteínas naturais são formadas por L-alfa-aminoácidos apenas. CLASSIFICAÇÃO: a) QUANTO A COMPOSIÇÃO:
- Simples = Homoproteínas apenas aminoácidos na constituição
- Conjugadas = Heteroproteínas Aminoácidos + outra substancia na composição EX.: Glicoproteínas b) QUANTO A FORMA:
- Fibrosa = Estrutura primária e secundária
- Globular = Estrutura terciária e quaternária c) QUANTO AS FUNÇÕES:
- Enzimática = enzimas
- Contrátil = Actina e Miosina
- Regulador gênico = histona, p
- Hormonal = insulina
- Estrutural = colágeno, queratina
- Reserva = albumina, caseína
- Transporte = hemoglobina
- Receptora = permeases
- Pigmento = clorofila
- Protetora = anticorpos
BIOQUÍMICA – PROF CHARBEL KURY d) QUANTO AO NÚMERO DE CADEIAS POLIPEPTÍDICAS
- Proteínas Monoméricas: 1 cadeia polipeptídica
- Proteína Oligoméricas: + de 1 cadeia polipeptídica e) QUANTO A ORDEM DE LIGAÇÃO
- Estrutura primária
- Estrutura secundária
- Estrutura Terciária
- Estrutura Quaternária ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
BIOQUÍMICA – PROF CHARBEL KURY Há dois tipos de estruturas secundárias:
- Alfa-Hélice: É uma estrutura cilíndrica. O oxigênio do grupo do carbonila se liga ao hidrogênio do grupo amina de uma outra ligação peptídica distantes 4 ligações da do oxigênio. NO QUARTO AMINOÁCIDO, FAZ A PONTE DE HIDROGÊNIO
- Folhas beta pregueadas: As pontes de hidrogênio se formam lateralmente entre as cadeias peptídicas. As sequências de AAs adquirem uma disposição paralela umas em relação as outras.
BIOQUÍMICA – PROF CHARBEL KURY c) ESTRUTURA TERCIÁRIA: Conformação tridimensional, enovelada e biologicamente ativa de uma proteína. A estrutura terciária é estabilizada pelas interações de ponte dissulfeto, ponte de hidrogenia, interações hidrofóbicas entre os grupos funcionais da cadeia e ligações iônicas (=PONTE SALINA) A ponte dissulfeto é feita pelos enxofres do R (radical) dos aminoácidos (aqueles que possuírem enxofre). A proteína CHAPERONA que prepara o enovelamento de uma proteína. d) ESTRUTURA QUARTENÁRIA: = Mais de um DÍMERO (= 2 NOVELOS)
BIOQUÍMICA – PROF CHARBEL KURY As proteínas plasmáticas constituem a parte solida do plasma sanguíneo. Elas podem ser dividas em aquelas sintetizadas pelo fígado e as gamaglobulinas (=imunoglobulinas = anticorpos), produzidas pelos plasmócitos. OBS.:
- Essas ptns são separadas pela ELETROFORESE A Albumina fica no polo positivo e as gamaglobulinas ficam no polo negativo.
- 95% da ptns são sintetizadas no fígado. O REG sintetiza as ptns, que são empacotadas pelo golgi.
- ANTIPROTEASES = Bloqueiam enzimas nocivas para o plasma e o organismo. PRÉ-ALBUMINA: = TRANSTIRRETINA
- Estabiliza o retinol: aumenta o complexo, tornando mais difícil a saída do retinol na urina
- Se liga a TIROXINA (T4) ALBUMINA: Possui 585 AAs. É a principal ptn de transporte e é um regulador osmótico
- Transporta: Cátions divalentes e trivalentes, ácidos graxos, heme, bilirrubina e biliverdina
- Regulação osmótica: mantem o equilíbrio colóido-osmótico. A pressão hidrostática dos capilares causa um extravasamento do liquido dos capilares para os tecidos. A pressão oncótica, a qual a albumina é responsável por provocar, traz o líquido de volta do tecido para os capilares. A Albumina é a responsável por “puxar” o liquido dos tecidos, provocando a pressão oncótica e trazendo o liquido para os capilares. OBS.:
- ASCITE: DERRAME ABDOMINAL Vasos abdominais extravasam líquido, grande parte permanece nos tecidos. Causado por baixas no nível da albumina, que pode ser consequência de diversas patologias. Alfa-1-globulinas:
BIOQUÍMICA – PROF CHARBEL KURY a) Alfa-1-antitripsina (=alfa-1-proteinase): Antiprotease Impedem que as proteases (enzimas que hidrolisam ptns) invadam o plasma e destruam as proteínas plasmáticas. Elas desativam os sítios de ligação dessas enzimas. Podem atuar também em uma infecção, onde as células de defesa produzem colagenases e elastases, que degradam as ptns colágeno e elastina, respectivamente. OBS.: Enfisema = Quando a pessoa fuma, a metionina da alfa-1- antitripsina, se torna sulfóxido de metionina, causando a perda da função dessa proteína e o remodelamento pulmonar. b) Alfa-1-glicoproteína acida: Não se sabe ainda seu papel, mas acredita-se que sejam antiproteases c) Apolipoproteína A: Carreadores de lipídios em água d) Alfa-1-microglobulina: Função de antiprotease Inter alfa-1 alfa-2: Uma faixa entre as ptns alfa-1-globulinas e alfa-2-globulinas, a qual inclui as seguintes proteínas: a) Alfa-1-quimiotripsina: Antiprotease b) Globulina ligante de Tiroxina(T4): Liga-se a Tiroxina c) Ceruloplasmina: Ela NÃO carrega cobre, mas sim o possui na sua CONSTITUIÇÃO. O cobre é transportado pela albumina Ela realiza a ferro oxidase, isto é, transforma o Fe2+^ em Fe3+, permitindo que o ferro se ligue a transferrina do plasma e seja transportado. OBS.: DOENÇA DE WILSON = É genética (autossômica recessiva). A ceruloplasmina desse indivíduo é doente, logo, não tem a capacidade de óxidorredução e causa a deposição anormal de cobre no fígado, encéfalo e córnea, devido a má-formação/transcrição da ceruloplasmina. d) Transcortina: Transporta cortisol, hormônio importante para a inflamação e como hiper glicemiante. Alfa-2-globulinas: a) Alfa-2-macroglobulina: Antiprotease b) Haptoglobina: Recebem a hemoglobina que saiu da hemácia. Quando aumenta a hemólise (morte de hemácias), diminui o
BIOQUÍMICA – PROF CHARBEL KURY É o primeiro anticorpo a ser sintetizado após um desafio antigênico b) Imunoglobulina D (IgD): Receptor de superfície para antígenos nos linfócitos B c) Imunoglobulina E (IgE): Liga antígenos e promove a liberação de aminas vasoativas dos mastócitos (histamina e heparina – reações inflamatórias)
