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Proteínas e Enzimas A estrutura é quem define a função da proteína! Chamada estrutura nativa. Toda proteína é formada por aminoácidos, porém a depender da sequencia dos aminoácidos irá mudar a função. A estrutura proteica precisa ser íntegra, formada em consistência, mas extremamente estabilizada para garantir a estabilidade. Para alcançar esse objetivo o processo de síntese proteica se subdivide em vários momentos (níveis organizacionais), ou seja, diferentes etapas (estrutura primária, secundária, terciária e quartenária) de dobramento da proteína para alcançar a estrutura nativa. Primária: sequencia linear entre os aminoácidos de uma proteína, ligados por ligação peptídicas (covalentes). Ela é a estrutura mais importante, nível organizacional mais importante de uma proteína. Existem diversas doenças decorrentes da alteração de um único aminoácido na estrutura primária.
Secundária: não é linear, é uma alteração a longas distancias padrão de enovelamento, não tem ligação covalente, possuem interações de hidrogênio, iônica, hidrofóbicas. Terciária: nível de enovelamento aumentando, interação entre estruturas secundárias, se dá por ligação iônica, pontes de hidrogênio e ligação hidrofóbica. Também não tem ligação covalente. Quartenária: estrutura tridimensional, arranjo compacto. Para ter a estrutura quartenária tem que ter mais de uma cadeia peptídica. Interação entre subunidades de uma proteína, se eu desintegro essa interação a proteína deixa de ter funcionalidade. Uma subunidade avulsa nao tem função proteica. Ex: hemoglobina tem 4 subunidades proteicas e só exerce a função se ela tiver interagindo com essas 4 unidades. Principal exemplo de proteína com estrutura quaternária. 3 principais tipos de interação: hidrogênio, iônicas e hidrofóbicas. Se não tem estrutura íntegra, não tem estabilidade, não tem estrutura nativa.
Molécula ácida: libera prótons para o meio. Aumenta OH eu forço minha molécula a perder H para formar água. Eu altero minha estrutura rompendo ligações. Para eu alcancar a estrutura nativa que é funcional eu tenho que ter estabilidade, que é garantida pelos seus aminoácidos e ele tem que ter personalidade preservada, característica preservada e se eu altero isso eu rompo interações estabilizadoras e não tenho estrutura funcional. A alteração de ph altera estrutura proteica. Perca da estrutura nativa pode ser ocorrida por alteração de ph, de temperatura, elevação de temperatura tem rompimento de ligações. Eu posso renaturar uma proteína, voltando a sua estrutura nativa, contexto de normalidade (temp. E ph normais), ela reassume sua renaturação. Porém quando a estrutura primária é rompida não tem o mesmo recurso, pois ela que dá as regras para a proteína dobrar e ela fica sem saber como alcançar a estrutura nativa.
O soluto ou reagente, chamado substrato (A e B) que interagem com o sítio ativo e a enzima acelera a reação de abrir. Enzimas são moléculas altamente específicas, esteroisomeros, garantem a velocidade da reação. Ela não muda o equilíbrio da reação, só acelerar. Desnaturação
- Perda da estrutura tridimensional e consequentemente da função
- Viabilizada por agentes desnaturantes
- Calor,
- pH
- Agentes químicos. Renaturação
- Processo pelo qual dada proteína desnaturada reassume sua estrutura nativa. Enzimas – Características gerais Catalisadoras biológicos de reações que sob condições naturais seriam muito lentas
- Características: altamente específicas; aceleram reações químicas sem alterar seu equilíbrio; são regeneradas no processo; demandam condições específicas de trabalho. Os catalisadores ↑ a velocidade da reação por ↓ a energia de ativação
Inibição enzimática : acontece quando eu tenho um excesso de produto que está prejudicando o organismo. As enzimas podem ser reguladas por outras moléculas que aumentam ou reduzem sua atividade. As moléculas que aumentam a atividade das enzimas são chamadas de ativadoras , as moléculas que diminuem a atividade de uma enzima são chamadas de inibidoras. Existem muitos tipos de moléculas que bloqueiam ou promovem a função da enzima e que afetam a função da enzima por diferentes vias. Existem muitos tipos de moléculas que bloqueiam ou promovem a função da enzima e que afetam a função da enzima por diferentes vias. Os inibidores reversíveis são divididos em grupos com base em seu comportamento de ligação. Não vamos discutir todos os tipos aqui, mas veremos dois grupos importantes: os inibidores competitivos e os não competitivos. Um inibidor pode se ligar a uma enzima e bloquear a ligação do substrato, por exemplo, ao se ligar ao sítio ativo. Isso é chamado de inibição competitiva , porque o inibidor "compete" com o substrato pelo sítio de ligação da enzima, isto é, somente o inibidor ou o substrato podem estar ligados em um determinado momento. Na inibição não competitiva , o inibidor não impede o substrato de se ligar ao sítio ativo. Em vez disso, ele se liga a outro sítio e impede a enzima de realizar seu trabalho. Essa inibição é chamada de "não competitiva", pois o inibidor e o substrato podem ambos estar ligados à enzima ao mesmo tempo. Se um inibidor for competitivo, ele diminuirá a taxa de reação quando as concentrações de substrato forem baixas, mas pode ser superado se houver adição de grandes quantidades de substrato. Ou seja, a enzima pode ainda alcançar sua taxa máxima de reação se houver bastante substrato, porque quase todos os sítios ativos de quase todas as moléculas de enzima estarão ocupados pelo substrato e não pelo inibidor. Se um inibidor for não competitivo, a reação catalisada por enzima nunca chegará à sua velocidade máxima normal mesmo com muito substrato. Isso acontece porque as
moléculas de enzimas ligadas a inibidores não competitivos estão "envenenadas" e não conseguem realizar uma catálise eficiente, não obstante a quantidade de substrato disponível. Inibição enzimática Irreversível: ASPIRINA Mediada por:
- Ligações covalentes entre inibidor e enzima;
- Destruição de grupos funcionais essenciais para o funcionamento catalítico.
- Formação de interações não covalentes estáveis entre inibidor e enzima Enzimas regulatórias: Apresentam atividade catalítica aumentada ou diminuída em resposta a certos sinais. - Podem ser reguladas via:
- Regulação alostérica : promovida por moduladores, que podem ser positivos (aumentam a atividade) altera a conformação do sítio catalítico aumentando a especificidade do substrato pelo sítio e aceleram a reação ou negativo (diminui a atividade enzimática) diminui a especificidade do substrato pelo sítio. Em termos gerais, é qualquer forma de regulação em que a molécula reguladora (um ativador ou inibidor) se liga a uma enzima em algum lugar diferente do sítio ativo. O lugar onde o regulador se liga é chamado de sítio alostérico.
- Modificações covalentes : ligações covalentes
- Fosforilação : principal ligação covalente, adição de um grupamento fosfato. A enzima aumenta sua atividade em potencial, atividade acelerada pela presença de um grupamento fosfato. Para isso uma enzima promove a adição de grupamento fosfato: cinase Quando eu quero diminuir eu quero uma fosforilase : enzima que remove o grupamento fosfato. - Proteólise : regulação da atividade enzimática por ação de quebra de enzimas. Muitas enzimas não funcionam otimamente, ou nem sequer funcionam, a não ser quando ligadas a outras moléculas não proteicas auxiliares chamadas cofatores. Estas moléculas
