PROTEÍNAS
Prof. Dr. Marcelo Araujo
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Proteínas: Características, Classificação e Estrutura, Slides de Bioquímica
Uma visão geral sobre as proteínas, abordando suas características gerais, classificação quanto à composição, número de cadeias polipeptídicas, forma e função, bem como sua estrutura em níveis primário, secundário, terciário e quaternário. São discutidos também os mecanismos que afetam a forma das proteínas, como a desnaturação e a mutação, além do mecanismo cooperativo de ligação do oxigênio na hemoglobina e as principais proteínas contráteis. O documento fornece uma introdução abrangente aos conceitos fundamentais sobre as proteínas, suas propriedades e funções biológicas, sendo uma leitura relevante para estudantes de áreas como bioquímica, biologia molecular e fisiologia.
Tipologia: Slides
2023
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PROTEÍNAS
Prof. Dr. Marcelo Araujo
PROTEÍNAS Características Gerais Função: Estruturas (colágeno) Transporte (hemoglobina) Energética (Alimentação) Anti-infecciosas (imunoglobulina) Enzimáticas (lipases)
PROTEÍNAS Classificação São divididas Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas
Proteínas Monoméricas
Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica.
Proteínas Oligoméricas
Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as
proteínas de estrutura e função mais complexas.
PROTEÍNAS Classificação São divididas Quanto a sua Forma Proteínas Fibrosas Na sua maioria, são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. Longas moléculas. Colágeno (tec. conjuntivo) Proteínas Globulares São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10. 000 e vários milhões. +- esféricas. Enzimas
PROTEÍNAS Estrutura Estrutura primária/linear Resíduos de aminoácidos Está relacionada com todas as ligações covalentes (ligações peptídicas e pontes dissulfeto) ligando os resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.
PROTEÍNAS Estrutura Estrutura primária/linear Resíduos de aminoácidos Refere-se a arranjos particularmente estáveis dos resíduos de aminoácidos dando origem a certos padrões estruturais. Mantida principalmente por pontes de hidrogênio. Estrutura primária Estrutura secundária Estrutura primária Estrutura secundária Resíduos de aminoácidos -hélice
PROTEÍNAS Estrutura Resíduos de aminoácidos Quando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ou subunidades) polipeptídicas. Estrutura primária Estrutura secundária Estrutura primária Estrutura secundária Resíduos de aminoácidos -hélice Estrutura primária/linear Cadeia polipeptídica Estrutura terciária Estrutura quaternária Subunidades montadas
PROTEÍNAS Estrutura Estrutura secundária das proteínas -hélice Conformação Pontes de hidrogênio beta-folha beta-pregueada
PROTEÍNAS Estrutura Pontes de dissulfeto ou ligações de enxofre Pontes de hidrogênio (não envolvidos na estrutura secundária) Dipolo-dipolo: resíduos de cadeia polar Interações eletrostáticas entre grupos carregados positivamente e negativamente (pH do meio) Estrutura terciária das proteínas
PROTEÍNAS Estrutura Estrutura quaternária das proteínas Associação de mais de uma cadeia polipeptídica União de várias estruturas terciárias Ligações são as mesmas da estrutura terciária Obs. Nem todas as proteínas apresentam esta estrutura, mas todas as enzimas apresentam
PROTEÍNAS mecanismos que afetam a forma 1 - Desnaturação Proteica Proteína nativa Proteína desnaturada Ação de substâncias químicas ou do calor as proteínas sofrem alteração das estruturas secundária e terciária ou a quebra das ligações não covalentes da estrutura quaternária (pontes de hidrogênio). Atenção! NÃO AFETA ESTRUTURA PRIMÁRIA
PROTEÍNAS mecanismos que afetam a forma 1 - Desnaturação Proteica Podem ser reversível ou não Em alguns casos, perda da função proteica Acontece quando: Há o aumento da temperatura Há alteração do pH Substâncias químicas
PROTEÍNAS mecanismo cooperativo de ligação do oxigênio Hemoglobina A hemoglobina (Hb) é uma proteína que contém ferro presente nos glóbulos vermelhos (eritrócitos) e que permite o transporte de oxigénio pelo sistema circulatório. Oxigênio dos pulmões para nossas células
PROTEÍNAS mecanismo cooperativo de ligação do oxigênio Efeito de Bohr A hemoglobina tende a perder afinidade pelo oxigênio em ambientes mais ácidos. (próximo aos tecidos não-alveolares). Efeito de Haldane A hemoglobina tende a perder afinidade pelo gás carbônico (alta concentração de oxigênio no sangue)